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- PDB-5k33: Crystal structure of extracellular domain of HER2 in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k33
タイトルCrystal structure of extracellular domain of HER2 in complex with Fcab STAB19
要素
  • Ig gamma-1 chain C region
  • Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
キーワードIMMUNE SYSTEM / antibody engineering / immunoglobulin G1 / Fc fragment / glycosylations / CH3 domain / Fcab / human epidermal growth factor receptor 2 / HER2/neu / erbB-2 / cell surface receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / semaphorin receptor complex / Fc-gamma receptor I complex binding / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding ...negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / semaphorin receptor complex / Fc-gamma receptor I complex binding / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding / complement-dependent cytotoxicity / motor neuron axon guidance / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / IgG immunoglobulin complex / antibody-dependent cellular cytotoxicity / immunoglobulin receptor binding / immunoglobulin complex, circulating / Classical antibody-mediated complement activation / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / PLCG1 events in ERBB2 signaling / ERBB2-EGFR signaling pathway / Initial triggering of complement / neuromuscular junction development / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / positive regulation of Rho protein signal transduction / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / oligodendrocyte differentiation / ERBB2 Regulates Cell Motility / semaphorin-plexin signaling pathway / PI3K events in ERBB2 signaling / FCGR activation / positive regulation of protein targeting to membrane / complement activation, classical pathway / Role of phospholipids in phagocytosis / regulation of angiogenesis / Schwann cell development / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / antigen binding / coreceptor activity / Signaling by ERBB2 / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / myelination / positive regulation of MAP kinase activity / GRB2 events in ERBB2 signaling / positive regulation of cell adhesion / SHC1 events in ERBB2 signaling / cellular response to epidermal growth factor stimulus / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / positive regulation of epithelial cell proliferation / Regulation of Complement cascade / basal plasma membrane / positive regulation of translation / B cell receptor signaling pathway / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / FCGR3A-mediated phagocytosis / wound healing / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / Signaling by ERBB2 ECD mutants / receptor protein-tyrosine kinase / neuromuscular junction / cellular response to growth factor stimulus / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor tyrosine kinase binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / epidermal growth factor receptor signaling pathway / ruffle membrane / Downregulation of ERBB2 signaling
類似検索 - 分子機能
Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Alpha-Beta Horseshoe ...Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Alpha-Beta Horseshoe / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / : / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin heavy constant gamma 1 / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Humm, A. / Lobner, E. / Goritzer, K. / Mlynek, G. / Obinger, C. / Djinovic-Carugo, K.
資金援助 オーストリア, 2件
組織認可番号国
Christian Doppler Research AssociationChristian Doppler Laboratory for Antibody Engineering オーストリア
Austrian Science FundFWF W1224 (Doctoral Program on Biomolecular Technology of Proteins , BioToP) オーストリア
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Fcab-HER2 Interaction: a Menage a Trois. Lessons from X-Ray and Solution Studies.
著者: Lobner, E. / Humm, A.S. / Goritzer, K. / Mlynek, G. / Puchinger, M.G. / Hasenhindl, C. / Ruker, F. / Traxlmayr, M.W. / Djinovic-Carugo, K. / Obinger, C.
履歴
登録2016年5月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月31日Group: Data collection / Database references
改定 1.22017年6月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.country / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32017年8月16日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.type
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ig gamma-1 chain C region
C: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,7517
ポリマ－92,5572
非ポリマー2,1945
水00
1
A: Ig gamma-1 chain C region
C: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
ヘテロ分子

A: Ig gamma-1 chain C region
C: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)189,50214
ポリマ－185,1144
非ポリマー4,38810
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)108.620, 108.620, 174.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AC

#1: タンパク質 Ig gamma-1 chain C region


分子量: 25567.920 Da / 分子数: 1
変異: L358Y;T359L;K360S;N361D;Q362S;D413P;K414R;S415H; Q418A;Q418H 5 insertion at position 415a to 415e: SETMR
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGHG1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293-6E / 器官 (発現宿主): Kidney / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01857
#2: タンパク質 Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 / Metastatic lymph node gene 19 protein / MLN 19 / Proto-oncogene Neu / Proto-oncogene c-ErbB-2 / ...Metastatic lymph node gene 19 protein / MLN 19 / Proto-oncogene Neu / Proto-oncogene c-ErbB-2 / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER2 / p185erbB2


分子量: 66989.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBB2, HER2, MLN19, NEU, NGL / 細胞株 (発現宿主): CHO Lec1
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
組織 (発現宿主): Ovary / 参照: UniProt: P04626, receptor protein-tyrosine kinase

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糖 , 3種, 4分子

#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 1種, 1分子

#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.1 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.05 M MES, 10% w/v PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月27日 / 詳細: CRL
放射モノクロメーター: C(110) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→47.034 Å / Num. obs: 18446 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 112.08 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.1422 / Net I/σ(I): 9.99
反射 シェル解像度: 3.3→3.418 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 1.652 / Mean I/σ(I) obs: 1.06 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
EDNAデータ収集
XDSXDS v.Oct-2015データ削減
XDSXDS v.Oct-2015データスケーリング
BUSTERSnapshot v.20150616精密化
REFMACCCP4 v7.0.0精密化
PHENIX1.10-2247精密化
PHENIX1.10-2247位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5JIH, 1N8Z

5jih

1n8z


解像度: 3.3→47.034 Å / SU ML: 0.5 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.87
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2712 1521 8.25 %
Rwork0.2175 --
obs0.222 18444 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 120.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→47.034 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6039 0 145 0 6184
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0046365
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6718692
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.0223881
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045988
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051117
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3-3.40650.38831350.3251503X-RAY DIFFRACTION100
3.4065-3.52820.35791360.30821498X-RAY DIFFRACTION100
3.5282-3.66940.331340.27981527X-RAY DIFFRACTION100
3.6694-3.83640.33771340.27271510X-RAY DIFFRACTION100
3.8364-4.03850.29291360.2321527X-RAY DIFFRACTION100
4.0385-4.29140.22851360.20091533X-RAY DIFFRACTION100
4.2914-4.62250.24351380.17391503X-RAY DIFFRACTION100
4.6225-5.08720.22651360.17781554X-RAY DIFFRACTION100
5.0872-5.82210.27981390.20281552X-RAY DIFFRACTION100
5.8221-7.33080.27251450.22761576X-RAY DIFFRACTION100
7.3308-47.03860.25641520.20551640X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6106-0.2963-0.44220.22520.27010.35240.1023-0.4022-0.3371-0.0683-0.06270.16240.09840.226201.3617-0.26150.00821.60820.24571.5611-23.6227-23.74616.0905
21.4826-0.1380.08351.15520.77791.909-0.0751-0.2537-0.0320.0498-0.0317-0.04960.1544-0.004-00.7461-0.04910.08930.87570.04820.886511.332345.392932.6917
30.66770.1820.21220.46470.17410.10.2042-0.5381-0.2550.55-0.18810.2040.2596-0.75910.00021.0661-0.3897-0.11691.14320.06621.2325-5.72930.13047.2533
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 237 through 340)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'C' and resid 1 through 575)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'A' and resid 341 through 444)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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