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- PDB-5eay: Crystal structure of a Dna2 peptide in complex with Rpa 70N -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5eay
タイトルCrystal structure of a Dna2 peptide in complex with Rpa 70N
要素
  • DNA replication ATP-dependent helicase/nuclease DNA2
  • Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit
キーワードDNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


: / DNA replication, Okazaki fragment processing / chromatin extrusion motor activity / ATP-dependent H2AZ histone chaperone activity / protein localization to chromosome / nucleic acid metabolic process / ATP-dependent H3-H4 histone complex chaperone activity / cohesin loader activity / : / DNA replication factor A complex ...: / DNA replication, Okazaki fragment processing / chromatin extrusion motor activity / ATP-dependent H2AZ histone chaperone activity / protein localization to chromosome / nucleic acid metabolic process / ATP-dependent H3-H4 histone complex chaperone activity / cohesin loader activity / : / DNA replication factor A complex / telomere maintenance via semi-conservative replication / t-circle formation / mitochondrial DNA replication / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / nuclease activity / 5'-flap endonuclease activity / DNA double-strand break processing / replication fork reversal / DNA replication checkpoint signaling / DNA clamp loader activity / single-stranded telomeric DNA binding / chromatin-protein adaptor activity / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / DNA replication, removal of RNA primer / G-rich strand telomeric DNA binding / protein localization to site of double-strand break / Removal of the Flap Intermediate / single-stranded DNA helicase activity / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / mitochondrial DNA repair / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / site of DNA damage / mitochondrial nucleoid / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Activation of the pre-replicative complex / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1 activation / telomere maintenance via telomerase / mismatch repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Activation of ATR in response to replication stress / DNA helicase activity / telomere maintenance / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / positive regulation of DNA replication / meiotic cell cycle / nucleotide-excision repair / helicase activity / Fanconi Anemia Pathway / Termination of translesion DNA synthesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / double-strand break repair via homologous recombination / Translesion Synthesis by POLH / G2/M DNA damage checkpoint / base-excision repair / PML body / Meiotic recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / DNA-templated DNA replication / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / single-stranded DNA binding / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / 5'-3' DNA helicase activity / DNA recombination / DNA helicase / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / damaged DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / chromosome, telomeric region / DNA replication / DNA repair / DNA damage response / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Dna2 Rift barrel domain / DNA replication factor Dna2, N-terminal / DNA replication ATP-dependent helicase/nuclease Dna2 / DNA replication factor Dna2 / Replication factor-A protein 1, N-terminal domain / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain ...: / : / Dna2 Rift barrel domain / DNA replication factor Dna2, N-terminal / DNA replication ATP-dependent helicase/nuclease Dna2 / DNA replication factor Dna2 / Replication factor-A protein 1, N-terminal domain / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / : / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / PD-(D/E)XK endonuclease-like domain superfamily / DNA2/NAM7 helicase, helicase domain / AAA domain / : / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / DNA2/NAM7 helicase-like, C-terminal / AAA domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit / DNA replication ATP-dependent helicase/nuclease DNA2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Zhou, C. / Pourmal, S. / Pavletich, N.P.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2015
タイトル: Dna2 nuclease-helicase structure, mechanism and regulation by Rpa.
著者: Zhou, C. / Pourmal, S. / Pavletich, N.P.
履歴
登録2015年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit
B: Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit
C: Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit
D: Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit
E: DNA replication ATP-dependent helicase/nuclease DNA2
F: DNA replication ATP-dependent helicase/nuclease DNA2
G: DNA replication ATP-dependent helicase/nuclease DNA2
H: DNA replication ATP-dependent helicase/nuclease DNA2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,5048
ポリマ－58,5048
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8510 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area25110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.303, 50.882, 76.528
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.940, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit / RP-A p70 / Replication factor A protein 1 / RF-A protein 1 / Single-stranded DNA-binding protein


分子量: 12957.045 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 3-120 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPA1, REPA1, RPA70 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P27694
#2: タンパク質・ペプチド
DNA replication ATP-dependent helicase/nuclease DNA2 / hDNA2 / DNA replication ATP-dependent helicase-like homolog


分子量: 1668.884 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 1-17 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P51530

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.9 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 50 mM Tris-HCl, 35 % PEG 1500, 2 mM TCEP, pH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→60 Å / Num. obs: 67556 / % possible obs: 84.3 % / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rpim(I) all: 0.051 / Rrim(I) all: 0.091 / Χ2: 1.961 / Net I/av σ(I): 23.455 / Net I/σ(I): 16.7 / Num. measured all: 184727
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.5-1.552.70.80163420.5250.5410.971.70679.7
1.55-1.622.80.58462550.6990.3860.7031.74178.6
1.62-1.692.80.44263000.8270.2880.5291.80779.1
1.69-1.782.80.29562930.9140.1930.3541.81679
1.78-1.892.80.1964060.9660.1250.2281.97880
1.89-2.042.70.11665520.9840.0770.142.10382
2.04-2.242.70.07869030.990.0530.0952.20686.1
2.24-2.562.60.06172790.9930.0420.0742.25990.8
2.56-3.232.60.04975040.9950.0350.0612.36393.3
3.23-602.80.03177220.9970.0220.0381.64593.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2B29

2b29


解像度: 1.55→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 1.759 / SU ML: 0.065 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.119 / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2667 1815 3.1 %RANDOM
Rwork0.2316 ---
obs0.2327 57455 81.14 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 92.42 Å2 / Biso mean: 19.703 Å2 / Biso min: 5.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.16 Å20 Å20.19 Å2
2---0.09 Å2-0 Å2
3----0.14 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.55→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3933 0 0 0 3933
残基数----502
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0193981
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3291.9965375
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7575490
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.47525.422166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.29115765
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.5451524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2648
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212852
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6242.7211996
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.0354.8252474
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.9993.6221985
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.59 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 128 -
Rwork0.252 3649 -
all-3777 -
obs--69.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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