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万見
- PDB-5i50: Structure of OmoMYC bound to double-stranded DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5i50
タイトルStructure of OmoMYC bound to double-stranded DNA
要素
  • DNA (5'-D(P*CP*AP*CP*CP*CP*GP*GP*TP*CP*AP*CP*GP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*AP*CP*AP*C)-3')
  • DNA (5'-D(P*GP*TP*GP*TP*AP*GP*GP*CP*CP*AP*CP*GP*TP*GP*AP*CP*CP*GP*GP*GP*TP*G)-3')
  • Myc proto-oncogene protein
キーワードTRANSCRIPTION / leucine zipper / transcription factor / tumor suppressor / E-box
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of metanephric cap mesenchymal cell proliferation / SCF ubiquitin ligase complex binding / Myc-Max complex / negative regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / regulation of somatic stem cell population maintenance / regulation of cell cycle process / Binding of TCF/LEF:CTNNB1 to target gene promoters / RNA polymerase II transcription repressor complex / RUNX3 regulates WNT signaling / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of cell cycle factors ...positive regulation of metanephric cap mesenchymal cell proliferation / SCF ubiquitin ligase complex binding / Myc-Max complex / negative regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / regulation of somatic stem cell population maintenance / regulation of cell cycle process / Binding of TCF/LEF:CTNNB1 to target gene promoters / RNA polymerase II transcription repressor complex / RUNX3 regulates WNT signaling / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of cell cycle factors / negative regulation of cell division / negative regulation of monocyte differentiation / response to growth factor / transcription regulator activator activity / protein-DNA complex disassembly / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / fibroblast apoptotic process / Regulation of NFE2L2 gene expression / regulation of telomere maintenance / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / Signaling by ALK / branching involved in ureteric bud morphogenesis / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / rRNA metabolic process / E-box binding / positive regulation of telomere maintenance / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / chromosome organization / Cyclin E associated events during G1/S transition / core promoter sequence-specific DNA binding / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / negative regulation of fibroblast proliferation / ERK1 and ERK2 cascade / transcription coregulator binding / positive regulation of epithelial cell proliferation / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / MAPK6/MAPK4 signaling / positive regulation of miRNA transcription / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / G1/S transition of mitotic cell cycle / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / Transcriptional regulation of granulopoiesis / positive regulation of fibroblast proliferation / cellular response to UV / MAPK cascade / cellular response to xenobiotic stimulus / regulation of gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / DNA-binding transcription factor binding / cellular response to hypoxia / Estrogen-dependent gene expression / intracellular iron ion homeostasis / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein dimerization activity / Ub-specific processing proteases / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Leucine zipper, Myc / Myc leucine zipper domain / Transcription regulator Myc / Transcription regulator Myc, N-terminal / : / Myc amino-terminal region / Helix-loop-helix DNA-binding domain / MYOD Basic-Helix-Loop-Helix Domain, subunit B / Helix-loop-helix DNA-binding domain / helix loop helix domain ...Leucine zipper, Myc / Myc leucine zipper domain / Transcription regulator Myc / Transcription regulator Myc, N-terminal / : / Myc amino-terminal region / Helix-loop-helix DNA-binding domain / MYOD Basic-Helix-Loop-Helix Domain, subunit B / Helix-loop-helix DNA-binding domain / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Myc proto-oncogene protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.701 Å
データ登録者Koelmel, W. / Jung, L.A. / Kuper, J. / Eilers, M. / Kisker, C.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation2341 ドイツ
引用ジャーナル: Oncogene / 年: 2017
タイトル: OmoMYC blunts promoter invasion by oncogenic MYC to inhibit gene expression characteristic of MYC-dependent tumors.
著者: Jung, L.A. / Gebhardt, A. / Koelmel, W. / Ade, C.P. / Walz, S. / Kuper, J. / von Eyss, B. / Letschert, S. / Redel, C. / d'Artista, L. / Biankin, A. / Zender, L. / Sauer, M. / Wolf, E. / Evan, ...著者: Jung, L.A. / Gebhardt, A. / Koelmel, W. / Ade, C.P. / Walz, S. / Kuper, J. / von Eyss, B. / Letschert, S. / Redel, C. / d'Artista, L. / Biankin, A. / Zender, L. / Sauer, M. / Wolf, E. / Evan, G. / Kisker, C. / Eilers, M.
履歴
登録2016年2月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月19日Group: Database references
改定 1.22019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_entity_src_syn ...pdbx_audit_support / pdbx_entity_src_syn / pdbx_seq_map_depositor_info / struct_conn
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id ..._pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myc proto-oncogene protein
B: Myc proto-oncogene protein
C: DNA (5'-D(P*CP*AP*CP*CP*CP*GP*GP*TP*CP*AP*CP*GP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*AP*CP*AP*C)-3')
D: DNA (5'-D(P*GP*TP*GP*TP*AP*GP*GP*CP*CP*AP*CP*GP*TP*GP*AP*CP*CP*GP*GP*GP*TP*G)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5804
ポリマ－41,5804
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8110 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area19310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.538, 95.545, 64.944
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.90, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Myc proto-oncogene protein / Class E basic helix-loop-helix protein 39 / bHLHe39 / Proto-oncogene c-Myc / Transcription factor p64


