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万見
- PDB-5i4z: Structure of apo OmoMYC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5i4z
タイトルStructure of apo OmoMYC
要素Myc proto-oncogene protein
キーワードTRANSCRIPTION / leucine zipper / transcription factor / tumor suppressor / E-box
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of metanephric cap mesenchymal cell proliferation / positive regulation of acinar cell proliferation / acinar cell proliferation / negative regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / SCF ubiquitin ligase complex binding / NK T cell proliferation / Myc-Max complex / regulation of somatic stem cell population maintenance / regulation of cell cycle process / Binding of TCF/LEF:CTNNB1 to target gene promoters ...positive regulation of metanephric cap mesenchymal cell proliferation / positive regulation of acinar cell proliferation / acinar cell proliferation / negative regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / SCF ubiquitin ligase complex binding / NK T cell proliferation / Myc-Max complex / regulation of somatic stem cell population maintenance / regulation of cell cycle process / Binding of TCF/LEF:CTNNB1 to target gene promoters / cellular response to interferon-alpha / RNA polymerase II transcription repressor complex / myotube differentiation / positive regulation of B cell apoptotic process / RUNX3 regulates WNT signaling / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of cell cycle factors / negative regulation of cell division / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of sound / negative regulation of monocyte differentiation / response to growth factor / response to alkaloid / B cell apoptotic process / transcription regulator activator activity / protein-DNA complex disassembly / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / fibroblast apoptotic process / Regulation of NFE2L2 gene expression / regulation of telomere maintenance / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / skeletal system morphogenesis / middle ear morphogenesis / Signaling by ALK / branching involved in ureteric bud morphogenesis / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / pigmentation / rRNA metabolic process / E-box binding / positive regulation of telomere maintenance / skeletal muscle cell differentiation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / chromosome organization / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / Cyclin E associated events during G1/S transition / core promoter sequence-specific DNA binding / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / negative regulation of fibroblast proliferation / ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of epithelial cell proliferation / transcription coregulator binding / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / G1/S transition of mitotic cell cycle / euchromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / protein processing / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / positive regulation of miRNA transcription / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / spindle / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / Wnt signaling pathway / Transcriptional regulation of granulopoiesis / positive regulation of fibroblast proliferation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / cellular response to UV / cellular response to xenobiotic stimulus / MAPK cascade / regulation of gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / cellular response to hypoxia / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase II / intracellular iron ion homeostasis / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein dimerization activity / Ub-specific processing proteases / nuclear body / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / axon / positive regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Leucine zipper, Myc / Myc leucine zipper domain / Transcription regulator Myc / Transcription regulator Myc, N-terminal / : / Myc amino-terminal region / Helix-loop-helix DNA-binding domain / MYOD Basic-Helix-Loop-Helix Domain, subunit B / Helix-loop-helix DNA-binding domain / helix loop helix domain ...Leucine zipper, Myc / Myc leucine zipper domain / Transcription regulator Myc / Transcription regulator Myc, N-terminal / : / Myc amino-terminal region / Helix-loop-helix DNA-binding domain / MYOD Basic-Helix-Loop-Helix Domain, subunit B / Helix-loop-helix DNA-binding domain / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Myc proto-oncogene protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Koelmel, W. / Jung, L.A. / Kuper, J. / Eilers, M. / Kisker, C.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation2341 ドイツ
引用ジャーナル: Oncogene / 年: 2017
タイトル: OmoMYC blunts promoter invasion by oncogenic MYC to inhibit gene expression characteristic of MYC-dependent tumors.
著者: Jung, L.A. / Gebhardt, A. / Koelmel, W. / Ade, C.P. / Walz, S. / Kuper, J. / von Eyss, B. / Letschert, S. / Redel, C. / d'Artista, L. / Biankin, A. / Zender, L. / Sauer, M. / Wolf, E. / Evan, ...著者: Jung, L.A. / Gebhardt, A. / Koelmel, W. / Ade, C.P. / Walz, S. / Kuper, J. / von Eyss, B. / Letschert, S. / Redel, C. / d'Artista, L. / Biankin, A. / Zender, L. / Sauer, M. / Wolf, E. / Evan, G. / Kisker, C. / Eilers, M.
履歴
登録2016年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月19日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myc proto-oncogene protein
B: Myc proto-oncogene protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,53310
ポリマ－28,0722
非ポリマー4618
水2,054114
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4730 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area10390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.700, 65.700, 149.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-244-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Myc proto-oncogene protein / OmoMYC / Class E basic helix-loop-helix protein 39 / bHLHe39 / Proto-oncogene c-Myc / Transcription factor p64


分子量: 14036.048 Da / 分子数: 2 / 断片: OmoMYC, UNP Residues 348-439 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYC, BHLHE39 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01106
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.31 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: MES, potassium sodium tartrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.064 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年5月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.064 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→49.35 Å / Num. obs: 24551 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 26.7 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 1.95→2 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.818 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 92.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.9_1692精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NKP

1nkp


解像度: 1.95→49.348 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 18.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1941 1234 5.04 %
Rwork0.1731 --
obs0.1742 24506 99.12 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 45.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→49.348 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1222 0 23 114 1359
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111285
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1351723
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.944538
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053198
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005223
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-2.02810.27781070.25062414X-RAY DIFFRACTION94
2.0281-2.12040.23741420.20872561X-RAY DIFFRACTION100
2.1204-2.23220.20591210.17522538X-RAY DIFFRACTION100
2.2322-2.3720.18191540.17222555X-RAY DIFFRACTION100
2.372-2.55520.1761440.17032564X-RAY DIFFRACTION100
2.5552-2.81230.21231530.1732556X-RAY DIFFRACTION100
2.8123-3.21920.19861280.17782620X-RAY DIFFRACTION100
3.2192-4.05550.1791330.15932661X-RAY DIFFRACTION100
4.0555-49.36380.191520.17012803X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.75010.8038-0.72846.187-0.19174.93180.09450.65460.6812-0.2402-0.1486-0.3108-0.84190.0832-0.23670.3672-0.0465-0.00350.27530.08080.283439.860141.48625.1324
26.20544.1772-0.48092.6477-0.3088-0.17540.05430.0502-0.38520.20030.01730.016-0.0315-0.0747-0.09640.3107-0.04850.04490.38510.01470.40214.377422.10314.9527
35.7979-0.4289-1.81754.50581.09016.1898-0.05860.0607-0.28480.1807-0.1652-0.59340.20320.45910.18190.2043-0.01270.01260.26320.06870.351345.431926.488811.8503
43.1061.3866-1.65390.4725-0.8050.5737-0.01020.6650.02980.0330.1670.17710.0409-0.2149-0.08610.2482-0.01910.06050.39450.02140.36212.689525.50688.4054
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 19 through 44 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 45 through 92 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 19 through 44 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 45 through 92 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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