+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4wmu | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | STRUCTURE OF MBP-MCL1 BOUND TO ligand 2 AT 1.55A | |||||||||
![]() | MBP-MCL1 chimera protein,Induced myeloid leukemia cell differentiation protein Mcl-1 | |||||||||
![]() | APOPTOSIS / protein-protein interaction | |||||||||
Function / homology | ![]() positive regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / cellular homeostasis / cell fate determination / channel activity / mitochondrial fusion / Bcl-2 family protein complex / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / BH3 domain binding / carbohydrate transport ...positive regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / cellular homeostasis / cell fate determination / channel activity / mitochondrial fusion / Bcl-2 family protein complex / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / BH3 domain binding / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / negative regulation of anoikis / maltose binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / protein transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / negative regulation of autophagy / cell chemotaxis / release of cytochrome c from mitochondria / response to cytokine / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / outer membrane-bounded periplasmic space / regulation of apoptotic process / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / mitochondrial outer membrane / periplasmic space / positive regulation of apoptotic process / protein heterodimerization activity / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Clifton, M.C. / Faiman, J.W. | |||||||||
![]() | ![]() Title: A Maltose-Binding Protein Fusion Construct Yields a Robust Crystallography Platform for MCL1. Authors: Clifton, M.C. / Dranow, D.M. / Leed, A. / Fulroth, B. / Fairman, J.W. / Abendroth, J. / Atkins, K.A. / Wallace, E. / Fan, D. / Xu, G. / Ni, Z.J. / Daniels, D. / Van Drie, J. / Wei, G. / ...Authors: Clifton, M.C. / Dranow, D.M. / Leed, A. / Fulroth, B. / Fairman, J.W. / Abendroth, J. / Atkins, K.A. / Wallace, E. / Fan, D. / Xu, G. / Ni, Z.J. / Daniels, D. / Van Drie, J. / Wei, G. / Burgin, A.B. / Golub, T.R. / Hubbard, B.K. / Serrano-Wu, M.H. | |||||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 230.1 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 178.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.1 MB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 25 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 38.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4wmrC ![]() 4wmsC ![]() 4wmtC ![]() 4wmvC ![]() 4wmwC ![]() 4wmxC ![]() 4mbpS ![]() 4oq6S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-
Components
-Protein / Sugars , 2 types, 2 molecules A
#1: Protein | Mass: 57310.883 Da / Num. of mol.: 1 Fragment: UNP P0AEX9 residues 27-392,UNP Q07820 residues 174-321 Mutation: K194A, K197A, R201A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() Strain: K12 / Gene: malE, b4034, JW3994, MCL1, BCL2L3 / Production host: ![]() ![]() |
---|---|
#2: Polysaccharide | alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose |
-Non-polymers , 6 types, 527 molecules ![](data/chem/img/19H.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/FMT.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/FMT.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | ChemComp-19H / | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
#4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-FMT / #6: Chemical | ChemComp-NA / | #7: Chemical | ChemComp-EDO / #8: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.21 Å3/Da / Density % sol: 44.33 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 10 MG/ML MBP-MCL1, 200MM MG FORMATE, 20% PEG3350, 1MM MALTOSE, 1MM ligand 2 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU SATURN 944+ / Detector: CCD / Date: May 6, 2014 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: ACCEL/BRUKER DOUBLE CRYSTAL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.55→50 Å / Num. obs: 74736 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 15.94 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rrim(I) all: 0.066 / Χ2: 0.975 / Net I/σ(I): 17.61 / Num. measured all: 455339 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
|
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4OQ6,4MBP Resolution: 1.55→46.457 Å / SU ML: 0.14 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 17.75 / Stereochemistry target values: ML
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 68.44 Å2 / Biso mean: 20.6912 Å2 / Biso min: 8.28 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.55→46.457 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 27
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|