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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1k91 | ||||||
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タイトル | Solution Structure of Calreticulin P-domain subdomain (residues 221-256) | ||||||
要素 | CALRETICULINカルレティキュリン | ||||||
キーワード | METAL TRANSPORT / HAIRPIN | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Calnexin/calreticulin cycle / Scavenging by Class A Receptors / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / cytolytic granule / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / cortical granule / negative regulation of trophoblast cell migration / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / complement component C1q complex binding ...Calnexin/calreticulin cycle / Scavenging by Class A Receptors / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / cytolytic granule / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / cortical granule / negative regulation of trophoblast cell migration / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / complement component C1q complex binding / cellular response to electrical stimulus / endoplasmic reticulum quality control compartment / regulation of meiotic nuclear division / response to glycoside / sarcoplasmic reticulum lumen / hormone binding / nuclear export signal receptor activity / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / : / molecular sequestering activity / cardiac muscle cell differentiation / cortical actin cytoskeleton organization / nuclear androgen receptor binding / cellular response to organic substance / response to testosterone / cellular response to lithium ion / 小胞体 / protein localization to nucleus / negative regulation of neuron differentiation / positive regulation of cell cycle / positive regulation of phagocytosis / : / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / protein export from nucleus / positive regulation of endothelial cell migration / acrosomal vesicle / 筋小胞体 / response to organic substance / peptide binding / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / MHC class I peptide loading complex / cellular response to virus / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / 細胞老化 / unfolded protein binding / integrin binding / フォールディング / response to estradiol / 核膜 / 精子形成 / carbohydrate binding / collagen-containing extracellular matrix / negative regulation of translation / protein stabilization / リボソーム / response to xenobiotic stimulus / iron ion binding / external side of plasma membrane / 小胞体 / mRNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 細胞膜 / 小胞体 / protein-containing complex / extracellular space / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Rattus norvegicus (ドブネズミ) | ||||||
手法 | 溶液NMR / torsion angle dynamics simulated annealing | ||||||
データ登録者 | Ellgaard, L. / Bettendorff, P. / Braun, D. / Herrmann, T. / Fiorito, F. / Guntert, P. / Helenius, A. / Wuthrich, K. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002 タイトル: NMR Structures of 36 and 73-residue Fragments of the Calreticulin P-domain 著者: Ellgaard, L. / Bettendorff, P. / Braun, D. / Herrmann, T. / Fiorito, F. / Jelesarov, I. / Guntert, P. / Helenius, A. / Wuthrich, K. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1k91.cif.gz | 224.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1k91.ent.gz | 185.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1k91.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k9/1k91 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k9/1k91 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4308.620 Da / 分子数: 1 / 断片: P-DOMAIN, RESIDUES 221-256 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P18418 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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-試料調製
詳細 | 内容: 5.3 mM CALRETICULIN P-DOMAIN SUBDOMAIN; 25 mM NaCl; 50 mM Sodium Phosphate Buffer;90% H20 10% D2O 溶媒系: 90% H20 10% D2O |
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試料状態 | イオン強度: 25 mM NaCl / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 280 K |
結晶化 | *PLUS 手法: その他 / 詳細: NMR |
-NMR測定
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M | ||||||||||||||||||||
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放射波長 | 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||
NMRスペクトロメーター |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: torsion angle dynamics simulated annealing / ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: closest to the average | ||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |