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- PDB-5ljj: Crystal structure of human Mps1 (TTK) in complex with Reversine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ljj
タイトルCrystal structure of human Mps1 (TTK) in complex with Reversine
要素Dual specificity protein kinase TTK
キーワードTRANSFERASE / Mps1 / Reversine / TTK / kinase / mitosis checkpoint
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to meiotic spindle midzone / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / repair of mitotic kinetochore microtubule attachment defect / kinetochore binding / female meiosis chromosome segregation / protein localization to kinetochore / dual-specificity kinase / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / positive regulation of SMAD protein signal transduction ...protein localization to meiotic spindle midzone / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / repair of mitotic kinetochore microtubule attachment defect / kinetochore binding / female meiosis chromosome segregation / protein localization to kinetochore / dual-specificity kinase / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / positive regulation of SMAD protein signal transduction / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / mitotic spindle organization / chromosome segregation / kinetochore / spindle / protein tyrosine kinase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein kinase Mps1 family / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Protein kinase Mps1 family / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AD5 / Dual specificity protein kinase TTK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Hiruma, Y. / Joosten, R.P. / Perrakis, A.
資金援助 オランダ, 3件
組織認可番号国
NWO722.015.008 オランダ
NWO723.013.003 オランダ
KWF2012-5427 オランダ
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2016
タイトル: Structural basis of reversine selectivity in inhibiting Mps1 more potently than aurora B kinase.
著者: Hiruma, Y. / Koch, A. / Dharadhar, S. / Joosten, R.P. / Perrakis, A.
履歴
登録2016年7月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月19日Group: Database references
改定 1.22016年11月30日Group: Database references
改定 1.32017年8月16日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.type
改定 1.42022年11月2日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein kinase TTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6313
ポリマ－36,1751
非ポリマー4562
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area180 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area14150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.852, 109.570, 113.209
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity protein kinase TTK / Phosphotyrosine picked threonine-protein kinase / PYT


分子量: 36175.289 Da / 分子数: 1 / 変異: C604Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTK, MPS1, MPS1L1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P33981, dual-specificity kinase
#2: 化合物 ChemComp-AD5 / N~6~-cyclohexyl-N~2~-(4-morpholin-4-ylphenyl)-9H-purine-2,6-diamine / Reversine / レベルシン


分子量: 393.485 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O / コメント: アンタゴニスト*YM
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.5 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Protein sollution: 200 uM (7.2 mg/mL) mps1, 250 uM reversine. Reservoir solution: 7.6% (w/v) PEG 350 MME, 0.5 mM MgCl2, and 100 mM Tris/HCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.96771 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月16日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96771 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→41.01 Å / Num. obs: 9005 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.5 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rpim(I) all: 0.051 / Rrim(I) all: 0.115 / Net I/σ(I): 10.5 / Num. measured all: 40889
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
3-3.1840.932578214300.7850.4991.0651.398.1
9-41.014.30.02515833640.9990.0130.02942.296.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation6.41 Å41.01 Å
Translation6.41 Å41.01 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMACrefmac_5.8.0155精密化
Aimless0.5.25データスケーリング
PHASER2.6.1位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3hmn

3hmn


解像度: 3→41.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / Matrix type: sparse / WRfactor Rfree: 0.235 / WRfactor Rwork: 0.19 / SU B: 68.042 / SU ML: 0.462 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0 / ESU R Free: 0.434 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2678 877 9.7 %RANDOM
Rwork0.2237 8127 --
obs0.2281 8127 98.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.9 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 188.68 Å2 / Biso mean: 108.599 Å2 / Biso min: 75.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.3 Å2-0 Å2-0 Å2
2--10.56 Å20 Å2
3----7.26 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3→41.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2161 0 33 0 2194
Biso mean--83.85 --
残基数----264
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0192245
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022165
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0711.9583032
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8472.9815006
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6575261
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.77925.577104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.01615417
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.492156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2326
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212483
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02494
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7647.5251053
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.7647.5231052
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4111.2771311
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)WRfactor Rwork
3-3.0780.494580.44358767395.840.429
3.078-3.1620.338600.42956763399.0520.397
3.162-3.2540.441620.36856462899.6820.326
3.254-3.3540.422600.33355261699.3510.295
3.354-3.4640.293780.3551259399.4940.32
3.464-3.5850.357520.26651557398.9530.229
3.585-3.720.299570.25449755799.4610.22
3.72-3.8710.229520.23547453199.0580.204
3.871-4.0430.227370.17748152199.4240.152
4.043-4.240.274460.1843748799.1790.161
4.24-4.4690.192340.16643146999.1470.149
4.469-4.7390.221550.16639545598.9010.149
4.739-5.0640.237340.16639143298.380.149
5.064-5.4680.251390.19434038797.9330.175
5.468-5.9870.317380.22330735996.10.203
5.987-6.6890.28370.21329834098.5290.193
6.689-7.7150.291170.16527529798.3160.156
7.715-9.4260.141230.15822725797.2760.162
9.426-13.2360.184160.15518320796.1350.172
13.236-78.7330.263220.3169413387.2180.312
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -30.644 Å / Origin y: -16.3159 Å / Origin z: -21.434 Å
111213212223313233
T0.0824 Å20.0352 Å20.0023 Å2-0.5321 Å20.0032 Å2--0.0902 Å2
L4.3504 °21.1283 °2-2.0047 °2-1.24 °2-0.0587 °2--4.0013 °2
S0.0905 Å °0.3023 Å °0.5439 Å °-0.1882 Å °-0.0021 Å °0.078 Å °-0.446 Å °-0.0313 Å °-0.0883 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A515 - 795
2X-RAY DIFFRACTION1A900

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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