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- PDB-5f5p: Molecular Basis for Shroom2 Recognition by Rock1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5f5p
タイトルMolecular Basis for Shroom2 Recognition by Rock1
要素
  • Protein Shroom2
  • Rho-associated protein kinase 1
キーワードPROTEIN BINDING / coiled-coil / complex / cytoskeleton / kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of melanosome localization / eye pigment granule organization / cellular pigment accumulation / apical constriction / podocyte cell migration / regulation of angiotensin-activated signaling pathway / ROCK-subfamily protein kinase / myoblast migration / membrane to membrane docking / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity ...establishment of melanosome localization / eye pigment granule organization / cellular pigment accumulation / apical constriction / podocyte cell migration / regulation of angiotensin-activated signaling pathway / ROCK-subfamily protein kinase / myoblast migration / membrane to membrane docking / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / regulation of keratinocyte differentiation / positive regulation of connective tissue replacement / response to transforming growth factor beta / lens morphogenesis in camera-type eye / regulation of cell junction assembly / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / ear development / embryonic morphogenesis / camera-type eye morphogenesis / bleb assembly / regulation of cell motility / positive regulation of amyloid-beta clearance / leukocyte tethering or rolling / neuron projection arborization / negative regulation of biomineral tissue development / bleb / response to angiotensin / melanosome organization / regulation of establishment of endothelial barrier / regulation of synapse maturation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / camera-type eye development / regulation of stress fiber assembly / RHO GTPases Activate ROCKs / actomyosin structure organization / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / cortical actin cytoskeleton organization / aortic valve morphogenesis / apical protein localization / RND3 GTPase cycle / motor neuron apoptotic process / regulation of neuron differentiation / RHOBTB1 GTPase cycle / leukocyte migration / regulation of focal adhesion assembly / RHOB GTPase cycle / ligand-gated sodium channel activity / EPHA-mediated growth cone collapse / leukocyte cell-cell adhesion / tau-protein kinase activity / Apoptotic cleavage of cellular proteins / apical junction complex / negative regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of establishment of cell polarity / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / RHOC GTPase cycle / mRNA destabilization / negative regulation of amyloid-beta formation / mitotic cytokinesis / smooth muscle contraction / RHOH GTPase cycle / epithelial to mesenchymal transition / RHOA GTPase cycle / positive regulation of focal adhesion assembly / bicellular tight junction / negative regulation of protein binding / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of cell adhesion / Rho protein signal transduction / ruffle / EPHB-mediated forward signaling / positive regulation of autophagy / regulation of cell migration / negative regulation of angiogenesis / blood vessel diameter maintenance / peptidyl-serine phosphorylation / regulation of microtubule cytoskeleton organization / actin filament organization / protein localization to plasma membrane / regulation of actin cytoskeleton organization / adherens junction / centriole / brain development / beta-catenin binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / tau protein binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / small GTPase binding / cytoplasmic stress granule / neuron projection development / actin filament binding / cell migration / lamellipodium / G alpha (12/13) signalling events / actin binding / actin cytoskeleton organization / secretory granule lumen / Potential therapeutics for SARS / cytoskeleton
類似検索 - 分子機能
Apx/Shrm Domain 1 / Apx/Shroom domain ASD1 / ASD1 domain profile. / Apx/Shrm Domain 2 / Shroom family / Apx/Shroom domain ASD2 / ASD2 domain profile. / Rho-associated protein kinase 1, HR1 / ROCK, Rho binding domain / Rho-associated protein kinase 1/2 ...Apx/Shrm Domain 1 / Apx/Shroom domain ASD1 / ASD1 domain profile. / Apx/Shrm Domain 2 / Shroom family / Apx/Shroom domain ASD2 / ASD2 domain profile. / Rho-associated protein kinase 1, HR1 / ROCK, Rho binding domain / Rho-associated protein kinase 1/2 / Rho Binding / Rho-binding (RhoBD) domain profile. / : / MRCK kinase PH domain / : / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / PDZ domain / Pleckstrin homology domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / PH-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Rho-associated protein kinase 1 / Protein Shroom2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.568 Å
データ登録者Zalewski, J.K. / VanDemark, A.P. / Heroux, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM097204 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2016
タイトル: Structure of the Shroom-Rho Kinase Complex Reveals a Binding Interface with Monomeric Shroom That Regulates Cell Morphology and Stimulates Kinase Activity.
著者: Zalewski, J.K. / Mo, J.H. / Heber, S. / Heroux, A. / Gardner, R.G. / Hildebrand, J.D. / VanDemark, A.P.
履歴
登録2015年12月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月2日Group: Derived calculations
改定 1.22016年12月14日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein Shroom2
B: Protein Shroom2
C: Rho-associated protein kinase 1
D: Rho-associated protein kinase 1
E: Rho-associated protein kinase 1
F: Rho-associated protein kinase 1
G: Protein Shroom2
H: Protein Shroom2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,41010
ポリマ－138,3398
非ポリマー712
水00
1
A: Protein Shroom2
B: Protein Shroom2
C: Rho-associated protein kinase 1
D: Rho-associated protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,2406
ポリマ－69,1704
非ポリマー712
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: Rho-associated protein kinase 1
F: Rho-associated protein kinase 1
G: Protein Shroom2
H: Protein Shroom2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,1704
ポリマ－69,1704
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)97.587, 133.795, 135.871
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Protein Shroom2 / Apical-like protein / Protein APXL


分子量: 24481.703 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 1427-1610 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SHROOM2, APXL / プラスミド: pET151 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) RIPL / 参照: UniProt: Q13796
#2: タンパク質
Rho-associated protein kinase 1 / Renal carcinoma antigen NY-REN-35 / Rho-associated / coiled-coil-containing protein kinase 1 / ...Renal carcinoma antigen NY-REN-35 / Rho-associated / coiled-coil-containing protein kinase 1 / coiled-coil-containing protein kinase I / ROCK-I / p160 ROCK-1 / p160ROCK


分子量: 10103.093 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ROCK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) RIPL
参照: UniProt: Q13464, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.17 % / 解説: Thin, square plates
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20% PEG 3350, 200 mM Magnesium Chloride, 100 mM Tris pH 8.5
PH範囲: 8.5-8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年8月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.57→50 Å / Num. obs: 21121 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 24.5
反射 シェル解像度: 3.57→3.63 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.72 / % possible all: 97.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2219)精密化
Cootモデル構築
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3THF

3thf


解像度: 3.568→19.91 Å / SU ML: 0.64 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 41.61 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2869 953 4.6 %
Rwork0.2709 --
obs0.2732 19901 96.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.568→19.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7633 0 2 0 7635
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0027684
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.53810281
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.7344888
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0281186
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021344
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5681-3.7550.4791230.51082506X-RAY DIFFRACTION86
3.755-3.98850.41061350.38952821X-RAY DIFFRACTION98
3.9885-4.29360.37431210.31952866X-RAY DIFFRACTION97
4.2936-4.72050.31451410.26252793X-RAY DIFFRACTION96
4.7205-5.39160.27421470.26262882X-RAY DIFFRACTION98
5.3916-6.74870.35051430.35782931X-RAY DIFFRACTION99
6.7487-19.910.20471410.19753010X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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