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- PDB-5jvp: The neck-linker and alpha 7 helix of Homo sapiens CENP-E -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jvp
タイトルThe neck-linker and alpha 7 helix of Homo sapiens CENP-E
要素Chimera protein of Centromere-associated protein E and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
キーワードMOTOR PROTEIN / kinesin / coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


lateral attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule plus-end directed mitotic chromosome migration / protein localization to astral microtubule / protein localization to mitotic spindle / cortical microtubule cytoskeleton / mitotic chromosome movement towards spindle pole / mitotic spindle astral microtubule end / metaphase chromosome alignment / mitotic spindle midzone / protein localization to microtubule ...lateral attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule plus-end directed mitotic chromosome migration / protein localization to astral microtubule / protein localization to mitotic spindle / cortical microtubule cytoskeleton / mitotic chromosome movement towards spindle pole / mitotic spindle astral microtubule end / metaphase chromosome alignment / mitotic spindle midzone / protein localization to microtubule / kinetochore binding / kinetochore microtubule / microtubule plus-end / mitotic spindle microtubule / cell projection membrane / kinetochore assembly / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / condensed chromosome, centromeric region / microtubule plus-end binding / microtubule bundle formation / non-motile cilium assembly / Kinesins / protein localization to centrosome / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / microtubule motor activity / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule-based movement / mitotic metaphase chromosome alignment / negative regulation of microtubule polymerization / mitotic spindle pole / microtubule organizing center / microtubule polymerization / establishment of mitotic spindle orientation / chromosome, centromeric region / positive regulation of protein kinase activity / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / spindle midzone / intercellular bridge / cytoplasmic microtubule / spindle assembly / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / positive regulation of microtubule polymerization / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / intracellular protein localization / cell migration / mitotic cell cycle / chromosome / microtubule cytoskeleton / midbody / microtubule binding / microtubule / ciliary basal body / cadherin binding / cell division / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / protein kinase binding / Golgi apparatus / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1430 / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Kinesin-like protein / Calponin homology (CH) domain / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1430 / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Kinesin-like protein / Calponin homology (CH) domain / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Kinesin motor domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Centromere-associated protein E / Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Phillips, R.K. / Rayment, I.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R37-GM54141 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DGE-0718123 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Family-specific Kinesin Structures Reveal Neck-linker Length Based on Initiation of the Coiled-coil.
著者: Phillips, R.K. / Peter, L.G. / Gilbert, S.P. / Rayment, I.
履歴
登録2016年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月10日Group: Database references
改定 1.22016年10月5日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chimera protein of Centromere-associated protein E and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
B: Chimera protein of Centromere-associated protein E and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
C: Chimera protein of Centromere-associated protein E and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
D: Chimera protein of Centromere-associated protein E and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
E: Chimera protein of Centromere-associated protein E and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
F: Chimera protein of Centromere-associated protein E and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,6269
ポリマ－64,2886
非ポリマー3373
水8,755486
1
A: Chimera protein of Centromere-associated protein E and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
ヘテロ分子

A: Chimera protein of Centromere-associated protein E and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6544
ポリマ－21,4292
非ポリマー2252
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area4470 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area12520 Å2
手法PISA
2
B: Chimera protein of Centromere-associated protein E and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
ヘテロ分子

B: Chimera protein of Centromere-associated protein E and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6544
ポリマ－21,4292
非ポリマー2252
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_764-x+2,-x+y+1,-z-1/31
Buried area4340 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area13410 Å2
手法PISA
3
C: Chimera protein of Centromere-associated protein E and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
D: Chimera protein of Centromere-associated protein E and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,5423
ポリマ－21,4292
非ポリマー1121
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4430 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area13090 Å2
手法PISA
4
E: Chimera protein of Centromere-associated protein E and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
F: Chimera protein of Centromere-associated protein E and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4292
ポリマ－21,4292
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4390 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area12800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.609, 100.609, 107.627
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-101-

CD

21B-228-

HOH

31B-277-

HOH

41B-306-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Chimera protein of Centromere-associated protein E and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1 / Centromere protein E / CENP-E / Kinesin-related protein CENPE / APC-binding protein EB1 / End- ...Centromere protein E / CENP-E / Kinesin-related protein CENPE / APC-binding protein EB1 / End-binding protein 1 / EB1


