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- PDB-5gji: PI3K p85 N-terminal SH2 domain/CD28-derived peptide complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gji
タイトルPI3K p85 N-terminal SH2 domain/CD28-derived peptide complex
要素
  • Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
  • T-cell-specific surface glycoprotein CD28
キーワードSIGNALING PROTEIN / Antigens / Phosphopeptides
機能・相同性
機能・相同性情報


Nef mediated downregulation of CD28 cell surface expression / positive regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / regulatory T cell differentiation / protein complex involved in cell adhesion / regulation of regulatory T cell differentiation / perinuclear endoplasmic reticulum membrane / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / phosphatidylinositol kinase activity / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation ...Nef mediated downregulation of CD28 cell surface expression / positive regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / regulatory T cell differentiation / protein complex involved in cell adhesion / regulation of regulatory T cell differentiation / perinuclear endoplasmic reticulum membrane / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / phosphatidylinositol kinase activity / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative thymic T cell selection / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / IRS-mediated signalling / positive regulation of focal adhesion disassembly / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / interleukin-18-mediated signaling pathway / PI3K events in ERBB4 signaling / myeloid leukocyte migration / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / CD28 co-stimulation / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / neurotrophin TRKA receptor binding / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Activated NTRK2 signals through PI3K / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / Activated NTRK3 signals through PI3K / cis-Golgi network / ErbB-3 class receptor binding / kinase activator activity / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / RHOF GTPase cycle / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / RHOD GTPase cycle / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / phosphatidylinositol 3-kinase complex / enzyme-substrate adaptor activity / Nephrin family interactions / Signaling by LTK in cancer / Costimulation by the CD28 family / CD28 dependent Vav1 pathway / RND1 GTPase cycle / Signaling by LTK / MET activates PI3K/AKT signaling / positive regulation of leukocyte migration / PI3K/AKT activation / RND2 GTPase cycle / positive regulation of filopodium assembly / RND3 GTPase cycle / growth hormone receptor signaling pathway / negative regulation of stress fiber assembly / insulin binding / natural killer cell mediated cytotoxicity / RHOV GTPase cycle / negative regulation of cell-matrix adhesion / Signaling by ALK / RHOB GTPase cycle / GP1b-IX-V activation signalling / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR3 / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / positive regulation of interleukin-4 production / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / negative regulation of osteoclast differentiation / intracellular glucose homeostasis / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / positive regulation of interleukin-10 production / PI3K events in ERBB2 signaling / humoral immune response / PI3K Cascade / RET signaling / immunological synapse / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / T cell differentiation / RHOG GTPase cycle / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / GAB1 signalosome / Role of phospholipids in phagocytosis / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Interleukin receptor SHC signaling / positive regulation of viral genome replication / phosphatidylinositol 3-kinase binding / positive regulation of lamellipodium assembly / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / coreceptor activity / Signaling by FGFR4 in disease / positive regulation of T cell proliferation / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / Signaling by FGFR2 in disease
類似検索 - 分子機能
T cell antigen CD28 / ICOS V-set domain / Cytotoxic T-lymphocyte protein 4/CD28 / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain ...T cell antigen CD28 / ICOS V-set domain / Cytotoxic T-lymphocyte protein 4/CD28 / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH2 domain / Immunoglobulin V-Type / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / Immunoglobulin V-set domain / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
T-cell-specific surface glycoprotein CD28 / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.9 Å
データ登録者Inaba, S. / Numoto, N. / Morii, H. / Ogawa, S. / Ikura, T. / Abe, R. / Ito, N. / Oda, M.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Crystal Structures and Thermodynamic Analysis Reveal Distinct Mechanisms of CD28 Phosphopeptide Binding to the Src Homology 2 (SH2) Domains of Three Adaptor Proteins
著者: Inaba, S. / Numoto, N. / Ogawa, S. / Morii, H. / Ikura, T. / Abe, R. / Ito, N. / Oda, M.
履歴
登録2016年6月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年2月1日Group: Database references
改定 1.22017年5月10日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
B: T-cell-specific surface glycoprotein CD28
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8516
ポリマ－13,4712
非ポリマー3804
水3,423190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1840 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area6660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)27.590, 31.240, 32.250
Angle α, β, γ (deg.)73.28, 85.38, 71.73
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha / PtdIns-3-kinase regulatory subunit alpha / Phosphatidylinositol 3-kinase 85 kDa regulatory subunit ...PtdIns-3-kinase regulatory subunit alpha / Phosphatidylinositol 3-kinase 85 kDa regulatory subunit alpha / PtdIns-3-kinase regulatory subunit p85-alpha


分子量: 12432.955 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 325-430 / 変異: D330N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIK3R1, GRB1 / プラスミド: pGEX-4T-2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P27986
#2: タンパク質・ペプチド T-cell-specific surface glycoprotein CD28 / TP44


分子量: 1038.047 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 189-196 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10747
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 190 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 100mM Sodium acetate trihydrate, 30% PEG MME 2000, 200mM Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.9→30.9 Å / Num. obs: 65076 / % possible obs: 89.5 % / 冗長度: 5.5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 18.1
反射 シェル解像度: 0.9→0.95 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.342 / Mean I/σ(I) obs: 4 / CC1/2: 0.92 / % possible all: 81.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSMarch 1, 2015データ削減
XSCALEMarch 1, 2015データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 0.9→30.884 Å / SU ML: 0.08 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 12.05
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1446 3260 5.01 %
Rwork0.1259 --
obs0.1268 65076 89.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.9→30.884 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数942 0 21 190 1153
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071120
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3871534
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.605435
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058157
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007200
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
0.9003-0.91380.23321220.23872229X-RAY DIFFRACTION75
0.9138-0.92810.21431290.19352535X-RAY DIFFRACTION85
0.9281-0.94330.18691360.15692551X-RAY DIFFRACTION84
0.9433-0.95950.14081150.13662568X-RAY DIFFRACTION86
0.9595-0.9770.1511370.12842564X-RAY DIFFRACTION85
0.977-0.99580.1561410.1222583X-RAY DIFFRACTION87
0.9958-1.01610.13181400.11042606X-RAY DIFFRACTION87
1.0161-1.03820.1091480.10512581X-RAY DIFFRACTION87
1.0382-1.06240.11591560.0972629X-RAY DIFFRACTION88
1.0624-1.08890.1041460.09472616X-RAY DIFFRACTION88
1.0889-1.11840.1131520.09232691X-RAY DIFFRACTION89
1.1184-1.15130.10131500.08842713X-RAY DIFFRACTION90
1.1513-1.18840.11071510.08892658X-RAY DIFFRACTION90
1.1884-1.23090.10631270.09222749X-RAY DIFFRACTION91
1.2309-1.28020.10821270.09732756X-RAY DIFFRACTION92
1.2802-1.33850.11331390.10332772X-RAY DIFFRACTION92
1.3385-1.4090.11951430.10452800X-RAY DIFFRACTION93
1.409-1.49730.10821590.10652798X-RAY DIFFRACTION94
1.4973-1.61290.13691420.11342825X-RAY DIFFRACTION95
1.6129-1.77520.13431320.132865X-RAY DIFFRACTION95
1.7752-2.0320.15061500.14132904X-RAY DIFFRACTION96
2.032-2.560.17231530.14642913X-RAY DIFFRACTION97
2.56-30.90230.18981650.15222910X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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