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- PDB-5ii4: Crystal structure of red abalone VERL repeat 1 with linker at 2.0... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ii4
タイトルCrystal structure of red abalone VERL repeat 1 with linker at 2.0 A resolution
要素Maltose-binding periplasmic protein,Vitelline envelope sperm lysin receptor
キーワードCELL ADHESION / FERTILIZATION / EGG-SPERM INTERACTION / GAMETE RECOGNITION / VITELLINE ENVELOPE / SPERM RECEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


vitelline envelope / sperm-egg recognition / carbohydrate transmembrane transporter activity / outer membrane-bounded periplasmic space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Vitelline envelope, lysin receptor / Vitelline envelope receptor for lysin / : / ZP domain profile. / Zona pellucida domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / TRIETHYLENE GLYCOL / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Vitelline envelope sperm lysin receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
Haliotis rufescens (無脊椎動物)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Sadat Al-Hosseini, H. / Raj, I. / Nishimura, K. / Jovine, L.
資金援助 スウェーデン, 6件
組織認可番号国
Karolinska Institutet スウェーデン
Swedish Research Council2012-5093 スウェーデン
Goran Gustafsson Foundation for Research in Natural Sciences and Medicine スウェーデン
Sven and Ebba-Christina Hagberg foundation スウェーデン
European Molecular Biology Organization
European UnionERC 260759
引用
ジャーナル: Cell / 年: 2017
タイトル: Structural Basis of Egg Coat-Sperm Recognition at Fertilization.
著者: Raj, I. / Sadat Al Hosseini, H. / Dioguardi, E. / Nishimura, K. / Han, L. / Villa, A. / de Sanctis, D. / Jovine, L.
#1: ジャーナル: Mol. Biol. Evol. / 年: 2011
タイトル: The molecular basis of sex: linking yeast to human.
著者: Swanson, W.J. / Aagaard, J.E. / Vacquier, V.D. / Monne, M. / Sadat Al Hosseini, H. / Jovine, L.
#2: ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2006
タイトル: Rapidly evolving zona pellucida domain proteins are a major component of the vitelline envelope of abalone eggs.
著者: Aagaard, J.E. / Yi, X. / MacCoss, M.J. / Swanson, W.J.
#3: ジャーナル: Gene / 年: 2002
タイトル: Full-length sequence of VERL, the egg vitelline envelope receptor for abalone sperm lysin.
著者: Galindo, B.E. / Moy, G.W. / Swanson, W.J. / Vacquier, V.D.
#4: ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 1997
タイトル: The abalone egg vitelline envelope receptor for sperm lysin is a giant multivalent molecule.
著者: Swanson, W.J. / Vacquier, V.D.
履歴
登録2016年3月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32017年11月29日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_database_related / Item: _pdbx_database_related.db_id
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein,Vitelline envelope sperm lysin receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,6987
ポリマ－56,6051
非ポリマー1,0936
水2,180121
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2080 Å2
ΔGint17 kcal/mol
Surface area20610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.120, 107.120, 195.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein,Vitelline envelope sperm lysin receptor / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein


