分子量: 38250.605 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 詳細: BOTH PROTEIN CHAINS CONTAIN A HIS RESIDUE AT POSITION -1 FROM THE FUSION TAG USED FOR PURIFICATION. THE SEQUENCE INCLUDES THE SINGLE-POINT MUTATION H174A THAT MAKES THIS PROTEIN INACTIVE. 由来: (組換発現) PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌) / 株: PAO1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9HZK0, beta-N-acetylhexosaminidase
ZINC ION (ZN): THE SOURCE OF ZN IS UNKNOWN. IT IS LIKELY THAT ZN COMES EITHER THE EXPRESSION HOST ...ZINC ION (ZN): THE SOURCE OF ZN IS UNKNOWN. IT IS LIKELY THAT ZN COMES EITHER THE EXPRESSION HOST OR THE PURIFICATION BUFFERS DI(HYDROXYETHYL)ETHER (PEG): PEG IS PRESENT IN THE CRYSTALLIZATION CONDITION
配列の詳細
THE EXPERIMENTAL SEQUENCE CONTAINS A HIS-TAG AT THE N- TERMINUS. THERE IS ALSO A SINGLE-POINT MUTATION H174A
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実験情報
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実験
実験
手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1
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試料調製
結晶
マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.8 % / 解説: NONE
結晶化
pH: 6 詳細: 30% PEG 8000 100 MM SODIUM CACODYLATE PH 6.0 200 MM SODIUM ACETATE PH 6.0
モノクロメーター: SI(111) CHANNEL-CUT / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
波長: 0.97948 Å / 相対比: 1
反射
解像度: 2.15→47.68 Å / Num. obs: 36891 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 24.01 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.18 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル
解像度: 2.15→2.22 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.95 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 97.3
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解析
ソフトウェア
名称
バージョン
分類
PHENIX
(PHENIX.REFINE)
精密化
XDS
データ削減
Aimless
データスケーリング
PHENIX
位相決定
精密化
構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: APO STRUCTURE OF NAGZ FROM PSEUDOMONAS AERUGINOSA 解像度: 2.15→44.937 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.87 / 立体化学のターゲット値: ML 詳細: RESIDUES 124-135 AND 171-174 IN CHAIN A, AND REIDUES 124-134, 171-175 AND 249-251 IN CHAIN B WERE NOT MODELED DUE TO POOR ELECTRON DENSITY.
Rfactor
反射数
%反射
Rfree
0.2446
1817
4.9 %
Rwork
0.1783
-
-
obs
0.1816
36891
96.88 %
溶媒の処理
減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL