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- PDB-5eaw: Crystal structure of Dna2 nuclease-helicase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5eaw
タイトルCrystal structure of Dna2 nuclease-helicase
要素DNA replication ATP-dependent helicase/nuclease DNA2
キーワードHYDROLASE / DNA binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Removal of the Flap Intermediate / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / DNA replication, Okazaki fragment processing / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G2/M DNA damage checkpoint / Processing of DNA double-strand break ends ...Removal of the Flap Intermediate / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / DNA replication, Okazaki fragment processing / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G2/M DNA damage checkpoint / Processing of DNA double-strand break ends / : / gamma DNA polymerase complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / mitochondrial DNA replication / nuclease activity / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / 5'-flap endonuclease activity / DNA double-strand break processing / DNA replication checkpoint signaling / DNA replication, removal of RNA primer / single-stranded DNA helicase activity / mitochondrial DNA repair / mitochondrial nucleoid / telomere maintenance / positive regulation of DNA replication / base-excision repair / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / 5'-3' DNA helicase activity / DNA helicase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / chromosome, telomeric region / DNA replication / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #270 / : / Dna2 Rift barrel domain / DNA replication factor Dna2, N-terminal / DNA replication ATP-dependent helicase/nuclease Dna2 / DNA replication factor Dna2 / PD-(D/E)XK endonuclease-like domain superfamily / DNA2/NAM7 helicase, helicase domain / AAA domain / DNA2/NAM7-like helicase ...Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #270 / : / Dna2 Rift barrel domain / DNA replication factor Dna2, N-terminal / DNA replication ATP-dependent helicase/nuclease Dna2 / DNA replication factor Dna2 / PD-(D/E)XK endonuclease-like domain superfamily / DNA2/NAM7 helicase, helicase domain / AAA domain / DNA2/NAM7-like helicase / : / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / DNA2/NAM7 helicase-like, C-terminal / AAA domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / IRON/SULFUR CLUSTER / DNA replication ATP-dependent helicase/nuclease DNA2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3 Å
データ登録者Zhou, C. / Pourmal, S. / Pavletich, N.P.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2015
タイトル: Dna2 nuclease-helicase structure, mechanism and regulation by Rpa.
著者: Zhou, C. / Pourmal, S. / Pavletich, N.P.
履歴
登録2015年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22024年3月13日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: pdbx_entity_src_syn

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA replication ATP-dependent helicase/nuclease DNA2
B: DNA replication ATP-dependent helicase/nuclease DNA2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)239,4156
ポリマ－237,8572
非ポリマー1,5584
水00
1
A: DNA replication ATP-dependent helicase/nuclease DNA2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,7073
ポリマ－118,9291
非ポリマー7792
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: DNA replication ATP-dependent helicase/nuclease DNA2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,7073
ポリマ－118,9291
非ポリマー7792
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)120.900, 148.600, 170.500
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A
12B
22A
13B
23A
14B
24A
15B
25A
16B
26A
17A
27B
18A
28B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETGLUGLUBB1 - 131 - 13
21METMETGLUGLUAA1 - 131 - 13
12VALVALTYRTYRBB21 - 12121 - 121
22VALVALTYRTYRAA21 - 12121 - 121
13PROPROLYSLYSBB122 - 460122 - 460
23PROPROLYSLYSAA122 - 460122 - 460
14THRTHRLEULEUBB461 - 563461 - 563
24THRTHRLEULEUAA461 - 563461 - 563
15HISHISVALVALBB569 - 826569 - 826
25HISHISVALVALAA569 - 826569 - 826
16GLNGLNLEULEUBB827 - 1056827 - 1056
26GLNGLNLEULEUAA827 - 1056827 - 1056
17ARGARGARGARGAA600600
27ARGARGARGARGBB600600
18GLNGLNGLNGLNAA502502
28GLNGLNGLNGLNBB502502

