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万見
- PDB-5ty4: MicroED structure of a complex between monomeric TGF-b and its re... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ty4
タイトルMicroED structure of a complex between monomeric TGF-b and its receptor, TbRII, at 2.9 A resolution
要素
  • TGF-beta receptor type-2
  • mmTGF-b2-7m
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of timing of catagen / regulation of apoptotic process involved in outflow tract morphogenesis / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / substantia propria of cornea development / ascending aorta morphogenesis / cardioblast differentiation / positive regulation of tolerance induction to self antigen / positive regulation of B cell tolerance induction / uterine wall breakdown / inferior endocardial cushion morphogenesis ...regulation of timing of catagen / regulation of apoptotic process involved in outflow tract morphogenesis / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / substantia propria of cornea development / ascending aorta morphogenesis / cardioblast differentiation / positive regulation of tolerance induction to self antigen / positive regulation of B cell tolerance induction / uterine wall breakdown / inferior endocardial cushion morphogenesis / bronchus morphogenesis / positive regulation of timing of catagen / positive regulation of cardioblast differentiation / mammary gland morphogenesis / lens fiber cell apoptotic process / growth plate cartilage chondrocyte growth / tricuspid valve morphogenesis / TGFBR2 MSI Frameshift Mutants in Cancer / cardiac right ventricle morphogenesis / miRNA transport / regulation of transforming growth factor beta2 production / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / atrial septum morphogenesis / pharyngeal arch artery morphogenesis / positive regulation of heart contraction / type III transforming growth factor beta receptor binding / aorta morphogenesis / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / Langerhans cell differentiation / negative regulation of macrophage cytokine production / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity / glial cell migration / cardiac left ventricle morphogenesis / secondary palate development / somatic stem cell division / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / positive regulation of integrin biosynthetic process / atrial septum primum morphogenesis / endocardial cushion fusion / positive regulation of T cell tolerance induction / membranous septum morphogenesis / heart valve morphogenesis / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / lung lobe morphogenesis / positive regulation of NK T cell differentiation / cardiac epithelial to mesenchymal transition / eye development / signaling / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / activin receptor complex / embryonic digestive tract development / transforming growth factor beta receptor binding / cranial skeletal system development / neural retina development / type II transforming growth factor beta receptor binding / pulmonary valve morphogenesis / transforming growth factor beta receptor activity, type I / activin receptor activity, type I / activin receptor activity, type II / BMP receptor activity / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / transforming growth factor beta receptor activity, type II / activation of protein kinase activity / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / myeloid dendritic cell differentiation / transforming growth factor beta receptor activity, type III / activin binding / regulation of stem cell proliferation / type I transforming growth factor beta receptor binding / SMAD protein signal transduction / outflow tract septum morphogenesis / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / activin receptor signaling pathway / glycosaminoglycan binding / cell-cell junction organization / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of Ras protein signal transduction / regulation of stem cell differentiation / response to cholesterol / embryonic cranial skeleton morphogenesis / transforming growth factor beta binding / collagen fibril organization / kinase activator activity / aortic valve morphogenesis / embryonic limb morphogenesis / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / embryo development ending in birth or egg hatching / atrioventricular valve morphogenesis / lens development in camera-type eye / odontogenesis / embryonic hemopoiesis / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / artery morphogenesis / endocardial cushion morphogenesis / cardiac muscle cell proliferation / Molecules associated with elastic fibres / dopamine biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Transforming growth factor beta-2 proprotein / Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / Transforming growth factor-beta receptor, type II / Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / Transforming growth factor-beta / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related ...Transforming growth factor beta-2 proprotein / Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / Transforming growth factor-beta receptor, type II / Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / Transforming growth factor-beta / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / CD59 / CD59 / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Cystine-knot cytokine / Snake toxin-like superfamily / Ribbon / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TGF-beta receptor type-2 / Transforming growth factor beta-2 proprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線結晶学 / 分子置換 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Weiss, S.C. / de la Cruz, M.J. / Hattne, J. / Shi, D. / Reyes, F.E. / Callero, G. / Gonen, T.
引用ジャーナル: Nat Methods / 年: 2017
タイトル: Atomic-resolution structures from fragmented protein crystals with the cryoEM method MicroED.
著者: M Jason de la Cruz / Johan Hattne / Dan Shi / Paul Seidler / Jose Rodriguez / Francis E Reyes / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / Simon C Weiss / Sun Kyung Kim / Cynthia S Hinck / Andrew P ...著者: M Jason de la Cruz / Johan Hattne / Dan Shi / Paul Seidler / Jose Rodriguez / Francis E Reyes / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / Simon C Weiss / Sun Kyung Kim / Cynthia S Hinck / Andrew P Hinck / Guillermo Calero / David Eisenberg / Tamir Gonen /
要旨: Traditionally, crystallographic analysis of macromolecules has depended on large, well-ordered crystals, which often require significant effort to obtain. Even sizable crystals sometimes suffer from ...Traditionally, crystallographic analysis of macromolecules has depended on large, well-ordered crystals, which often require significant effort to obtain. Even sizable crystals sometimes suffer from pathologies that render them inappropriate for high-resolution structure determination. Here we show that fragmentation of large, imperfect crystals into microcrystals or nanocrystals can provide a simple path for high-resolution structure determination by the cryoEM method MicroED and potentially by serial femtosecond crystallography.
履歴
登録2016年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_related_exp_data_set
Item: _diffrn_detector.type / _pdbx_related_exp_data_set.data_reference
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.name
改定 1.32018年8月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set / Item: _pdbx_related_exp_data_set.data_reference
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-8472
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8472
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TGF-beta receptor type-2
B: mmTGF-b2-7m


