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- PDB-5jp3: Structure of Xanthomonas campestris effector protein XopD bound t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jp3
タイトルStructure of Xanthomonas campestris effector protein XopD bound to ubiquitin
要素
  • Polyubiquitin-B
  • Xanthomonas outer protein D
キーワードHYDROLASE / Enzyme / CE clan / Deubiquitinase / DeSUMOylase
機能・相同性
機能・相同性情報


deNEDDylase activity / protein deneddylation / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I ...deNEDDylase activity / protein deneddylation / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / neuron projection morphogenesis / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of FZD by ubiquitination / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / cysteine-type peptidase activity / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Josephin domain DUBs / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / positive regulation of protein ubiquitination / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / regulation of mitochondrial membrane potential / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Negative regulation of FGFR3 signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A
類似検索 - 分子機能
NEDD8-specific protease 1/2-like / Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site ...NEDD8-specific protease 1/2-like / Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / Xanthomonas outer protein D
類似検索 - 構成要素
生物種Xanthomonas campestris pv. vesicatoria (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Pruneda, J.N. / Komander, D.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)U105192732 英国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2016
タイトル: The Molecular Basis for Ubiquitin and Ubiquitin-like Specificities in Bacterial Effector Proteases.
著者: Pruneda, J.N. / Durkin, C.H. / Geurink, P.P. / Ovaa, H. / Santhanam, B. / Holden, D.W. / Komander, D.
履歴
登録2016年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月3日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Xanthomonas outer protein D
C: Xanthomonas outer protein D
E: Xanthomonas outer protein D
B: Polyubiquitin-B
D: Polyubiquitin-B
H: Polyubiquitin-B
G: Xanthomonas outer protein D
F: Polyubiquitin-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,9888
ポリマ－131,9888
非ポリマー00
水79344
1
A: Xanthomonas outer protein D
B: Polyubiquitin-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9972
ポリマ－32,9972
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2220 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area13800 Å2
手法PISA
2
C: Xanthomonas outer protein D
D: Polyubiquitin-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9972
ポリマ－32,9972
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1990 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area12910 Å2
手法PISA
3
E: Xanthomonas outer protein D
F: Polyubiquitin-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9972
ポリマ－32,9972
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1740 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area13060 Å2
手法PISA
4
H: Polyubiquitin-B
G: Xanthomonas outer protein D


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9972
ポリマ－32,9972
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1920 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area13420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.748, 132.281, 117.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.84, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Xanthomonas outer protein D


分子量: 24438.215 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 298-515 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xanthomonas campestris pv. vesicatoria (strain 85-10) (バクテリア)
株: 85-10 / 遺伝子: xopD, XCV0437 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q3BYJ5
#2: タンパク質
Polyubiquitin-B


分子量: 8558.857 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.06 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M CHES (pH 9.5) 1.0M sodium citrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9282 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年1月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9282 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→43.3 Å / Num. obs: 37920 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.128 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.9→3.03 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.568 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 99.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OIV, 1UBQ

2oiv

1ubq


解像度: 2.9→43.297 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.34
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2851 1835 4.84 %
Rwork0.241 --
obs0.2431 37909 98.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→43.297 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8192 0 0 44 8236
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0058365
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.82811434
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.125043
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051316
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071528
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-2.97840.34691400.28462755X-RAY DIFFRACTION99
2.9784-3.0660.29331450.26762760X-RAY DIFFRACTION99
3.066-3.1650.31671460.25672779X-RAY DIFFRACTION99
3.165-3.2780.34461530.25212771X-RAY DIFFRACTION99
3.278-3.40920.29041550.25382757X-RAY DIFFRACTION99
3.4092-3.56430.29981360.24972678X-RAY DIFFRACTION96
3.5643-3.75210.32961370.26642770X-RAY DIFFRACTION99
3.7521-3.98710.31371320.23222805X-RAY DIFFRACTION100
3.9871-4.29470.24951550.21812793X-RAY DIFFRACTION100
4.2947-4.72640.26081390.20472805X-RAY DIFFRACTION99
4.7264-5.40920.26161230.22382742X-RAY DIFFRACTION97
5.4092-6.81070.27381430.26342822X-RAY DIFFRACTION100
6.8107-43.30170.24241310.23552837X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.03810.8701-0.45251.2648-0.50411.9529-0.1096-0.056-0.31840.00160.0127-0.11830.0502-0.06140.04940.0636-0.01980.02250.070.02210.1086136.9676-21.6945135.6819
21.97960.88040.0361.86090.11491.3157-0.07420.0436-0.153-0.10430.0890.02660.1370.05940.00150.1648-0.1947-0.00170.06720.03250.1558105.5446-45.9621143.9843
32.2867-0.34710.11943.15770.02712.35940.14440.40870.8471-0.1245-0.04840.6638-0.3532-0.3263-0.01670.1640.04770.01880.37080.12760.575110.16336.3962138.2684
41.61020.5565-0.52682.8466-0.54892.66890.09260.09470.0793-0.1906-0.1362-0.2292-0.27830.5320.07220.0862-0.072-0.00920.2547-0.04360.1605153.3472-4.3757122.1277
52.66020.2974-0.76741.38950.08183.32420.0637-0.399-0.12190.5970.66911.14440.0611-0.5384-0.47020.4601-0.08070.1340.44770.1930.457587.5793-61.5369159.9082
65.65250.8161-1.95361.626-1.51651.6825-0.0672-0.827-0.8979-0.09390.43940.49110.6977-1.0149-0.06840.3861-0.2031-0.06490.98350.21840.475677.9187-34.5509179.8914
72.15660.3254-0.80251.86090.05612.64940.04730.10480.1516-0.21910.35550.0794-0.4719-0.3653-0.23550.04040.02080.06870.3771-0.04810.190594.7457-16.5971166.6012
80.83510.1354-1.05493.2658-0.61861.39190.29550.99371.7792-0.77210.1530.0075-0.59660.0081-0.26160.7416-0.03760.11550.73390.41051.0643130.699321.5462125.0333
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 311 through 515)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'C' and resid 320 through 515)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'E' and resid 323 through 515)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'B' and resid 1 through 76)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'D' and resid 1 through 76)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'H' and resid 1 through 76)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain 'G' and resid 320 through 515)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain 'F' and resid 1 through 76)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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