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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5lfv | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of glycosylated Myelin-associated glycoprotein (MAG) Ig1-3 with soaked trisaccharide ligand | |||||||||
![]() | Myelin-associated glycoprotein | |||||||||
![]() | CELL ADHESION / Myelin / Signaling | |||||||||
機能・相同性 | ![]() mesaxon / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Basigin interactions / myelin sheath adaxonal region / ganglioside GT1b binding / sialic acid binding / central nervous system myelination / central nervous system myelin formation / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / negative regulation of axon extension ...mesaxon / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Basigin interactions / myelin sheath adaxonal region / ganglioside GT1b binding / sialic acid binding / central nervous system myelination / central nervous system myelin formation / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / negative regulation of axon extension / positive regulation of myelination / paranode region of axon / positive regulation of astrocyte differentiation / Schmidt-Lanterman incisure / axon regeneration / transmission of nerve impulse / negative regulation of neuron differentiation / myelination / cellular response to mechanical stimulus / myelin sheath / negative regulation of neuron projection development / carbohydrate binding / negative regulation of neuron apoptotic process / cell adhesion / membrane raft / signaling receptor binding / protein kinase binding / protein homodimerization activity / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Pronker, M.F. / Janssen, B.J.C. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis of myelin-associated glycoprotein adhesion and signalling. 著者: Matti F Pronker / Suzanne Lemstra / Joost Snijder / Albert J R Heck / Dominique M E Thies-Weesie / R Jeroen Pasterkamp / Bert J C Janssen / ![]() 要旨: Myelin-associated glycoprotein (MAG) is a myelin-expressed cell-adhesion and bi-directional signalling molecule. MAG maintains the myelin-axon spacing by interacting with specific neuronal ...Myelin-associated glycoprotein (MAG) is a myelin-expressed cell-adhesion and bi-directional signalling molecule. MAG maintains the myelin-axon spacing by interacting with specific neuronal glycolipids (gangliosides), inhibits axon regeneration and controls myelin formation. The mechanisms underlying MAG adhesion and signalling are unresolved. We present crystal structures of the MAG full ectodomain, which reveal an extended conformation of five Ig domains and a homodimeric arrangement involving membrane-proximal domains Ig4 and Ig5. MAG-oligosaccharide complex structures and biophysical assays show how MAG engages axonal gangliosides at domain Ig1. Two post-translational modifications were identified-N-linked glycosylation at the dimerization interface and tryptophan C-mannosylation proximal to the ganglioside binding site-that appear to have regulatory functions. Structure-guided mutations and neurite outgrowth assays demonstrate MAG dimerization and carbohydrate recognition are essential for its regeneration-inhibiting properties. The combination of trans ganglioside binding and cis homodimerization explains how MAG maintains the myelin-axon spacing and provides a mechanism for MAG-mediated bi-directional signalling. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 270.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 218.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 24.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 32.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
-タンパク質 , 1種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 35014.328 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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-糖 , 4種, 10分子 


#2: 多糖 | #3: 多糖 | N-acetyl-alpha-neuraminic acid-(2-3)-beta-D-galactopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | #4: 糖 | #5: 糖 | ChemComp-NAG / |
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-非ポリマー , 3種, 44分子 




#6: 化合物 | ChemComp-GOL / | ||
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#7: 化合物 | ChemComp-SO4 / #8: 水 | ChemComp-HOH / | |
-詳細
Has protein modification | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: 0.05 M tri-sodium citrate, 1.2 M ammonium sulfate, 3 % (w/v) isopropanol PH範囲: 7-8 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年8月29日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.99998 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.3→56.79 Å / Num. obs: 32993 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 4.5 % / CC1/2: 0.985 / Rmerge(I) obs: 0.157 / Net I/σ(I): 5.9 |
反射 シェル | 解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.981 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / CC1/2: 0.565 / % possible all: 95.7 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1URL, 4FRW, 1CS6 解像度: 2.3→56.786 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 32.64
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.3→56.786 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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