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- PDB-1ktz: Crystal Structure of the Human TGF-beta Type II Receptor Extracel... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ktz
タイトルCrystal Structure of the Human TGF-beta Type II Receptor Extracellular Domain in Complex with TGF-beta3
要素
  • TGF-beta Type II Receptor
  • TRANSFORMING GROWTH FACTOR BETA 3
キーワードCYTOKINE/CYTOKINE RECEPTOR / CYTOKINE-RECEPTOR COMPLEX / CYTOKINE-CYTOKINE RECEPTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of tolerance induction to self antigen / positive regulation of B cell tolerance induction / uterine wall breakdown / inferior endocardial cushion morphogenesis / bronchus morphogenesis / transforming growth factor beta receptor activity, type II / mammary gland morphogenesis / detection of hypoxia / lens fiber cell apoptotic process / growth plate cartilage chondrocyte growth ...positive regulation of tolerance induction to self antigen / positive regulation of B cell tolerance induction / uterine wall breakdown / inferior endocardial cushion morphogenesis / bronchus morphogenesis / transforming growth factor beta receptor activity, type II / mammary gland morphogenesis / detection of hypoxia / lens fiber cell apoptotic process / growth plate cartilage chondrocyte growth / tricuspid valve morphogenesis / TGFBR2 MSI Frameshift Mutants in Cancer / miRNA transport / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / aorta morphogenesis / type III transforming growth factor beta receptor binding / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / Langerhans cell differentiation / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity / cardiac left ventricle morphogenesis / negative regulation of macrophage cytokine production / secondary palate development / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / endocardial cushion fusion / positive regulation of T cell tolerance induction / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / membranous septum morphogenesis / positive regulation of tight junction disassembly / positive regulation of NK T cell differentiation / activin receptor complex / activin receptor activity, type I / lung lobe morphogenesis / type II transforming growth factor beta receptor binding / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / activin binding / regulation of stem cell proliferation / type I transforming growth factor beta receptor binding / SMAD protein signal transduction / myeloid dendritic cell differentiation / embryonic cranial skeleton morphogenesis / activin receptor signaling pathway / glycosaminoglycan binding / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / regulation of stem cell differentiation / outflow tract septum morphogenesis / response to cholesterol / mammary gland development / cell-cell junction organization / transforming growth factor beta binding / kinase activator activity / aortic valve morphogenesis / lens development in camera-type eye / atrioventricular valve morphogenesis / face morphogenesis / positive regulation of filopodium assembly / odontogenesis / embryonic hemopoiesis / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / artery morphogenesis / Molecules associated with elastic fibres / trachea formation / lung alveolus development / smoothened signaling pathway / branching involved in blood vessel morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / blood vessel development / SMAD binding / heart looping / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / outflow tract morphogenesis / roof of mouth development / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / positive regulation of collagen biosynthetic process / positive regulation of cell division / positive regulation of SMAD protein signal transduction / positive regulation of epithelial cell migration / epithelial to mesenchymal transition / ECM proteoglycans / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / vasculogenesis / salivary gland morphogenesis / positive regulation of stress fiber assembly / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / gastrulation / Notch signaling pathway / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / response to progesterone / platelet alpha granule lumen / cytokine activity / positive regulation of protein secretion / growth factor activity / brain development / caveola / cellular response to growth factor stimulus / positive regulation of angiogenesis
類似検索 - 分子機能
Transforming growth factor beta-3 / Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / Transforming growth factor-beta receptor, type II / Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / Transforming growth factor-beta / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related ...Transforming growth factor beta-3 / Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / Transforming growth factor-beta receptor, type II / Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / Transforming growth factor-beta / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / CD59 / CD59 / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Cystine-knot cytokine / Snake toxin-like superfamily / Ribbon / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transforming growth factor beta-3 proprotein / TGF-beta receptor type-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Hart, P.J. / Deep, S. / Taylor, A.B. / Shu, Z. / Hinck, C.S. / Hinck, A.P.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of the human TbetaR2 ectodomain--TGF-beta3 complex.
著者: Hart, P.J. / Deep, S. / Taylor, A.B. / Shu, Z. / Hinck, C.S. / Hinck, A.P.
履歴
登録2002年1月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSFORMING GROWTH FACTOR BETA 3
B: TGF-beta Type II Receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,5882
ポリマ－26,5882
非ポリマー00
水2,936163
1
A: TRANSFORMING GROWTH FACTOR BETA 3
B: TGF-beta Type II Receptor

A: TRANSFORMING GROWTH FACTOR BETA 3
B: TGF-beta Type II Receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1764
ポリマ－53,1764
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)114.41, 114.41, 209.43
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
詳細The second part of the biological assembly is generated by the crystallographic symmetry operator y, x, -z and a translation of one unit cell length along the z-axis.

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要素

#1: タンパク質 TRANSFORMING GROWTH FACTOR BETA 3 / TGF-beta3


分子量: 12734.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10600
#2: タンパク質 TGF-beta Type II Receptor / TBR-2


分子量: 13853.632 Da / 分子数: 1 / Fragment: Extracellular Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P37173, EC: 2.7.1.37
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5 Å3/Da / 溶媒含有率: 75 %
結晶化詳細: HANGING DROP VAPOR DIFFUSION USING A WELL SOLUTION CONTAINING 20% (V/V) 2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL AND 0.1 M CITRATE PH 4.0
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 75 %
結晶化
*PLUS
pH: 4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
220 %(v/v)MPD1reservoir
3100 mMcitrate1reservoirpH4.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年11月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→26 Å / Num. all: 29006 / Num. obs: 29006 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 29.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 24.5
反射 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.533 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 2824 / % possible all: 98.8
反射
*PLUS
最低解像度: 100 Å / Num. measured all: 154181
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.8 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.15→25.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 3888970.26 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 2002 6.9 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs0.201 28916 99.8 %-
all-29064 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 61.0368 Å2 / ksol: 0.356719 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.25 Å20.34 Å20 Å2
2---2.25 Å20 Å2
3---4.51 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.25 Å
Luzzati d res low-26 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→25.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1493 0 0 163 1656
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.561.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.482
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.973
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.384.5
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 200 7.1 %
Rwork0.265 2632 -
obs-2832 98.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 26 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 6.9 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 45.7 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.74
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.561.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.973
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.482
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.384.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.288 / % reflection Rfree: 7.1 % / Rfactor Rwork: 0.265

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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