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- PDB-5lpn: Structure of human Rab10 in complex with the bMERB domain of Mical-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lpn
タイトルStructure of human Rab10 in complex with the bMERB domain of Mical-1
要素
  • Protein-methionine sulfoxide oxidase MICAL1
  • Ras-related protein Rab-10
キーワードENDOCYTOSIS / Mical-1 / DUF3585 / Mical / Rab effector / Rab10 / oxidoreductase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to basolateral plasma membrane / establishment of neuroblast polarity / endoplasmic reticulum tubular network organization / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum membrane / hippocampal mossy fiber expansion / : / F-actin monooxygenase / F-actin monooxygenase activity / NAD(P)H oxidase (H2O2-forming) / sulfur oxidation ...protein localization to basolateral plasma membrane / establishment of neuroblast polarity / endoplasmic reticulum tubular network organization / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum membrane / hippocampal mossy fiber expansion / : / F-actin monooxygenase / F-actin monooxygenase activity / NAD(P)H oxidase (H2O2-forming) / sulfur oxidation / secretory vesicle / endoplasmic reticulum tubular network / regulation of regulated secretory pathway / insulin-responsive compartment / polarized epithelial cell differentiation / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / regulated exocytosis / exocytic vesicle / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, NAD(P)H as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / myosin V binding / Golgi to plasma membrane transport / RAB geranylgeranylation / actin filament depolymerization / Golgi to plasma membrane protein transport / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / establishment of protein localization to membrane / intermediate filament / endosomal transport / antigen processing and presentation / exocytosis / actin filament bundle assembly / intercellular bridge / vesicle-mediated transport / cytoskeleton organization / FAD binding / axonogenesis / cytoplasmic vesicle membrane / secretory granule membrane / small monomeric GTPase / protein localization to plasma membrane / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / adherens junction / actin filament / trans-Golgi network / monooxygenase activity / recycling endosome / SH3 domain binding / small GTPase binding / cellular response to insulin stimulus / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / actin filament binding / GDP binding / actin cytoskeleton / actin binding / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / G protein activity / midbody / cytoskeleton / endosome membrane / lysosome / endosome / cilium / ciliary basal body / Golgi membrane / focal adhesion / endoplasmic reticulum membrane / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / signal transduction / extracellular exosome / nucleoplasm / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mical, Rossman domain / bMERB domain / Bivalent Mical/EHBP Rab binding domain / bMERB domain profile. / DUF3585 / : / : / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. ...Mical, Rossman domain / bMERB domain / Bivalent Mical/EHBP Rab binding domain / bMERB domain profile. / DUF3585 / : / : / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / FAD-binding domain / FAD binding domain / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Small GTPase Rab domain profile. / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Ras-related protein Rab-10 / [F-actin]-monooxygenase MICAL1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Rai, A. / Oprisko, A. / Campos, J. / Fu, Y. / Friese, T. / Itzen, A. / Goody, R.S. / Mueller, M.P. / Gazdag, E.M.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research FoundationSFB642, grant A4 ドイツ
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: bMERB domains are bivalent Rab8 family effectors evolved by gene duplication.
著者: Rai, A. / Oprisko, A. / Campos, J. / Fu, Y. / Friese, T. / Itzen, A. / Goody, R.S. / Gazdag, E.M. / Muller, M.P.
履歴
登録2016年8月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月7日Group: Database references
改定 1.22016年9月14日Group: Database references
改定 1.32017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras-related protein Rab-10
B: Protein-methionine sulfoxide oxidase MICAL1
C: Ras-related protein Rab-10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,3507
ポリマ－58,2573
非ポリマー1,0934
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5980 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area23450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.390, 59.000, 198.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ras-related protein Rab-10


分子量: 20202.314 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAB10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61026
#2: タンパク質 Protein-methionine sulfoxide oxidase MICAL1 / Molecule interacting with CasL protein 1 / MICAL-1 / NEDD9-interacting protein with calponin ...Molecule interacting with CasL protein 1 / MICAL-1 / NEDD9-interacting protein with calponin homology and LIM domains


分子量: 17852.303 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 918-1067 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MICAL1, MICAL, NICAL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8TDZ2, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; ...参照: UniProt: Q8TDZ2, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; NADHまたはNADPHを片方の電子供与体とし、1つの酸素原子を取り込む
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.07 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 6%-10% PEG8000 0.1M Imidazole / PH範囲: 7.6-8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99997 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年9月20日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99997 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→44.004 Å / Num. obs: 17508 / % possible obs: 99.63 % / 冗長度: 12.7 % / Rmerge(I) obs: 0.118 / Rsym value: 0.123 / Net I/σ(I): 14.12
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 12.6 % / Rmerge(I) obs: 0.723 / Mean I/σ(I) obs: 3.25 / CC1/2: 0.803 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4lhw and 5szg

4lhw

5szg


解像度: 2.8→44.004 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 30.75
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2866 875 5 %
Rwork0.244 --
obs0.2462 17499 99.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→44.004 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3677 0 66 4 3747
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083793
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1185125
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.5152282
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06589
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006644
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8001-2.97550.36621430.30522705X-RAY DIFFRACTION99
2.9755-3.20510.37291430.29272713X-RAY DIFFRACTION99
3.2051-3.52760.32811410.26922709X-RAY DIFFRACTION99
3.5276-4.03770.27621450.25082757X-RAY DIFFRACTION100
4.0377-5.08590.27471470.21532792X-RAY DIFFRACTION100
5.0859-44.00980.25461560.23062948X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 1.7086 Å / Origin y: 73.9068 Å / Origin z: 216.9504 Å
111213212223313233
T0.339 Å20.0622 Å2-0.0207 Å2-0.3542 Å2-0.0427 Å2--0.3078 Å2
L0.7826 °2-0.5522 °20.2051 °2-0.7247 °2-0.6177 °2--1.0177 °2
S-0.0376 Å °-0.2198 Å °-0.1146 Å °0.2532 Å °0.1731 Å °-0.0524 Å °-0.2518 Å °-0.1436 Å °0.0247 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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