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- PDB-6g6l: The crystal structures of Human MYC:MAX bHLHZip complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6g6l
タイトルThe crystal structures of Human MYC:MAX bHLHZip complex
要素
  • Myc proto-oncogene protein
  • Protein max
キーワードAPOPTOSIS / Myc/Max
機能・相同性
機能・相同性情報


Mad-Max complex / positive regulation of metanephric cap mesenchymal cell proliferation / positive regulation of acinar cell proliferation / acinar cell proliferation / negative regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / SCF ubiquitin ligase complex binding / NK T cell proliferation / Myc-Max complex / regulation of somatic stem cell population maintenance / regulation of cell cycle process ...Mad-Max complex / positive regulation of metanephric cap mesenchymal cell proliferation / positive regulation of acinar cell proliferation / acinar cell proliferation / negative regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / SCF ubiquitin ligase complex binding / NK T cell proliferation / Myc-Max complex / regulation of somatic stem cell population maintenance / regulation of cell cycle process / Binding of TCF/LEF:CTNNB1 to target gene promoters / cellular response to interferon-alpha / RNA polymerase II transcription repressor complex / positive regulation of B cell apoptotic process / RUNX3 regulates WNT signaling / myotube differentiation / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of cell cycle factors / negative regulation of cell division / negative regulation of monocyte differentiation / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of sound / response to growth factor / response to alkaloid / B cell apoptotic process / transcription regulator activator activity / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / protein-DNA complex disassembly / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / fibroblast apoptotic process / Regulation of NFE2L2 gene expression / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / regulation of telomere maintenance / skeletal system morphogenesis / Signaling by ALK / middle ear morphogenesis / branching involved in ureteric bud morphogenesis / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / rRNA metabolic process / Transcriptional Regulation by E2F6 / pigmentation / E-box binding / positive regulation of telomere maintenance / MLL1 complex / skeletal muscle cell differentiation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / chromosome organization / core promoter sequence-specific DNA binding / negative regulation of fibroblast proliferation / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of epithelial cell proliferation / transcription coregulator binding / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / euchromatin / G1/S transition of mitotic cell cycle / protein-DNA complex / protein processing / MAPK6/MAPK4 signaling / positive regulation of miRNA transcription / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II transcription regulator complex / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / cellular response to xenobiotic stimulus / spindle / positive regulation of fibroblast proliferation / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Wnt signaling pathway / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / sequence-specific double-stranded DNA binding / cellular response to UV / MAPK cascade / regulation of gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / cellular response to hypoxia / Estrogen-dependent gene expression / DNA-binding transcription factor binding / intracellular iron ion homeostasis / transcription by RNA polymerase II / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein dimerization activity / Ub-specific processing proteases / nuclear body / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin remodeling / DNA-binding transcription factor activity / response to xenobiotic stimulus / axon / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / dendrite / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription
類似検索 - 分子機能
Leucine zipper, Myc / Myc leucine zipper domain / Transcription regulator Myc / Transcription regulator Myc, N-terminal / : / Myc amino-terminal region / Helix-loop-helix DNA-binding domain / MYOD Basic-Helix-Loop-Helix Domain, subunit B / Helix-loop-helix DNA-binding domain / helix loop helix domain ...Leucine zipper, Myc / Myc leucine zipper domain / Transcription regulator Myc / Transcription regulator Myc, N-terminal / : / Myc amino-terminal region / Helix-loop-helix DNA-binding domain / MYOD Basic-Helix-Loop-Helix Domain, subunit B / Helix-loop-helix DNA-binding domain / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
Myc proto-oncogene protein / Protein max
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Allen, M.D. / Zinzalla, G.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2019
タイトル: Crystal Structures and Nuclear Magnetic Resonance Studies of the Apo Form of the c-MYC:MAX bHLHZip Complex Reveal a Helical Basic Region in the Absence of DNA.
著者: Sammak, S. / Hamdani, N. / Gorrec, F. / Allen, M.D. / Freund, S.M.V. / Bycroft, M. / Zinzalla, G.
履歴
登録2018年4月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年7月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年4月5日Group: Database references / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: database_2 / exptl_crystal_grow / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _exptl_crystal_grow.temp / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.42025年10月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_validate_symm_contact / struct_conn

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myc proto-oncogene protein
B: Protein max
C: Myc proto-oncogene protein
D: Protein max
E: Myc proto-oncogene protein
F: Protein max
G: Myc proto-oncogene protein
H: Protein max
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,98622
ポリマ－85,6418
非ポリマー1,34514
水8,647480
1
A: Myc proto-oncogene protein
B: Protein max
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7956
ポリマ－21,4102
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3920 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area10050 Å2
手法PISA
2
C: Myc proto-oncogene protein
D: Protein max
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6995
ポリマ－21,4102
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4060 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area10570 Å2
手法PISA
3
E: Myc proto-oncogene protein
F: Protein max
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6995
ポリマ－21,4102
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3860 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area10480 Å2
手法PISA
4
G: Myc proto-oncogene protein
H: Protein max
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7956
ポリマ－21,4102
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4030 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area10070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.680, 74.330, 80.060
Angle α, β, γ (deg.)107.12, 107.67, 90.05
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Myc proto-oncogene protein / Class E basic helix-loop-helix protein 39 / bHLHe39 / Proto-oncogene c-Myc / Transcription factor p64


分子量: 11501.192 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYC, BHLHE39 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01106
#2: タンパク質
Protein max / Class D basic helix-loop-helix protein 4 / bHLHd4 / Myc-associated factor X


分子量: 9909.151 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAX, BHLHD4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61244
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 480 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.87 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 10% w/v PEG 8000, 20% v/v ethylene glycol, 15% PEG 8000 15, 0.2M ammonium sulfate, pH 7
PH範囲: 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: 100K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.979507 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979507 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→72.54 Å / Num. obs: 41701 / % possible obs: 80.7 % / 冗長度: 2.3 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rpim(I) all: 0.064 / Rrim(I) all: 0.109 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.443 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 6326 / CC1/2: 0.82 / Rpim(I) all: 0.333 / Rrim(I) all: 0.557 / % possible all: 83.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.2→46.155 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 27.92
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2681 1979 4.77 %
Rwork0.2149 --
obs0.2173 41512 80.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→46.155 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4961 0 70 480 5511
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035066
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.516768
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d1.9783234
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.034729
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003884
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.2550.2981640.27262859X-RAY DIFFRACTION82
2.255-2.3160.30291540.26382880X-RAY DIFFRACTION82
2.316-2.38410.31271200.25622799X-RAY DIFFRACTION80
2.3841-2.46110.31441410.25122715X-RAY DIFFRACTION77
2.4611-2.5490.29561490.24122686X-RAY DIFFRACTION76
2.549-2.65110.31451570.242967X-RAY DIFFRACTION86
2.6511-2.77170.31511410.25862989X-RAY DIFFRACTION84
2.7717-2.91780.2891920.23852983X-RAY DIFFRACTION84
2.9178-3.10060.26261580.22882920X-RAY DIFFRACTION82
3.1006-3.340.23541570.21622751X-RAY DIFFRACTION80
3.34-3.67590.26961420.20122582X-RAY DIFFRACTION73
3.6759-4.20750.22621430.16932904X-RAY DIFFRACTION82
4.2075-5.29980.23641130.17352861X-RAY DIFFRACTION81
5.2998-46.16510.26721480.21692637X-RAY DIFFRACTION75

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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