+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5eax | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of Dna2 in complex with an ssDNA | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | Hydrolase/DNA / DNA binding protein / Hydrolase-DNA complex | ||||||
Function / homology | ![]() Removal of the Flap Intermediate / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / DNA replication, Okazaki fragment processing / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G2/M DNA damage checkpoint / gamma DNA polymerase complex ...Removal of the Flap Intermediate / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / DNA replication, Okazaki fragment processing / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G2/M DNA damage checkpoint / gamma DNA polymerase complex / Processing of DNA double-strand break ends / site-specific endodeoxyribonuclease activity, specific for altered base / nucleic acid metabolic process / mitochondrial DNA replication / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / 5'-flap endonuclease activity / DNA replication, removal of RNA primer / nuclease activity / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / DNA double-strand break processing / DNA replication checkpoint signaling / replication fork reversal / single-stranded DNA helicase activity / mitochondrial DNA repair / mitochondrial nucleoid / telomere maintenance / positive regulation of DNA replication / base-excision repair / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / 5'-3' DNA helicase activity / DNA helicase / DNA replication / chromosome, telomeric region / Hydrolases; Acting on ester bonds / ATP hydrolysis activity / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() synthetic construct (others) | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zhou, C. / Pourmal, S. / Pavletich, N.P. | ||||||
![]() | ![]() Title: Dna2 nuclease-helicase structure, mechanism and regulation by Rpa. Authors: Zhou, C. / Pourmal, S. / Pavletich, N.P. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 436.9 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 351.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 | ![]()
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
NCS oper:
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 118884.633 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: D278A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q6ZQJ5, Hydrolases; Acting on ester bonds, DNA helicase #2: DNA chain | Mass: 5126.320 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) #3: Chemical | #4: Chemical | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.15 Å3/Da / Density % sol: 60.96 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: IPA, CaCl2, MES pH6.5 / PH range: 6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 1, 2012 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.987 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3→30 Å / Num. obs: 62189 / % possible obs: 99 % / Redundancy: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.137 / Rpim(I) all: 0.066 / Rrim(I) all: 0.15 / Χ2: 1.385 / Net I/av σ(I): 13.222 / Net I/σ(I): 6.9 / Num. measured all: 379814 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
|
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Resolution: 3.05→29.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 21.191 / SU ML: 0.366 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.479 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 178.85 Å2 / Biso mean: 75.784 Å2 / Biso min: 28.4 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.05→29.99 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 3.05→3.128 Å / Total num. of bins used: 20
|