[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-5ds2: Core domain of the class I small heat-shock protein HSP 18.1 from... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ds2 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Core domain of the class I small heat-shock protein HSP 18.1 from Pisum sativum | ||||||
![]() | 18.1 kDa class I heat shock protein | ||||||
![]() | CHAPERONE / small heat-shock protein / stress | ||||||
Function / homology | ![]() protein stabilization / protein-containing complex / identical protein binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Shepherd, D.A. / Laganowsky, A. / Allison, T.M. / Hochberg, G.K.A. / Benesch, J.L.P. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural principles that enable oligomeric small heat-shock protein paralogs to evolve distinct functions. Authors: Hochberg, G.K.A. / Shepherd, D.A. / Marklund, E.G. / Santhanagoplan, I. / Degiacomi, M.T. / Laganowsky, A. / Allison, T.M. / Basha, E. / Marty, M.T. / Galpin, M.R. / Struwe, W.B. / Baldwin, ...Authors: Hochberg, G.K.A. / Shepherd, D.A. / Marklund, E.G. / Santhanagoplan, I. / Degiacomi, M.T. / Laganowsky, A. / Allison, T.M. / Basha, E. / Marty, M.T. / Galpin, M.R. / Struwe, W.B. / Baldwin, A.J. / Vierling, E. / Benesch, J.L.P. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 255.7 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 209.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 481.1 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 488.8 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 26.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 37.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5ds1C ![]() 1gmeS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 | ![]()
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3 | ![]()
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: _ / Auth seq-ID: 2 - 95 / Label seq-ID: 2 - 95
NCS ensembles :
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 10999.469 Da / Num. of mol.: 6 / Fragment: UNP residues 50-143 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.48 Å3/Da / Density % sol: 50.38 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: c18.1 crystallised in 200 mM Li2SO4, 100 mM Tris-HCl, pH8.5, 30 % (w/v) PEG 400 in hanging drop plates at room temperature. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Sep 30, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.843 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.85→77.13 Å / Num. obs: 56563 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 10.02 % / Rrim(I) all: 0.041 / Net I/σ(I): 35.12 |
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1gme Resolution: 1.85→77.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 7.962 / SU ML: 0.123 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.146 / ESU R Free: 0.14 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 51.791 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 1.85→77.13 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|