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- PDB-5ik8: Laminin A2LG45 I-form, G6/7 bound. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ik8
タイトルLaminin A2LG45 I-form, G6/7 bound.
要素Laminin subunit alpha-2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Extracellular Matrix / Ligand binding / LG domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of basement membrane organization / Schwann cell differentiation / positive regulation of synaptic transmission, cholinergic / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / tissue development / protein complex involved in cell-matrix adhesion / extracellular matrix structural constituent / positive regulation of muscle cell differentiation / regulation of embryonic development / basement membrane ...regulation of basement membrane organization / Schwann cell differentiation / positive regulation of synaptic transmission, cholinergic / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / tissue development / protein complex involved in cell-matrix adhesion / extracellular matrix structural constituent / positive regulation of muscle cell differentiation / regulation of embryonic development / basement membrane / synaptic cleft / regulation of cell migration / positive regulation of cell adhesion / axon guidance / animal organ morphogenesis / neuromuscular junction / sarcolemma / collagen-containing extracellular matrix / dendritic spine / cell adhesion / signaling receptor binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Laminin alpha, domain I / Laminin domain II / Laminin Domain I / Laminin Domain II / Laminin IV / Laminin B (Domain IV) / Laminin IV type A domain profile. / Laminin B domain / : / Laminin, N-terminal ...Laminin alpha, domain I / Laminin domain II / Laminin Domain I / Laminin Domain II / Laminin IV / Laminin B (Domain IV) / Laminin IV type A domain profile. / Laminin B domain / : / Laminin, N-terminal / Laminin N-terminal (Domain VI) / Laminin N-terminal domain profile. / Laminin N-terminal domain (domain VI) / Laminin G domain / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Laminin-type EGF domain / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / Epidermal growth factor-like domain. / Jelly Rolls - #200 / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
7-hydroxy-4-methyl-2H-chromen-2-one / CITRATE ANION / Laminin subunit alpha-2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Briggs, D.C. / Hohenester, E. / Campbell, K.P.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust101748/Z/13/Z 英国
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2016
タイトル: Structural basis of laminin binding to the LARGE glycans on dystroglycan.
著者: Briggs, D.C. / Yoshida-Moriguchi, T. / Zheng, T. / Venzke, D. / Anderson, M.E. / Strazzulli, A. / Moracci, M. / Yu, L. / Hohenester, E. / Campbell, K.P.
履歴
登録2016年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月24日Group: Database references
改定 1.22016年9月28日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Laminin subunit alpha-2
B: Laminin subunit alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,53823
ポリマ－82,8102
非ポリマー2,72821
水9,602533
1
A: Laminin subunit alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,39511
ポリマ－41,4051
非ポリマー99010
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Laminin subunit alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,14412
ポリマ－41,4051
非ポリマー1,73811
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)111.540, 126.290, 144.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-4338-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Laminin subunit alpha-2 / Laminin M chain / Laminin-12 subunit alpha / Laminin-2 subunit alpha / Laminin-4 subunit alpha / ...Laminin M chain / Laminin-12 subunit alpha / Laminin-2 subunit alpha / Laminin-4 subunit alpha / Merosin heavy chain


分子量: 41405.023 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Lama2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q60675

-
糖 , 2種, 3分子

#2: 多糖 alpha-D-xylopyranose-(1-3)-beta-D-glucopyranuronic acid-(1-3)-alpha-D-xylopyranose-(1-3)-beta-D- ...alpha-D-xylopyranose-(1-3)-beta-D-glucopyranuronic acid-(1-3)-alpha-D-xylopyranose-(1-3)-beta-D-glucopyranuronic acid


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 634.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DXylpa1-3DGlcpAb1-3DXylpa1-3DGlcpAb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,4,3/[a2122A-1b_1-5][a212h-1a_1-5]/1-2-1-2/a3-b1_b3-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpA]{[(3+1)][a-D-Xylp]{[(3+1)][b-D-GlcpA]{[(3+1)][a-D-Xylp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 5種, 551分子

#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物
ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#6: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物 ChemComp-4MU / 7-hydroxy-4-methyl-2H-chromen-2-one / 4-methylumbelliferone / 4-メチルウンベリフェロン


