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- PDB-5io9: X-RAY STRUCTURE OF THE N-TERMINAL DOMAIN OF HUMAN DOUBLECORTIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5io9
タイトルX-RAY STRUCTURE OF THE N-TERMINAL DOMAIN OF HUMAN DOUBLECORTIN
要素Neuronal migration protein doublecortin
キーワードTRANSFERASE / DCX DOMAIN / UBIQUITIN-LIKE FOLD / MICROTUBULE ASSOCIATED / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


axoneme assembly / Neurofascin interactions / microtubule associated complex / central nervous system development / neuron migration / retina development in camera-type eye / nervous system development / microtubule binding / microtubule / cytoskeleton ...axoneme assembly / Neurofascin interactions / microtubule associated complex / central nervous system development / neuron migration / retina development in camera-type eye / nervous system development / microtubule binding / microtubule / cytoskeleton / intracellular signal transduction / neuron projection / protein kinase binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Doublecortin domain / Neuronal migration protein doublecortin, chordata / : / Doublecortin / Doublecortin domain profile. / Domain in the Doublecortin (DCX) gene product / Doublecortin domain / Doublecortin domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Neuronal migration protein doublecortin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Ruf, A. / Benz, J. / Burger, D. / D'Arcy, B. / Debulpaep, M. / Di Lello, P. / Fry, D. / Huber, W. / Kremer, T. / Laeremans, T. ...Ruf, A. / Benz, J. / Burger, D. / D'Arcy, B. / Debulpaep, M. / Di Lello, P. / Fry, D. / Huber, W. / Kremer, T. / Laeremans, T. / Matile, H. / Ross, A. / Rudolph, M.G. / Rufer, A.C. / Sharma, A. / Steinmetz, M.O. / Steyaert, J. / Schoch, G. / Stihle, M. / Thoma, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Crystal Structures of the Human Doublecortin C- and N-terminal Domains in Complex with Specific Antibodies.
著者: Burger, D. / Stihle, M. / Sharma, A. / Di Lello, P. / Benz, J. / D'Arcy, B. / Debulpaep, M. / Fry, D. / Huber, W. / Kremer, T. / Laeremans, T. / Matile, H. / Ross, A. / Rufer, A.C. / Schoch, ...著者: Burger, D. / Stihle, M. / Sharma, A. / Di Lello, P. / Benz, J. / D'Arcy, B. / Debulpaep, M. / Fry, D. / Huber, W. / Kremer, T. / Laeremans, T. / Matile, H. / Ross, A. / Rufer, A.C. / Schoch, G. / Steinmetz, M.O. / Steyaert, J. / Rudolph, M.G. / Thoma, R. / Ruf, A.
履歴
登録2016年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月18日Group: Database references
改定 1.22016年6月8日Group: Database references
改定 1.32016年8月10日Group: Database references
改定 1.42016年12月14日Group: Structure summary
改定 1.52024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neuronal migration protein doublecortin
B: Neuronal migration protein doublecortin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4092
ポリマ－24,4092
非ポリマー00
水4,738263
1
A: Neuronal migration protein doublecortin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2051
ポリマ－12,2051
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Neuronal migration protein doublecortin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2051
ポリマ－12,2051
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)27.026, 37.783, 47.752
Angle α, β, γ (deg.)88.65, 105.78, 96.55
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Neuronal migration protein doublecortin / Doublin / Lissencephalin-X / Lis-X


分子量: 12204.541 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, UNP RESIDUES 133-231 / 変異: K215D, K216D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DCX, DBCN, LISX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O43602
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 263 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: crystals were either obtained out of 20mM CAPS pH 10.5, 100 mM NaCl, 5 mM TCEP or 20 mM HEPES pH 7.5, 100 mM NaCl, 5 mM DTT
PH範囲: 7.5 - 10.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2009年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→26 Å / Num. obs: 39956 / % possible obs: 85.7 % / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 13.8 Å2 / CC1/2: 1 / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 1.3→1.33 Å / 冗長度: 2.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Rsym value: 0.35 / % possible all: 46.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.9.3精密化
XDSJanuary 30 2009データ削減
SADABS2008/1データスケーリング
MOLREP10.2.31位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5IOI

5ioi


解像度: 1.3→26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9537 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU R Cruickshank DPI: 0.06 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.062 / SU Rfree Blow DPI: 0.063 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.061
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2099 2023 5.06 %RANDOM
Rwork0.1864 ---
obs0.1876 39956 89.94 %-
原子変位パラメータBiso mean: 19.09 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.2748 Å2-0.9083 Å2-0.3194 Å2
2---1.646 Å22.1124 Å2
3---0.3712 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.161 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1600 0 0 263 1863
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0131638HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.152217HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d586SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes46HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes247HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1638HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.14
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.71
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion202SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2112SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.33 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2618 97 5.53 %
Rwork0.2603 1656 -
all0.2604 1753 -
obs--89.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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