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- PDB-4o6l: Crystal Structure of TTK kinase domain with an inhibitor: 401498 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4o6l
タイトルCrystal Structure of TTK kinase domain with an inhibitor: 401498 (N-[(1R)-1-(2-chlorophenyl)propyl]-3-{4-[(1-methylpiperidin-4-yl)oxy]phenyl}-1H-indazole-5-carboxamide)
要素Dual specificity protein kinase TTK
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Kinase / TTK / inhibitor / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to meiotic spindle midzone / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / repair of mitotic kinetochore microtubule attachment defect / kinetochore binding / female meiosis chromosome segregation / protein localization to kinetochore / dual-specificity kinase / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / positive regulation of SMAD protein signal transduction ...protein localization to meiotic spindle midzone / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / repair of mitotic kinetochore microtubule attachment defect / kinetochore binding / female meiosis chromosome segregation / protein localization to kinetochore / dual-specificity kinase / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / positive regulation of SMAD protein signal transduction / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / mitotic spindle organization / chromosome segregation / kinetochore / spindle / protein tyrosine kinase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein kinase Mps1 family / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Protein kinase Mps1 family / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2QK / Dual specificity protein kinase TTK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Qiu, W. / Plotnikova, O. / Feher, M. / Awrey, D.E. / Chirgadze, N.Y.
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Crystal Structure of TTK kinase domain with an inhibitor: 401498
著者: Qiu, W. / Plotnikova, O. / Feher, M. / Awrey, D.E. / Chirgadze, N.Y.
履歴
登録2013年12月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein kinase TTK
B: Dual specificity protein kinase TTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,5896
ポリマ－65,3982
非ポリマー1,1904
水1,20767
1
A: Dual specificity protein kinase TTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2943
ポリマ－32,6991
非ポリマー5952
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Dual specificity protein kinase TTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2943
ポリマ－32,6991
非ポリマー5952
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.232, 70.260, 106.889
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 133.14, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity protein kinase TTK / Phosphotyrosine picked threonine-protein kinase / PYT


分子量: 32699.236 Da / 分子数: 2 / 断片: kinase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTK, MPS1, MPS1L1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P33981, dual-specificity kinase
#2: 化合物 ChemComp-2QK / N-[(1R)-1-(2-chlorophenyl)propyl]-3-{4-[(1-methylpiperidin-4-yl)oxy]phenyl}-1H-indazole-5-carboxamide


分子量: 503.035 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H31ClN4O2
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M Ammonium Sulfate, 0.1M HEPES pH7.5, 25% PEG3350, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年6月27日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→100 Å / Num. all: 33447 / Num. obs: 33229 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.66 % / Biso Wilson estimate: 54.97 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0656 / Rsym value: 0.037 / Net I/σ(I): 14.47
反射 シェル解像度: 2.38→2.47 Å / 冗長度: 6.61 % / Rmerge(I) obs: 0.5077 / Mean I/σ(I) obs: 2.03 / Num. unique all: 3484 / Rsym value: 0.4769 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
JDirectorデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.38→38.269 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.26 / 位相誤差: 33.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2499 1045 3.19 %Random
Rwork0.2097 ---
obs0.211 33229 99.18 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→38.269 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4224 0 84 67 4375
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094406
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2685959
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.0831700
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.105643
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006743
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.38-2.43540.34881260.35594042X-RAY DIFFRACTION96
2.4354-2.49630.37511060.32434213X-RAY DIFFRACTION99
2.4963-2.56380.43051350.30844162X-RAY DIFFRACTION99
2.5638-2.63920.32761360.29794147X-RAY DIFFRACTION99
2.6392-2.72440.35181040.26554259X-RAY DIFFRACTION99
2.7244-2.82180.25071140.24744171X-RAY DIFFRACTION99
2.8218-2.93470.27641370.25064191X-RAY DIFFRACTION99
2.9347-3.06820.30811570.24344134X-RAY DIFFRACTION100
3.0682-3.22990.29931360.23634226X-RAY DIFFRACTION100
3.2299-3.43210.27531450.23324201X-RAY DIFFRACTION100
3.4321-3.69690.23521390.20654192X-RAY DIFFRACTION100
3.6969-4.06860.2491580.17954166X-RAY DIFFRACTION100
4.0686-4.65640.20691570.16834194X-RAY DIFFRACTION100
4.6564-5.86320.21971480.18864168X-RAY DIFFRACTION100
5.8632-38.27370.22181630.18294158X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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