分子量: 10714.730 Da / 分子数: 6
断片: UNP Q02224 residues 336-375,UNP Q15691 residues 210-257
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CENPE, MAPRE1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q02224, UniProt: Q15691
#2: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 486 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 18% (w/v) MEPEG 2000, 175 mM Li2SO4, 100 mM MES pH 6.0, 1 mM CdCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97929 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年8月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97929 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→45.786 Å / Num. obs: 71015 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 16.6 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 12.7 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→45.785 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.4 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2739 3521 4.96 %
Rwork0.2372 --
obs0.239 71015 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→45.785 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4325 0 3 486 4814
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024372
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4275858
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.2362772
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.035659
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002771
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.12880.28091370.26322651X-RAY DIFFRACTION99
2.1288-2.15920.32011460.27062676X-RAY DIFFRACTION100
2.1592-2.19150.32191420.2582715X-RAY DIFFRACTION100
2.1915-2.22570.32231480.26762733X-RAY DIFFRACTION100
2.2257-2.26220.35151400.25372660X-RAY DIFFRACTION100
2.2622-2.30120.35171400.27012742X-RAY DIFFRACTION100
2.3012-2.3430.28481360.25772654X-RAY DIFFRACTION100
2.343-2.38810.34091500.26012701X-RAY DIFFRACTION100
2.3881-2.43680.31431420.26592680X-RAY DIFFRACTION100
2.4368-2.48980.36551400.26242741X-RAY DIFFRACTION100
2.4898-2.54770.30641420.2482672X-RAY DIFFRACTION100
2.5477-2.61150.28731430.25492727X-RAY DIFFRACTION100
2.6115-2.68210.31441440.25062742X-RAY DIFFRACTION100
2.6821-2.7610.26791440.24362686X-RAY DIFFRACTION100
2.761-2.85010.38961360.24682683X-RAY DIFFRACTION100
2.8501-2.95190.2991290.2332714X-RAY DIFFRACTION100
2.9519-3.07010.28121440.23882685X-RAY DIFFRACTION100
3.0701-3.20980.27411360.24022717X-RAY DIFFRACTION100
3.2098-3.37890.25481460.22752707X-RAY DIFFRACTION100
3.3789-3.59060.30211420.23732730X-RAY DIFFRACTION100
3.5906-3.86770.22761350.22372703X-RAY DIFFRACTION100
3.8677-4.25660.19461420.19562691X-RAY DIFFRACTION100
4.2566-4.8720.22741380.1942700X-RAY DIFFRACTION100
4.872-6.13590.23061380.24632701X-RAY DIFFRACTION100
6.1359-45.79580.22331410.22842683X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.61071.2013-0.07311.7014-0.30550.64410.2783-0.0959-0.09080.1073-0.1353-0.1272-0.05690.0798-0.04750.0959-0.03950.0990.1167-0.02590.066942.080675.35551.2643
24.92021.2306-0.24780.80330.71491.85780.2062-0.0213-0.6285-0.2309-0.0760.16050.2147-0.0738-0.0580.41450.0392-0.19590.1181-0.11450.545529.762543.042-7.9287
31.7884-1.94380.22533.6728-0.33780.3426-0.0335-0.01460.07410.10840.0506-0.0904-0.0387-0.0594-0.00530.16050.01720.07980.03950.03280.056553.271979.6774-16.363
40.62140.11340.17940.93520.05161.4166-0.0620.0742-0.5111-0.00790.0585-0.10510.36330.3223-0.05120.21660.14440.13770.2353-0.08110.442576.920250.6532-24.9942
54.31140.3128-1.31430.1347-0.15540.4739-0.131-0.41090.155-0.070.0083-0.0039-0.05430.1003-0.03230.20420.05110.01330.2796-0.12820.099438.437929.872319.0178
60.35620.10270.28631.15660.13621.70750.0142-0.1870.0678-0.0758-0.10460.36290.1152-0.56930.57520.346-0.193-0.04640.5626-0.29820.45560.567421.294911.5195
72.6069-0.9647-1.99271.21880.9161.56020.24330.2044-0.2902-0.2685-0.21420.26670.0404-0.35560.00730.18220.0557-0.09770.39480.09280.235872.510428.511630.4914
84.27111.32511.46050.60270.20550.7578-0.21380.6674-0.408-0.15070.086-0.0619-0.13690.08340.05070.25960.021-0.02080.2331-0.04790.076433.827127.047715.1007
93.91080.5489-0.97462.66711.31683.33020.15190.27380.1219-0.0492-0.25420.4029-0.1103-0.63950.27870.31920.16490.01390.399-0.17550.25232.992530.645926.1679
102.85212.94211.12783.68931.31220.4638-0.45070.2091-0.0674-0.35630.2422-0.0366-0.0328-0.0463-0.00780.3871-0.07840.08390.2921-0.08620.1571-3.810849.8267-1.459
111.49151.0758-0.98911.5129-0.1171.7818-0.36260.0796-0.6816-0.285-0.0357-0.25370.6578-0.01970.4320.6865-0.1770.42520.4624-0.13950.6816-29.027223.34556.7832
120.96941.518-0.39742.4655-0.59590.12580.1355-0.2049-0.08390.3445-0.3252-0.10470.03860.0248-0.03660.4668-0.1270.15150.3272-0.01320.235-5.391851.78781.3086
130.9636-0.01780.12840.4428-0.7131.64990.1285-0.06280.07780.22720.1528-0.02120.49730.1060.51910.6799-0.03650.2180.4115-0.22620.5268-21.057319.5692-8.3682
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 63 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 64 through 90 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 1 through 63 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 64 through 90 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 1 through 62 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 63 through 90 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'D' and (resid 1 through 7 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'D' and (resid 8 through 64 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'D' and (resid 65 through 90 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'E' and (resid 1 through 63 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'E' and (resid 64 through 90 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'F' and (resid 1 through 62 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'F' and (resid 63 through 89 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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