[日本語] English
万見
- PDB-5k7n: MicroED structure of tau VQIVYK peptide at 1.1 A resolution -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k7n
タイトルMicroED structure of tau VQIVYK peptide at 1.1 A resolution
要素VQIVYK
キーワードPROTEIN FIBRIL / Amyloid
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end-directed organelle transport along microtubule / histone-dependent DNA binding / neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of diacylglycerol kinase activity / axonal transport / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / positive regulation of protein localization to synapse / microtubule lateral binding / tubulin complex ...plus-end-directed organelle transport along microtubule / histone-dependent DNA binding / neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of diacylglycerol kinase activity / axonal transport / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / positive regulation of protein localization to synapse / microtubule lateral binding / tubulin complex / phosphatidylinositol bisphosphate binding / main axon / negative regulation of kinase activity / regulation of long-term synaptic depression / negative regulation of tubulin deacetylation / generation of neurons / rRNA metabolic process / internal protein amino acid acetylation / regulation of chromosome organization / regulation of mitochondrial fission / axonal transport of mitochondrion / intracellular distribution of mitochondria / axon development / central nervous system neuron development / regulation of microtubule polymerization / apolipoprotein binding / microtubule polymerization / lipoprotein particle binding / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / dynactin binding / negative regulation of mitochondrial membrane potential / glial cell projection / protein polymerization / axolemma / negative regulation of mitochondrial fission / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / positive regulation of axon extension / regulation of microtubule cytoskeleton organization / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of cellular response to heat / cytoplasmic microtubule organization / positive regulation of protein localization / supramolecular fiber organization / stress granule assembly / regulation of calcium-mediated signaling / axon cytoplasm / somatodendritic compartment / positive regulation of microtubule polymerization / synapse assembly / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / nuclear periphery / phosphatidylinositol binding / cellular response to nerve growth factor stimulus / positive regulation of superoxide anion generation / protein phosphatase 2A binding / regulation of autophagy / astrocyte activation / response to lead ion / microglial cell activation / synapse organization / Hsp90 protein binding / protein homooligomerization / PKR-mediated signaling / regulation of synaptic plasticity / : / memory / SH3 domain binding / microtubule cytoskeleton organization / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cellular response to reactive oxygen species / microtubule cytoskeleton / neuron projection development / cell-cell signaling / protein-folding chaperone binding / single-stranded DNA binding / actin binding / cellular response to heat / protein-macromolecule adaptor activity / double-stranded DNA binding / growth cone / cell body / microtubule binding / sequence-specific DNA binding / microtubule / amyloid fibril formation / dendritic spine / learning or memory / nuclear speck / neuron projection / membrane raft / axon / negative regulation of gene expression / neuronal cell body / DNA damage response / dendrite / protein kinase binding / enzyme binding / mitochondrion / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Microtubule-associated protein Tau / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / : / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Microtubule-associated protein tau
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.1 Å
データ登録者de la Cruz, M.J. / Hattne, J. / Shi, D. / Seidler, P. / Rodriguez, J. / Reyes, F.E. / Sawaya, M.R. / Cascio, D. / Eisenberg, D. / Gonen, T.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)1R01-AG029430 米国
引用ジャーナル: Nat Methods / 年: 2017
タイトル: Atomic-resolution structures from fragmented protein crystals with the cryoEM method MicroED.
著者: M Jason de la Cruz / Johan Hattne / Dan Shi / Paul Seidler / Jose Rodriguez / Francis E Reyes / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / Simon C Weiss / Sun Kyung Kim / Cynthia S Hinck / Andrew P ...著者: M Jason de la Cruz / Johan Hattne / Dan Shi / Paul Seidler / Jose Rodriguez / Francis E Reyes / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / Simon C Weiss / Sun Kyung Kim / Cynthia S Hinck / Andrew P Hinck / Guillermo Calero / David Eisenberg / Tamir Gonen /
要旨: Traditionally, crystallographic analysis of macromolecules has depended on large, well-ordered crystals, which often require significant effort to obtain. Even sizable crystals sometimes suffer from ...Traditionally, crystallographic analysis of macromolecules has depended on large, well-ordered crystals, which often require significant effort to obtain. Even sizable crystals sometimes suffer from pathologies that render them inappropriate for high-resolution structure determination. Here we show that fragmentation of large, imperfect crystals into microcrystals or nanocrystals can provide a simple path for high-resolution structure determination by the cryoEM method MicroED and potentially by serial femtosecond crystallography.
履歴
登録2016年5月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月12日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32018年8月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set / Item: _pdbx_related_exp_data_set.data_reference
改定 1.42019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - author_defined_assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-8216
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8216
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
Z: VQIVYK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7501
ポリマ－7501
非ポリマー00
水362
1
Z: VQIVYK

