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- PDB-1hhn: Calreticulin P-domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hhn
タイトルCalreticulin P-domain
要素CALRETICULIN
キーワードMOLECULAR CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


Scavenging by Class A Receptors / Calnexin/calreticulin cycle / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / response to biphenyl / cytolytic granule / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / cortical granule / negative regulation of trophoblast cell migration / cellular response to electrical stimulus ...Scavenging by Class A Receptors / Calnexin/calreticulin cycle / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / response to biphenyl / cytolytic granule / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / cortical granule / negative regulation of trophoblast cell migration / cellular response to electrical stimulus / complement component C1q complex binding / response to peptide / regulation of meiotic nuclear division / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum quality control compartment / sarcoplasmic reticulum lumen / response to glycoside / hormone binding / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / nuclear export signal receptor activity / cardiac muscle cell differentiation / cortical actin cytoskeleton organization / nuclear androgen receptor binding / cellular response to lithium ion / response to testosterone / molecular sequestering activity / negative regulation of neuron differentiation / protein localization to nucleus / smooth endoplasmic reticulum / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of cell cycle / ERAD pathway / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of endothelial cell migration / protein folding chaperone / peptide binding / protein export from nucleus / acrosomal vesicle / sarcoplasmic reticulum / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / MHC class I peptide loading complex / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cellular response to virus / cellular senescence / integrin binding / unfolded protein binding / nuclear envelope / protein folding / response to estradiol / carbohydrate binding / : / spermatogenesis / postsynapse / negative regulation of translation / protein stabilization / ribosome / iron ion binding / endoplasmic reticulum lumen / response to xenobiotic stimulus / external side of plasma membrane / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / positive regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Calnexin lumenal domain, non-globular proline-rich hairpin domain / Calreticulin/calnexin, P domain / Calreticulin / Calreticulin family repeated motif signature. / Calreticulin/calnexin / Calreticulin/calnexin, P domain superfamily / Calreticulin/calnexin, conserved site / Calreticulin family / Calreticulin family signature 1. / Calreticulin family signature 2. ...Calnexin lumenal domain, non-globular proline-rich hairpin domain / Calreticulin/calnexin, P domain / Calreticulin / Calreticulin family repeated motif signature. / Calreticulin/calnexin / Calreticulin/calnexin, P domain superfamily / Calreticulin/calnexin, conserved site / Calreticulin family / Calreticulin family signature 1. / Calreticulin family signature 2. / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Ribbon / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Ellgaard, L. / Riek, R. / Herrmann, T. / Guntert, P. / Braun, D. / Helenius, A. / Wuthrich, K.
引用
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2000
タイトル: Three-Dimensional Structure Topology of the Calreticulin P-Domain Based on NMR Assignment
著者: Ellgaard, L. / Riek, R. / Braun, D. / Herrmann, T. / Helenius, A. / Wuthrich, K.
履歴
登録2000年12月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CALRETICULIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9081
ポリマ－11,9081
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / -
代表モデルモデル #4

-
要素

#1: タンパク質 CALRETICULIN


分子量: 11907.771 Da / 分子数: 1 / 断片: P-DOMAIN RESIDUES 189-288 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 細胞内の位置: ENDOPLASMIC RETICULUM / プラスミド: PRSET A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P18418

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY
121COSY

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試料調製

試料状態pH: 6.3 / 温度: 293 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
OPALpKORADI, BILLETER, GUNTERT精密化
DYANA構造決定
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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