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万見
- PDB-1k91: Solution Structure of Calreticulin P-domain subdomain (residues 2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k91
タイトルSolution Structure of Calreticulin P-domain subdomain (residues 221-256)
要素CALRETICULIN
キーワードMETAL TRANSPORT / HAIRPIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Scavenging by Class A Receptors / Calnexin/calreticulin cycle / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / response to biphenyl / cytolytic granule / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / negative regulation of trophoblast cell migration / cortical granule / cellular response to electrical stimulus ...Scavenging by Class A Receptors / Calnexin/calreticulin cycle / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / response to biphenyl / cytolytic granule / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / negative regulation of trophoblast cell migration / cortical granule / cellular response to electrical stimulus / complement component C1q complex binding / response to peptide / regulation of meiotic nuclear division / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum quality control compartment / sarcoplasmic reticulum lumen / response to glycoside / hormone binding / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / nuclear export signal receptor activity / cardiac muscle cell differentiation / molecular sequestering activity / cortical actin cytoskeleton organization / nuclear androgen receptor binding / cellular response to lithium ion / response to testosterone / negative regulation of neuron differentiation / protein localization to nucleus / smooth endoplasmic reticulum / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of cell cycle / ERAD pathway / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of endothelial cell migration / protein export from nucleus / peptide binding / acrosomal vesicle / sarcoplasmic reticulum / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / MHC class I peptide loading complex / cellular response to virus / cellular senescence / integrin binding / nuclear envelope / unfolded protein binding / protein folding / response to estradiol / carbohydrate binding / collagen-containing extracellular matrix / spermatogenesis / postsynapse / protein stabilization / negative regulation of translation / ribosome / iron ion binding / response to xenobiotic stimulus / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / positive regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Calreticulin / Calreticulin family repeated motif signature. / Calreticulin/calnexin / Calreticulin/calnexin, P domain superfamily / Calreticulin/calnexin, conserved site / Calreticulin family / Calreticulin family signature 1. / Calreticulin family signature 2. / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics simulated annealing
データ登録者Ellgaard, L. / Bettendorff, P. / Braun, D. / Herrmann, T. / Fiorito, F. / Guntert, P. / Helenius, A. / Wuthrich, K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: NMR Structures of 36 and 73-residue Fragments of the Calreticulin P-domain
著者: Ellgaard, L. / Bettendorff, P. / Braun, D. / Herrmann, T. / Fiorito, F. / Jelesarov, I. / Guntert, P. / Helenius, A. / Wuthrich, K.
履歴
登録2001年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CALRETICULIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,3091
ポリマ－4,3091
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質・ペプチド CALRETICULIN / CRP55 / CALREGULIN / HACBP / ERP60 / CALBP / CALCIUM-BINDING PROTEIN 3 / CABP3


分子量: 4308.620 Da / 分子数: 1 / 断片: P-DOMAIN, RESIDUES 221-256 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P18418

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111DQF-COSY
1212D NOESY
131E-COSY
1412D TOCSY

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試料調製

詳細内容: 5.3 mM CALRETICULIN P-DOMAIN SUBDOMAIN; 25 mM NaCl; 50 mM Sodium Phosphate Buffer;90% H20 10% D2O
溶媒系: 90% H20 10% D2O
試料状態イオン強度: 25 mM NaCl / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 280 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX8001
Bruker DRXBrukerDRX7502
Bruker DRXBrukerDRX6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.6Brukercollection
DYANA1.82Guentert構造決定
DYANA1.82Guentert精密化
精密化手法: torsion angle dynamics simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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