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- PDB-5fgp: Crystal structure of D. melanogaster Pur-alpha repeat I-II in com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fgp
タイトルCrystal structure of D. melanogaster Pur-alpha repeat I-II in complex with DNA.
要素
  • CG1507-PB, isoform B
  • DNA
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA-protein interaction / RNA-protein interaction / DNA unwinding / FXTAS / ALS / FTLD / 5q31.3 microdeletion syndrome / neurodegeneration
機能・相同性
機能・相同性情報


purine-rich negative regulatory element binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / mRNA binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Secreted effector protein pipB2 fold - #30 / Secreted effector protein pipB2 fold / PurA ssDNA and RNA-binding protein / Purine-rich element binding protein family / DNA/RNA-binding repeats in PUR-alpha/beta/gamma and in hypothetical proteins from spirochetes and the Bacteroides-Cytophaga-Flexibacter bacteria. / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / LD15002p / Purine-rich binding protein-alpha, isoform B
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Weber, J. / Janowski, R. / Niessing, D.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Structural basis of nucleic-acid recognition and double-strand unwinding by the essential neuronal protein Pur-alpha.
著者: Weber, J. / Bao, H. / Hartlmuller, C. / Wang, Z. / Windhager, A. / Janowski, R. / Madl, T. / Jin, P. / Niessing, D.
履歴
登録2015年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02019年2月6日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Polymer sequence / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_poly ...entity / entity_poly / pdbx_seq_map_depositor_info / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym
Item: _entity.formula_weight / _entity_poly.type ..._entity.formula_weight / _entity_poly.type / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod / _struct_asym.pdbx_type
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CG1507-PB, isoform B
B: DNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8064
ポリマ－19,6752
非ポリマー1322
水2,270126
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1300 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area9880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.940, 40.190, 48.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-342-

HOH

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要素

#1: タンパク質 CG1507-PB, isoform B / Purine-rich binding protein-alpha / isoform F / Pur-alpha repeat I-II


分子量: 17495.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Pur-alpha, CG1507, Dmel_CG1507 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9V4D9, UniProt: Q95RR6*PLUS
#2: DNA鎖 DNA


分子量: 2179.435 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Cl
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: SO4
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.87 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 50 mM MES pH 5.2, 500 mM (NH4)2SO4, 1 mM TCEP and 16 % PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 11349 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 13.1 % / Rmerge(I) obs: 0.125 / Net I/σ(I): 18.85
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.793 / Mean I/σ(I) obs: 2.61 / % possible all: 94.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1760精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3K44

3k44


解像度: 2→41.934 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.215 577 5.08 %
Rwork0.1629 --
obs0.1656 11349 99.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→41.934 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1311 0 6 126 1443
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081402
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.251929
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.373565
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044208
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006228
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0001-2.20130.24491240.19772595X-RAY DIFFRACTION98
2.2013-2.51980.25721510.1742667X-RAY DIFFRACTION100
2.5198-3.17460.24781370.17262693X-RAY DIFFRACTION100
3.1746-100.18211650.14482817X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2563-0.029-0.13720.61050.05830.5360.03380.01470.0372-0.0314-0.01640.0106-0.0267-0.03230.08590.0705-0.00040.00070.0687-0.00180.057-18.64551.8895-10.6578
2-0.01680.0001-0.04010.01140.0024-0.00460.00550.0834-0.2120.2328-0.1663-0.0539-0.07840.0829-0.01170.1072-0.00830.01360.11050.01360.2335-11.51470.34033.6207
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq 40:183)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resseq 1:7)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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