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8652
ポリマ－22,8652
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area860 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area10010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.530, 71.330, 79.508
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TGF-beta receptor type-2 / TGFR-2 / TGF-beta type II receptor / Transforming growth factor-beta receptor type II / TbetaR-II


分子量: 11788.519 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TGFBR2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P37173, receptor protein serine/threonine kinase
#2: タンパク質 mmTGF-b2-7m


分子量: 11076.813 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61812*PLUS
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学 / 使用した結晶の数: 1
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: Complex between monomeric TGF-b and its receptor, TbRII
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 0.019072 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分濃度: 100 mM / 名称: HEPES
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE
結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.5 ul 20 mg/mL protein + 0.25 ul mother liquor + 0.2 ul seed stock in 100 mM HEPES/NaOH pH 7.5, 45% MPD

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データ収集

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 4.1 sec. / 電子線照射量: 0.004 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
Num. of diffraction images: 353 / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 353
画像スキャンサンプリングサイズ: 0.0311999992 µm / 横: 2048 / 縦: 2048
EM回折カメラ長: 2000 mm
EM回折 シェル解像度: 2.9→3.65 Å / フーリエ空間範囲: 69.1 % / 多重度: 3.9 / 構造因子数: 1884 / 位相残差: 46.4 °
EM回折 統計フーリエ空間範囲: 71.9 % / 再高解像度: 2.9 Å / 測定した強度の数: 14911 / 構造因子数: 3884 / 位相誤差: 30.99 ° / 位相残差: 43.53 ° / 位相誤差の除外基準: 0 / Rmerge: 0.293 / Rsym: 0.293
回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: ELECTRON MICROSCOPE / タイプ: OTHER / 波長: 0.0250793397 Å
検出器タイプ: TVIPS TEMCAM-F416 / 検出器: CMOS / 日付: 2016年5月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: electron
放射波長波長: 0.0250793397 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→26.64 Å / Num. obs: 3884 / % possible obs: 71.9 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 64 Å2 / CC1/2: 0.951 / Rmerge(I) obs: 0.293 / Rsym value: 0.293 / Net I/σ(I): 3.3
反射 シェル解像度: 2.9→3.07 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 2.024 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / CC1/2: 0.255 / % possible all: 71.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.1精密化
MOSFLM7.1.0データ削減
Aimless0.5.27データスケーリング
PHASER2.6.0位相決定
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1EM-Menu4.0.9.75画像取得
5iMosflm/MOSFLM7.2.1diffraction indexing
6Phaser2.6.0モデルフィッティング
7MOLREP11.4.05その他phasing
8PHENIX1.1モデル精密化
9Phaser2.6.0分子置換
11POINTLESS1.10.26対称性決定
12AIMLESS0.5.27crystallography merging
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 90 ° / ∠γ: 90 ° / A: 41.5298 Å / B: 71.3297 Å / C: 79.5082 Å / 空間群名: P212121 / 空間群番号: 19
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1KTZ

1ktz


解像度: 2.9→26.64 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 30.99
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 290 7.54 %
Rwork0.2919 --
obs0.2948 3848 68.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→26.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1327 0 0 0 1327
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_bond_d0.0121366
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_angle_d1.5731847
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_dihedral_angle_d19.181864
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_chiral_restr0.067200
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_plane_restr0.009231
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9001-3.65230.36871360.36111748ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY69
3.6523-26.640.31331540.26391810ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY69

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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