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万見
- PDB-5g6t: Crystal structure of Zn-containing NagZ H174A mutant from Pseudom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5g6t
タイトルCrystal structure of Zn-containing NagZ H174A mutant from Pseudomonas aeruginosa
要素BETA-HEXOSAMINIDASE
キーワードHYDROLASE / CELL-WALL RECYCLING / ANTIBIOTIC RESISTANCE / GLYCOSIDE HYDROLASE / N-ACETYLGLUCOSAMINIDASE / BETA-HEXOSAMINIDASE / PEPTIDOGLYCAN
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-N-acetylhexosaminidase activity / peptidoglycan turnover / beta-N-acetylhexosaminidase / N-acetyl-beta-D-galactosaminidase activity / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / carbohydrate metabolic process / cell division / response to antibiotic / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Beta-hexosaminidase, bacterial / : / Glycoside hydrolase, family 3, active site / Glycosyl hydrolases family 3 active site. / Glycoside hydrolase, family 3, N-terminal domain / Glycoside hydrolase, family 3, N-terminal / Glycoside hydrolase, family 3, N-terminal domain superfamily / Glycosyl hydrolase family 3 N terminal domain / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel ...Beta-hexosaminidase, bacterial / : / Glycoside hydrolase, family 3, active site / Glycosyl hydrolases family 3 active site. / Glycoside hydrolase, family 3, N-terminal domain / Glycoside hydrolase, family 3, N-terminal / Glycoside hydrolase, family 3, N-terminal domain superfamily / Glycosyl hydrolase family 3 N terminal domain / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Beta-hexosaminidase
類似検索 - 構成要素
生物種PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Acebron, I. / Artola-Recolons, C. / Mahasenan, K. / Mobashery, S. / Hermoso, J.A.
引用ジャーナル: J. Am. Chem. Soc. / 年: 2017
タイトル: Catalytic Cycle of the N-Acetylglucosaminidase NagZ from Pseudomonas aeruginosa.
著者: Acebron, I. / Mahasenan, K.V. / De Benedetti, S. / Lee, M. / Artola-Recolons, C. / Hesek, D. / Wang, H. / Hermoso, J.A. / Mobashery, S.
履歴
登録2016年7月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月24日Group: Database references
改定 1.22017年5月31日Group: Database references
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA-HEXOSAMINIDASE
B: BETA-HEXOSAMINIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,7385
ポリマ－76,5012
非ポリマー2373
水7,080393
1
A: BETA-HEXOSAMINIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4223
ポリマ－38,2511
非ポリマー1722
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: BETA-HEXOSAMINIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3162
ポリマ－38,2511
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.095, 76.122, 76.005
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.39, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 BETA-HEXOSAMINIDASE / BETA-N-ACETYLHEXOSAMINIDASE / N-ACETYL-BETA-GLUCOSAMINIDASE / NAGZ


分子量: 38250.605 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: BOTH PROTEIN CHAINS CONTAIN A HIS RESIDUE AT POSITION -1 FROM THE FUSION TAG USED FOR PURIFICATION. THE SEQUENCE INCLUDES THE SINGLE-POINT MUTATION H174A THAT MAKES THIS PROTEIN INACTIVE.
由来: (組換発現) PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌) / 株: PAO1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9HZK0, beta-N-acetylhexosaminidase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 393 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細ZINC ION (ZN): THE SOURCE OF ZN IS UNKNOWN. IT IS LIKELY THAT ZN COMES EITHER THE EXPRESSION HOST ...ZINC ION (ZN): THE SOURCE OF ZN IS UNKNOWN. IT IS LIKELY THAT ZN COMES EITHER THE EXPRESSION HOST OR THE PURIFICATION BUFFERS DI(HYDROXYETHYL)ETHER (PEG): PEG IS PRESENT IN THE CRYSTALLIZATION CONDITION
配列の詳細THE EXPERIMENTAL SEQUENCE CONTAINS A HIS-TAG AT THE N- TERMINUS. THERE IS ALSO A SINGLE-POINT MUTATION H174A

