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- PDB-6nya: Crystal Structure of ubiquitin E1 (Uba1) in complex with Ubc3 (Cd... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6nya | ||||||
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Title | Crystal Structure of ubiquitin E1 (Uba1) in complex with Ubc3 (Cdc34) and ubiquitin | ||||||
![]() |
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![]() | LIGASE/TRANSFERASE / CONFORMATIONAL CHANGE / THIOESTER / ADENYLATION / THIOESTER TRANSFER / TRANSTHIOESTERIFICATION / ATP-BINDING / UBIQUITIN E2-BINDING / UBIQUITINATION / LIGASE / LIGASE-TRANSFERASE complex | ||||||
Function / homology | ![]() regulation of transcription by galactose / regulation of sulfur amino acid metabolic process / cellular response to methylmercury / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / E1 ubiquitin-activating enzyme / ubiquitin activating enzyme activity / regulation of metabolic process / positive regulation of glucose transmembrane transport / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / silent mating-type cassette heterochromatin formation ...regulation of transcription by galactose / regulation of sulfur amino acid metabolic process / cellular response to methylmercury / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / E1 ubiquitin-activating enzyme / ubiquitin activating enzyme activity / regulation of metabolic process / positive regulation of glucose transmembrane transport / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / silent mating-type cassette heterochromatin formation / mitochondrial fusion / SCF ubiquitin ligase complex / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin conjugating enzyme activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / subtelomeric heterochromatin formation / protein autoubiquitination / regulation of mitotic cell cycle / modification-dependent protein catabolic process / G1/S transition of mitotic cell cycle / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / protein tag activity / G2/M transition of mitotic cell cycle / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA replication / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / cell division / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / ATP binding / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Olsen, S.K. / Williams, K.M. / Atkison, J.H. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural insights into E1 recognition and the ubiquitin-conjugating activity of the E2 enzyme Cdc34. Authors: Williams, K.M. / Qie, S. / Atkison, J.H. / Salazar-Arango, S. / Alan Diehl, J. / Olsen, S.K. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 90.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 129.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6nydC ![]() 6nyoC ![]() 3cmmS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 3 types, 6 molecules ADBECF
#1: Protein | Mass: 113704.211 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: residues 11-1024 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: UBA1, YKL210W / Plasmid: pET29NTEV / Production host: ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 9821.071 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: residues 77-152 / Mutation: K6R, K11R, K27R, K29R, K33R, K48R, K63R Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 22427.152 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: residues 3-195 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: CDC34, DNA6, UBC3, YDR054C, D4211, YD9609.08C / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: P14682, E2 ubiquitin-conjugating enzyme |
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-Non-polymers , 5 types, 949 molecules ![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#4: Chemical | #5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-SO4 / #7: Chemical | ChemComp-EDO / #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.48 Å3/Da / Density % sol: 50.38 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 0.2 M ammonium sulfate, 25% PEG 3,350, 0.1 M Bis-Tris pH 6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 108 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Aug 13, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.07→160.6 Å / Num. obs: 167880 / % possible obs: 99.2 % / Redundancy: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.135 / Rpim(I) all: 0.072 / Net I/σ(I): 10.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.07→2.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.142 / Num. unique obs: 29564 / CC1/2: 0.347 / Rpim(I) all: 0.781 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3CMM Resolution: 2.065→117.035 Å / SU ML: 0.27 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 23.39 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.065→117.035 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.07→2.12 Å
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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