分子量: 176.169 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 533 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.83 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 100mM Ammonium Citrate diabasic 18% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→55.77 Å / Num. obs: 68770 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 17.3
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 13.6 % / Rmerge(I) obs: 1.64 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DYK

1dyk


解像度: 2→55.77 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2095 3436 5 %
Rwork0.177 --
obs0.1786 68768 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→55.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5755 0 175 533 6463
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096073
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6648203
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.9123586
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069933
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031068
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.02740.36821430.28482585X-RAY DIFFRACTION100
2.0274-2.05640.30081480.27812569X-RAY DIFFRACTION100
2.0564-2.08710.32241460.26172573X-RAY DIFFRACTION100
2.0871-2.11970.27931270.24972599X-RAY DIFFRACTION100
2.1197-2.15440.25621410.22982563X-RAY DIFFRACTION100
2.1544-2.19160.27681330.22362622X-RAY DIFFRACTION100
2.1916-2.23140.26151390.21772561X-RAY DIFFRACTION100
2.2314-2.27430.24931340.20892612X-RAY DIFFRACTION100
2.2743-2.32080.23581360.2062591X-RAY DIFFRACTION100
2.3208-2.37120.28971240.20962586X-RAY DIFFRACTION100
2.3712-2.42640.24681170.20622612X-RAY DIFFRACTION100
2.4264-2.48710.25261360.1982602X-RAY DIFFRACTION100
2.4871-2.55430.2431240.192609X-RAY DIFFRACTION100
2.5543-2.62950.25441220.19282641X-RAY DIFFRACTION100
2.6295-2.71440.23441310.19652606X-RAY DIFFRACTION100
2.7144-2.81140.23291440.19642571X-RAY DIFFRACTION100
2.8114-2.92390.24681400.19692622X-RAY DIFFRACTION100
2.9239-3.0570.25151320.19212614X-RAY DIFFRACTION100
3.057-3.21810.26591250.18892631X-RAY DIFFRACTION100
3.2181-3.41970.20041350.17582625X-RAY DIFFRACTION100
3.4197-3.68370.16121500.1582633X-RAY DIFFRACTION100
3.6837-4.05430.17331560.14472607X-RAY DIFFRACTION100
4.0543-4.64080.15721480.12532652X-RAY DIFFRACTION100
4.6408-5.84590.18011540.14162674X-RAY DIFFRACTION100
5.8459-55.79170.20621510.19432772X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.8617-0.77840.02591.39660.75860.9368-0.1463-0.23160.29320.1089-0.02950.3194-0.0119-0.19420.19070.40830.03140.07810.36440.02120.4995-30.54924.45345.2682
22.14670.61-0.21211.571-0.07852.29110.03390.17320.1737-0.00220.05440.0043-0.17-0.1168-0.08550.36540.06110.02450.27870.03880.348-3.661113.596824.4349
35.7194-0.99320.90542.93970.23742.6032-0.638-0.49910.82130.2140.0512-0.6968-0.32350.13070.33510.6201-0.0559-0.19160.43620.02160.7123-29.276876.311417.2087
43.4466-0.55651.10072.5209-0.42342.7027-0.1272-0.51960.22330.07850.13310.3556-0.5896-0.98150.14810.47950.2172-0.08190.7507-0.15770.4043-58.544473.53788.7945
53.13860.43260.85482.33830.15252.8841-0.187-0.09160.1565-0.03770.0290.2463-0.3155-0.75860.15590.40770.1275-0.0590.6556-0.08560.3646-59.330368.47562.0967
62.8395-0.89021.11280.4638-0.58972.0335-0.1844-0.06290.21060.1265-0.06150.0592-0.5708-0.71960.23260.52430.1266-0.06570.5716-0.12090.3514-42.264670.136718.1615
72.4575-1.04870.07552.63990.34932.0048-0.00770.0225-0.25170.2408-0.10170.04180.155-0.08050.08430.3575-0.0404-0.03220.3128-0.02450.3246-23.484850.90223.2802
82.8006-1.04730.5823.08020.14172.3520.09880.2469-0.1234-0.158-0.23420.3538-0.0332-0.41780.17980.3663-0.018-0.03130.4439-0.04750.3374-34.870358.395518.498
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2738 through 2944 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 2945 through 3118 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 2741 through 2760 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 2761 through 2790 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 2791 through 2917 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 2918 through 2947 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 2948 through 3075 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 3076 through 3118 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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