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- PDB-3gj0: Crystal structure of human RanGDP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gj0
タイトルCrystal structure of human RanGDP
要素GTP-binding nuclear protein Ran
キーワードTRANSPORT PROTEIN / G Protein / GDP / Acetylation / Cytoplasm / GTP-binding / Host-virus interaction / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism / Protein transport / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


pre-miRNA export from nucleus / RNA nuclear export complex / snRNA import into nucleus / manchette / cellular response to mineralocorticoid stimulus / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / importin-alpha family protein binding / protein localization to nucleolus / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein ...pre-miRNA export from nucleus / RNA nuclear export complex / snRNA import into nucleus / manchette / cellular response to mineralocorticoid stimulus / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / importin-alpha family protein binding / protein localization to nucleolus / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / GTP metabolic process / tRNA processing in the nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / MicroRNA (miRNA) biogenesis / DNA metabolic process / dynein intermediate chain binding / mitotic sister chromatid segregation / ribosomal large subunit export from nucleus / spermatid development / viral process / positive regulation of protein binding / sperm flagellum / nuclear pore / ribosomal subunit export from nucleus / ribosomal small subunit export from nucleus / centriole / protein export from nucleus / mitotic spindle organization / male germ cell nucleus / hippocampus development / Transcriptional regulation by small RNAs / recycling endosome / positive regulation of protein import into nucleus / protein import into nucleus / GDP binding / melanosome / nuclear envelope / mitotic cell cycle / G protein activity / actin cytoskeleton organization / midbody / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cadherin binding / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / cell division / GTPase activity / chromatin binding / chromatin / GTP binding / protein-containing complex binding / nucleolus / magnesium ion binding / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ran GTPase / Small GTPase Ran-type domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases ...Ran GTPase / Small GTPase Ran-type domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GTP-binding nuclear protein Ran
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.48 Å
データ登録者Partridge, J.R. / Schwartz, T.U.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Crystallographic and Biochemical Analysis of the Ran-binding Zinc Finger Domain.
著者: Partridge, J.R. / Schwartz, T.U.
履歴
登録2009年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP-binding nuclear protein Ran
B: GTP-binding nuclear protein Ran
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7486
ポリマ－49,8132
非ポリマー9354
水8,611478
1
A: GTP-binding nuclear protein Ran
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3743
ポリマ－24,9071
非ポリマー4682
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: GTP-binding nuclear protein Ran
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3743
ポリマ－24,9071
非ポリマー4682
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.544, 81.544, 130.567
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-494-

HOH

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要素

#1: タンパク質 GTP-binding nuclear protein Ran / GTPase Ran / Ras-related nuclear protein / Ras-like protein TC4 / Androgen receptor-associated protein 24


分子量: 24906.576 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARA24, OK/SW-cl.81, RAN / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-RIL / 参照: UniProt: P62826
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 478 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.54 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Bis-Tris pH 6.5, 18-20% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年8月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→50 Å / Num. all: 70774 / Num. obs: 70774 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.6 % / Biso Wilson estimate: 19.6 Å2 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 32.6
反射 シェル解像度: 1.48→1.51 Å / 冗長度: 7.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 93

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1BYU

1byu


解像度: 1.48→43.217 Å / SU ML: 0.48 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 19.38 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射
Rfree0.203 3552 5.04 %
Rwork0.1804 --
obs0.1816 70432 95.18 %
all-70774 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 53.539 Å2 / ksol: 0.331 e/Å3
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.48→43.217 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3206 0 58 478 3742
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083345
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2444547
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8991216
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081500
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005571
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.48-1.49970.25651270.25072498X-RAY DIFFRACTION91
1.4997-1.52110.26251100.23312607X-RAY DIFFRACTION93
1.5211-1.54380.22221400.21822617X-RAY DIFFRACTION95
1.5438-1.56790.24941390.20272658X-RAY DIFFRACTION95
1.5679-1.59360.24361380.20052621X-RAY DIFFRACTION95
1.5936-1.62110.2261360.19182655X-RAY DIFFRACTION95
1.6211-1.65060.21661330.17662656X-RAY DIFFRACTION96
1.6506-1.68240.23161480.17762652X-RAY DIFFRACTION96
1.6824-1.71670.21191300.17562681X-RAY DIFFRACTION96
1.7167-1.7540.2251440.17122682X-RAY DIFFRACTION96
1.754-1.79480.2181370.17622684X-RAY DIFFRACTION96
1.7948-1.83970.19351410.17712699X-RAY DIFFRACTION97
1.8397-1.88950.2341300.20662659X-RAY DIFFRACTION95
1.8895-1.94510.19981500.17792685X-RAY DIFFRACTION97
1.9451-2.00780.20071620.17882667X-RAY DIFFRACTION96
2.0078-2.07960.16881360.16492729X-RAY DIFFRACTION97
2.0796-2.16290.18591640.1662675X-RAY DIFFRACTION97
2.1629-2.26130.20231320.18522732X-RAY DIFFRACTION96
2.2613-2.38050.22381520.17142671X-RAY DIFFRACTION96
2.3805-2.52960.21171670.17952713X-RAY DIFFRACTION96
2.5296-2.72490.19211450.17722737X-RAY DIFFRACTION96
2.7249-2.99910.20721500.18072704X-RAY DIFFRACTION96
2.9991-3.43290.18721660.16272703X-RAY DIFFRACTION94
3.4329-4.32450.15831400.15062727X-RAY DIFFRACTION93
4.3245-43.23550.18261350.1782768X-RAY DIFFRACTION90
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID手法L11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1refined1.07290.23830.09510.8808-0.02010.7160.02550.0049-0.05720.0163-0.03920.0617-0.0448-0.02550.00560.1109-0.00520.00030.0926-0.01820.107114.00338.6393-14.2278
21.0874-0.1960.00411.1712-0.02670.7020.00710.02380.11110.1480.0152-0.17810.0510.1138-0.01640.10510.0293-0.03930.1194-0.02760.1162
精密化 TLSグループSelection details: Chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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