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- PDB-5fg1: Structure of the conserved yeast listerin (Ltn1) selenomethionine... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fg1
タイトルStructure of the conserved yeast listerin (Ltn1) selenomethionine-substituted N-terminal domain, TRIGONAL FORM
要素E3 ubiquitin-protein ligase listerin
キーワードLIGASE / ubiquitin ligase / protein quality control / ribosome
機能・相同性
機能・相同性情報


RQC complex / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ribosomal large subunit binding / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / subtelomeric heterochromatin formation / proteasomal protein catabolic process / cytosolic ribosome / rescue of stalled ribosome / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein catabolic process ...RQC complex / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ribosomal large subunit binding / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / subtelomeric heterochromatin formation / proteasomal protein catabolic process / cytosolic ribosome / rescue of stalled ribosome / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein catabolic process / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / chromatin organization / ubiquitin-dependent protein catabolic process / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / zinc ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase listerin / Listerin, zinc finger, RING-type / E3 ubiquitin-protein ligase listerin, N-terminal domain / LTN1 family HEAT repeat region / Ubiquitin conjugating domain-like / Zinc finger, RING-CH-type / The RING-variant domain is a C4HC3 zinc-finger like motif found in a number of cellular and viral proteins. Some of these proteins have been shown both in vivo and in vitro to have ubiquitin E3 ligase activity. / FANCL C-terminal domain / Ring finger domain / Zinc finger RING-type profile. ...E3 ubiquitin-protein ligase listerin / Listerin, zinc finger, RING-type / E3 ubiquitin-protein ligase listerin, N-terminal domain / LTN1 family HEAT repeat region / Ubiquitin conjugating domain-like / Zinc finger, RING-CH-type / The RING-variant domain is a C4HC3 zinc-finger like motif found in a number of cellular and viral proteins. Some of these proteins have been shown both in vivo and in vitro to have ubiquitin E3 ligase activity. / FANCL C-terminal domain / Ring finger domain / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Armadillo-type fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
: / E3 ubiquitin-protein ligase listerin
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Doamekpor, S.K. / Lima, C.D.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM061906 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Structure and function of the yeast listerin (Ltn1) conserved N-terminal domain in binding to stalled 60S ribosomal subunits.
著者: Doamekpor, S.K. / Lee, J.W. / Hepowit, N.L. / Wu, C. / Charenton, C. / Leonard, M. / Bengtson, M.H. / Rajashankar, K.R. / Sachs, M.S. / Lima, C.D. / Joazeiro, C.A.
履歴
登録2015年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月20日Group: Database references
改定 1.22016年8月3日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase listerin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2352
ポリマ－48,1961
非ポリマー391
水55831
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area230 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area19170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.088, 58.088, 347.131
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase listerin / RING domain mutant killed by rtf1 deletion protein 1


分子量: 48195.641 Da / 分子数: 1 / 変異: N-terminal SL cloning artifact / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 解説: Methionine auxotroph / 遺伝子: RKR1, LTN1, YMR247C, YM9408.09C, YM9920.01C / プラスミド: PSMT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 DE3
参照: UniProt: Q04781, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.94 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 7.5% (w/v) PEG8000, 0.1 M potassium chloride, and 6% (v/v) glycerol
PH範囲: 6-7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年2月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→49.8 Å / Num. obs: 23371 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 21.5
反射 シェル解像度: 2.55→2.64 Å / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.568 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 94.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1951精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXD位相決定
PHASER位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.55→49.786 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.38 / 位相誤差: 27.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2425 1152 4.88 %Random selection
Rwork0.2014 ---
obs0.2034 23326 99.53 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→49.786 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3301 0 1 31 3333
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043370
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6944560
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0111248
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032524
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003567
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5492-2.60840.2881630.29572583X-RAY DIFFRACTION96
2.6084-2.67370.2811060.26382711X-RAY DIFFRACTION100
2.6737-2.7460.26351540.27322731X-RAY DIFFRACTION100
2.746-2.82680.24581400.25092655X-RAY DIFFRACTION100
2.8268-2.9180.26161400.23842753X-RAY DIFFRACTION100
2.918-3.02230.28841880.2492658X-RAY DIFFRACTION100
3.0223-3.14330.2745860.23742722X-RAY DIFFRACTION100
3.1433-3.28630.32131660.25132673X-RAY DIFFRACTION100
3.2863-3.45950.2681100.22752758X-RAY DIFFRACTION100
3.4595-3.67620.23181300.21272727X-RAY DIFFRACTION100
3.6762-3.95990.2399980.18942720X-RAY DIFFRACTION100
3.9599-4.35820.24471470.17462727X-RAY DIFFRACTION100
4.3582-4.98830.17311560.16272680X-RAY DIFFRACTION100
4.9883-6.28280.26861560.21212683X-RAY DIFFRACTION100
6.2828-49.79510.22941380.16712715X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.448-0.33930.74791.8829-0.72062.65170.19140.28790.0317-0.4696-0.2184-0.34230.23780.2888-0.02170.68560.29790.04870.44590.01620.641263.281741.8794392.457
21.7143-0.38682.8240.8945-1.97798.2602-0.0498-0.0175-0.0051-0.06810.11670.0373-0.0667-0.7943-0.05980.65260.264-0.06610.81220.01830.654435.270648.9409369.2878
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 14 through 224 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 225 through 419 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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