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.8 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6
詳細: 30% PEG 8000 100 MM SODIUM CACODYLATE PH 6.0 200 MM SODIUM ACETATE PH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.97948
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月17日 / 詳細: KB MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) CHANNEL-CUT / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97948 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→47.68 Å / Num. obs: 36891 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 24.01 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.18 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.15→2.22 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.95 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: APO STRUCTURE OF NAGZ FROM PSEUDOMONAS AERUGINOSA

解像度: 2.15→44.937 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.87 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: RESIDUES 124-135 AND 171-174 IN CHAIN A, AND REIDUES 124-134, 171-175 AND 249-251 IN CHAIN B WERE NOT MODELED DUE TO POOR ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2446 1817 4.9 %
Rwork0.1783 --
obs0.1816 36891 96.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 34.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→44.937 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4840 0 9 393 5242
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084968
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9926726
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.4863028
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053739
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006900
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.15-2.20820.31491260.25042700X-RAY DIFFRACTION97
2.2082-2.27310.3121500.23812666X-RAY DIFFRACTION97
2.2731-2.34650.30621620.22952674X-RAY DIFFRACTION97
2.3465-2.43040.31621460.21632696X-RAY DIFFRACTION97
2.4304-2.52770.26641150.2172727X-RAY DIFFRACTION97
2.5277-2.64270.27191480.19892655X-RAY DIFFRACTION97
2.6427-2.7820.271490.19072701X-RAY DIFFRACTION97
2.782-2.95630.281510.19372676X-RAY DIFFRACTION97
2.9563-3.18450.26871120.18322736X-RAY DIFFRACTION97
3.1845-3.50480.26441230.16952707X-RAY DIFFRACTION97
3.5048-4.01170.19941320.14512689X-RAY DIFFRACTION95
4.0117-5.05320.18051440.13592684X-RAY DIFFRACTION96
5.0532-44.94630.1971590.15742763X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.77050.3368-0.44662.74021.11223.77550.03750.15730.1458-0.1117-0.10730.14410.0119-0.15740.05460.0972-0.0107-0.02820.11470.00390.1574-19.2891-2.335497.8346
20.4637-0.5407-0.87781.57340.1352.5014-0.18730.06370.3743-0.13370.08660.4304-0.1387-0.16290.05860.21370.0137-0.08690.17850.00690.2582-8.59916.5562107.9928
30.21860.2794-0.26310.8220.3933.1612-0.09520.20650.1436-0.21210.1863-0.0528-0.49310.2233-0.05840.257-0.0814-0.01670.24910.04090.17651.057911.308789.7134
40.64150.41550.17651.09630.96422.2785-0.04530.0940.1021-0.1350.02490.0741-0.0446-0.03990.07120.13910.0083-0.0190.15740.0430.1742-8.04582.104695.2007
52.31470.10480.80082.6493-1.18923.8679-0.02470.0782-0.0452-0.0414-0.0735-0.09060.01620.07470.09780.09190.00680.00780.11590.02160.1363-16.931447.519197.7584
61.00340.73130.82192.7262-0.07831.3026-0.1880.2204-0.3934-0.10880.1754-0.34360.0780.06580.01760.2374-0.00530.0670.1984-0.01980.2452-27.478528.718107.8666
70.7347-0.3170.60051.11090.03783.36240.06770.0794-0.1632-0.2153-0.00750.13540.4681-0.1091-0.02040.2476-0.0410.00350.1756-0.01690.1661-36.931532.910590.728
80.60920.4216-0.21031.1187-0.44871.8863-0.0423-0.01170.0026-0.07050.0001-0.0731-0.04620.03240.07830.117-0.00290.02360.125-0.0270.1327-29.173943.286694.1803
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 0 THROUGH 62 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 63 THROUGH 107 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 108 THROUGH 227 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'A' AND (RESID 228 THROUGH 332 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'B' AND (RESID 0 THROUGH 62 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'B' AND (RESID 63 THROUGH 107 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN 'B' AND (RESID 108 THROUGH 219 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN 'B' AND (RESID 220 THROUGH 332 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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