Z: VQIVYK

Z: VQIVYK

Z: VQIVYK

Z: VQIVYK

Z: VQIVYK

Z: VQIVYK

Z: VQIVYK

Z: VQIVYK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,7499
ポリマ－6,7499
非ポリマー00
水1629
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_515x,y-4,z1
crystal symmetry operation1_525x,y-3,z1
crystal symmetry operation1_535x,y-2,z1
crystal symmetry operation1_545x,y-1,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation1_575x,y+2,z1
crystal symmetry operation1_585x,y+3,z1
crystal symmetry operation1_595x,y+4,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)29.420, 4.990, 37.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.55, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11Z-102-

HOH

詳細The biological unit is an extended pair of beta sheets comprising peptides at position X,Y,Z extended ad infinitum along the b crystal axis.

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド VQIVYK / tau peptide


分子量: 749.917 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10636*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

-
試料調製

構成要素名称: VQIVYK / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 0.000747 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8.5
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
122.5 %ethylene glycol1
2Tris1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
データ収集

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2016年4月26日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 2.1 sec. / 電子線照射量: 0.002 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
Num. of diffraction images: 299 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 299
画像スキャンサンプリングサイズ: 0.0311999992 µm / 横: 2048 / 縦: 2048
EM回折カメラ長: 730 mm
EM回折 シェル解像度: 1.1→1.23 Å / フーリエ空間範囲: 79.4 % / 多重度: 1.8 / 構造因子数: 255 / 位相残差: 47.6 °
EM回折 統計フーリエ空間範囲: 83 % / 再高解像度: 1.1 Å / 測定した強度の数: 6185 / 構造因子数: 3319 / 位相誤差: 0 ° / 位相残差: 39.4 ° / 位相誤差の除外基準: 0 / Rmerge: 12.9 / Rsym: 12.9
反射解像度: 1.1→14.7 Å / Num. all: 6185 / Num. obs: 3319 / % possible obs: 83 % / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 8.35 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.126 / Rsym value: 0.126 / Net I/σ(I): 2.4
反射 シェル解像度: 1.1→1.23 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.472 / Num. unique all: 463 / Num. unique obs: 255 / Rsym value: 0.472 / Net I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 79.4

-
解析

ソフトウェア名称: BUSTER / バージョン: 2.10.0 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1EM-Menu4.0.9.75画像取得
5XDSMay 1, 2016diffraction indexing
7SHELXT2014/5その他phasing
11XDSMay 1, 2016crystallography merging
13BUSTER2.10.0モデル精密化
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 111.55 ° / ∠γ: 90 ° / A: 29.42 Å / B: 4.99 Å / C: 37.17 Å / 空間群名: C121 / 空間群番号: 5
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 1.1 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: RECIPROCAL
精密化解像度: 1.1→14.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9486 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9516 / SU R Cruickshank DPI: 0.048 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.046 / SU Rfree Blow DPI: 0.046 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.045
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2228 190 10.01 %RANDOM
Rwork0.2097 ---
obs0.211 1898 81.11 %-
原子変位パラメータBiso mean: 13.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.6602 Å20 Å23.1898 Å2
2--0.0678 Å20 Å2
3----1.728 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.203 Å
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_bond_d0.012111HARMONIC2
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_angle_deg0.77202HARMONIC2
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_dihedral_angle_d26SINUSOIDAL2
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_incorr_chiral_ct
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_pseud_angle
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_trig_c_planes2HARMONIC2
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_gen_planes12HARMONIC5
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_it111HARMONIC20
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_nbd0SEMIHARMONIC5
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_omega_torsion1.62
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_other_torsion9.65
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_improper_torsion
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_chiral_improper_torsion7SEMIHARMONIC5
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_sum_occupancies
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_utility_distance
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_utility_angle
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_utility_torsion
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYt_ideal_dist_contact68SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.1→1.23 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2243 54 9.94 %
Rwork0.2104 489 -
all0.2117 543 -
obs--81.11 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 10.8417 Å / Origin y: 1.956 Å / Origin z: 8.5763 Å
111213212223313233
T-0.0041 Å2-0.0004 Å20.0615 Å2--0.0667 Å2-0.0046 Å2--0.0721 Å2
L0.4341 °20.2835 °20.124 °2-0.6654 °20.2447 °2--0.0381 °2
S-0.0138 Å °0.0028 Å °0.002 Å °-0.0426 Å °0.0046 Å °0.0052 Å °0.028 Å °0.0029 Å °0.0092 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { Z|* }

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る