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.999958, -0.00918, 0.000728), (0.009124, -0.998353, -0.056644), (0.001247, -0.056635, 0.998394)178.981415, 5.92617, 2.06971
3given(1), (1), (1)
4given(-0.999971, 0.007622, -0.000803), (-0.007624, -0.999968, 0.002544), (-0.000783, 0.00255, 0.999996)179.375519, 0.18174, -0.85494
5given(1), (1), (1)
6given(-0.999941, 0.004195, 0.01001), (-0.004179, -0.99999, 0.001597), (0.010017, 0.001556, 0.999949)178.463303, 0.10816, -1.39736
7given(1), (1), (1)
8given(-0.99994, 0.010012, 0.004376), (-0.010028, -0.999943, -0.003651), (0.004339, -0.003695, 0.999984)178.929947, 0.78992, -1.14148
9given(1), (1), (1)
10given(-0.999236, -0.003224, 0.038943), (0.003347, -0.99999, 0.003088), (0.038933, 0.003216, 0.999237)176.208405, -0.54603, -3.4447
11given(1), (1), (1)
12given(-0.998659, -0.004474, 0.051572), (0.005392, -0.999829, 0.017671), (0.051484, 0.017926, 0.998513)175.408371, -1.63426, -4.93277
13given(1), (1), (1)
14given(-0.99243, -0.086216, 0.087462), (0.085383, -0.99626, -0.013228), (0.088275, -0.00566, 0.99608)169.458878, -8.09995, -8.82755
15given(1), (1), (1)
16given(-0.998588, 0.005368, 0.052845), (0.001459, -0.991732, 0.128316), (0.053097, 0.128212, 0.990324)175.327011, -6.67202, -0.60696

-
要素

#1: タンパク質 DNA replication ATP-dependent helicase/nuclease DNA2 / DNA replication ATP-dependent helicase-like homolog


分子量: 118928.633 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dna2, Dna2l, Kiaa0083
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q6ZQJ5, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素, DNA helicase
#2: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.11 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 80 mm MES pH 6.5, 250 mM Li2SO4, 8-12% PEG MME 5000, 2 mM MgCl2
PH範囲: 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 61754 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.131 / Rpim(I) all: 0.068 / Rrim(I) all: 0.149 / Χ2: 0.64 / Net I/av σ(I): 7.933 / Net I/σ(I): 4.1 / Num. measured all: 274504
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3-3.114.50.78761330.7080.4190.8970.65298.9
3.11-3.234.40.56261360.8130.30.6410.65999
3.23-3.384.30.3961370.9080.2080.4450.66598.6
3.38-3.564.20.26960150.9470.1450.3080.65697.1
3.56-3.784.60.20161950.9750.1040.2270.65499.4
3.78-4.074.60.13561820.9890.0690.1530.64999.1
4.07-4.484.40.09361400.9940.0480.1060.61797.9
4.48-5.134.50.07161860.9970.0360.080.61998
5.13-6.464.50.07962480.9960.040.0890.62698.2
6.46-504.30.03863820.9990.020.0430.60396.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0131精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
SHARP位相決定
精密化解像度: 3→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 21.482 / SU ML: 0.355 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.43 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2468 1388 2.5 %RANDOM
Rwork0.2092 ---
obs0.2102 54064 89.17 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 205.78 Å2 / Biso mean: 63.636 Å2 / Biso min: 20.28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.08 Å2-0 Å2-0 Å2
2---3.11 Å20 Å2
3---4.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16542 0 70 0 16612
Biso mean--86.44 --
残基数----2092
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.01916924
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.71.98922912
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5552084
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.77123.612742
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.946153112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.34915144
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.22632
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02112492
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.9826.2498360
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.6059.3610436
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.4856.4158564
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: B / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: TIGHT THERMAL / Weight position: 99

Ens-ID数Rms dev position (Å)
11066.85
28128.25
326894.21
47987.53
520212.37
617924.05
783.57
8274.34
LS精密化 シェル解像度: 3→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.402 91 -
Rwork0.359 3389 -
all-3480 -
obs--76.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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