分子量: 14036.048 Da / 分子数: 2 / 断片: OmoMYC, UNP Residues 350-439 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYC, BHLHE39 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01106
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(P*CP*AP*CP*CP*CP*GP*GP*TP*CP*AP*CP*GP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*AP*CP*AP*C)-3')


分子量: 6658.294 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(P*GP*TP*GP*TP*AP*GP*GP*CP*CP*AP*CP*GP*TP*GP*AP*CP*CP*GP*GP*GP*TP*G)-3')


分子量: 6849.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.07 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6 / 詳細: MES, magnesium sulfate, potassium chloride, PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→47.77 Å / Num. obs: 11787 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 68.9 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 2.7→2.83 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.845 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / CC1/2: 0.593 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5I4Z

5i4z


解像度: 2.701→37.945 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 35.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2794 555 4.73 %
Rwork0.2265 --
obs0.229 11726 99.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.701→37.945 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1557 902 0 0 2459
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062585
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7763661
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.7031080
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.034416
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004321
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7006-2.97230.39571600.3362787X-RAY DIFFRACTION100
2.9723-3.40210.35881250.26822747X-RAY DIFFRACTION98
3.4021-4.28540.27391220.21912790X-RAY DIFFRACTION99
4.2854-37.94920.22981480.19012847X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0526-3.0557-1.1623.07141.0492.7289-0.15270.2321-0.7105-0.02340.361-0.45740.04420.2942-0.33590.14530.0380.13370.296-0.12330.68143.7945-17.3269-15.8928
21.36460.38080.92562.428-0.21.1129-0.13130.12290.7320.02660.00690.1555-0.70740.1306-0.44140.7374-0.08850.63350.3584-0.06090.7533-5.438324.0246-13.0704
34.58414.1406-0.82793.8283-1.15962.2555-0.45680.3603-0.6031-0.06480.12960.15760.5077-0.4991-0.05530.1704-0.08110.27190.2754-0.0080.6343-16.9909-17.2137-18.1095
41.7768-0.10830.79971.8242-0.70820.6114-0.2622-0.16780.50570.4369-0.0014-0.2282-0.67640.2492-0.45650.9525-0.03930.69110.25240.04460.6376-0.261623.2715-13.4169
51.5788-0.9762-1.71990.61051.02572.0837-0.0297-0.0648-0.00170.01650.1741-0.07660.13340.31960.11421.42580.33760.81381.2343-0.08721.191111.6678-21.6605-36.0861
63.646-1.00550.86070.48120.29982.31050.1701-0.80070.27330.6870.02520.41780.0279-0.4804-0.21680.7940.02710.45750.7591-0.08271.039-13.3831-18.2441-10.9543
75.04540.84720.02192.1635-1.17520.7016-0.3804-0.3513-0.25030.82020.26710.54351.0518-1.51740.08440.8595-0.1120.49680.90790.02390.8913-13.2928-20.7413-10.9284
84.6599-4.3957-2.71927.91393.57941.8607-0.3544-0.89780.0183-0.00490.9902-0.91110.35552.1896-0.71491.43270.30030.77271.7671-0.12281.335412.6923-15.6143-36.1093
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 33 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 34 through 92 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid -3 through 33 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 34 through 92 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 1 through 6 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 7 through 22 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'D' and (resid 1 through 16 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'D' and (resid 17 through 22 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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