分子量: 56604.797 Da / 分子数: 1
変異: N4115Q, N4122T, N4142Y, N4171Q,N4115Q, N4122T, N4142Y, N4171Q,N4115Q, N4122T, N4142Y, N4171Q,N4115Q, N4122T, N4142Y, N4171Q
由来タイプ: 組換発現
詳細: THIS PROTEIN IS A CHIMERA. RESIDUES 3668-4034 ARE FROM E. COLI MALTOSE BINDING PROTEIN (MBP), CORRESPOND TO RESIDUES 27-393 OF SWISS-PROT DATABASE ENTRY P0AEX9 AND CONTAIN MUTATIONS I3669T, ...詳細: THIS PROTEIN IS A CHIMERA. RESIDUES 3668-4034 ARE FROM E. COLI MALTOSE BINDING PROTEIN (MBP), CORRESPOND TO RESIDUES 27-393 OF SWISS-PROT DATABASE ENTRY P0AEX9 AND CONTAIN MUTATIONS I3669T, D3749A, K3750A, E3839A, N3840A, A3882H, K3886H, K3906A, A3979V, I3984V, E4026A, E4029A, D4030A AND R4034N (CORRESPONDING TO I28T, D108A, K109A, E198A, N199A, A241H, K245H, K265A, A338V, I343V, E385A, E388A, D389A AND R393N IN P0AEX9). RESIDUES 4038-4175 ARE FROM RED ABALONE VITELLINE ENVELOPE SPERM LYSIN RECEPTOR AND CORRESPOND TO RESIDUES 38-175 OF SWISS-PROT DATABASE ENTRY Q8WR62 AND CONTAIN MUTATIONS N4115Q, N4122T, N4142Y AND N4171Q (CORRESPONDING TO N115Q, N122T, N142Y AND N171Q).
由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌), (組換発現) Haliotis rufescens (無脊椎動物)
遺伝子: malE, Z5632, ECs5017, VERL / プラスミド: pHLsec / 細胞株 (発現宿主): HEK-293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0AEY0, UniProt: Q8WR62
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 5 / 変異: N4115Q, N4122T, N4142Y, N4171Q / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H14O4
詳細: THIS PROTEIN IS A CHIMERA. RESIDUES 3668-4034 ARE FROM E. COLI MALTOSE BINDING PROTEIN (MBP), CORRESPOND TO RESIDUES 27-393 OF SWISS-PROT DATABASE ENTRY P0AEX9 AND CONTAIN MUTATIONS I3669T, ...詳細: THIS PROTEIN IS A CHIMERA. RESIDUES 3668-4034 ARE FROM E. COLI MALTOSE BINDING PROTEIN (MBP), CORRESPOND TO RESIDUES 27-393 OF SWISS-PROT DATABASE ENTRY P0AEX9 AND CONTAIN MUTATIONS I3669T, D3749A, K3750A, E3839A, N3840A, A3882H, K3886H, K3906A, A3979V, I3984V, E4026A, E4029A, D4030A AND R4034N (CORRESPONDING TO I28T, D108A, K109A, E198A, N199A, A241H, K245H, K265A, A338V, I343V, E385A, E388A, D389A AND R393N IN P0AEX9). RESIDUES 4038-4175 ARE FROM RED ABALONE VITELLINE ENVELOPE SPERM LYSIN RECEPTOR AND CORRESPOND TO RESIDUES 38-175 OF SWISS-PROT DATABASE ENTRY Q8WR62 AND CONTAIN MUTATIONS N4115Q, N4122T, N4142Y AND N4171Q (CORRESPONDING TO N115Q, N122T, N142Y AND N171Q).
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: malE / プラスミド: pHLsec / 細胞株 (発現宿主): HEK-293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.5 / 詳細: 40% PEG 600, 0.1M CHES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年9月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→46.991 Å / Num. obs: 44601 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 36.16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1027 / Net I/σ(I): 8.84
反射 シェル解像度: 2→2.072 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 1.446 / Mean I/σ(I) obs: 1.01 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev-1894_1692精密化
XDS20141103データ削減
XDS20141103データスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3SET, 3SEX and 4WRN

3set

3sex

4wrn


解像度: 2→46.991 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 27.97
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2468 2287 5.13 %Random selection
Rwork0.2179 ---
obs0.2193 44558 97.76 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→46.991 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3759 0 0 121 3880
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063850
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9075222
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.1351401
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038577
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005662
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0001-2.04360.41061460.39832571X-RAY DIFFRACTION97
2.0436-2.09110.37631350.38122616X-RAY DIFFRACTION99
2.0911-2.14340.3351440.34722630X-RAY DIFFRACTION99
2.1434-2.20130.34781360.31412618X-RAY DIFFRACTION99
2.2013-2.26610.32611430.32182625X-RAY DIFFRACTION99
2.2661-2.33930.31021390.27352616X-RAY DIFFRACTION99
2.3393-2.42290.27291410.25592628X-RAY DIFFRACTION99
2.4229-2.51990.2511420.24872630X-RAY DIFFRACTION99
2.5199-2.63450.24831400.23132632X-RAY DIFFRACTION99
2.6345-2.77340.23941390.21812635X-RAY DIFFRACTION98
2.7734-2.94720.22881560.21682643X-RAY DIFFRACTION98
2.9472-3.17470.23581330.22232643X-RAY DIFFRACTION98
3.1747-3.4940.26311480.19892664X-RAY DIFFRACTION98
3.494-3.99940.23871500.18292646X-RAY DIFFRACTION97
3.9994-5.03790.19391350.16162672X-RAY DIFFRACTION96
5.0379-47.00350.2181600.19692802X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.10430.2681-0.41320.7239-0.63043.55070.01310.08890.12880.01490.04090.1029-0.3148-0.27810.0040.3134-0.05120.01040.3727-0.02260.398369.937959.331510.2657
21.8226-1.0584-0.19880.70760.40131.4943-0.0546-0.2156-0.2447-0.19420.16010.00390.11770.5526-00.4263-0.00230.02970.68160.01190.476195.292244.7573-6.1313
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resi 39:407 or resi 900)
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resi 408:515

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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