+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6nyo | ||||||
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Title | Crystal structure of a human Cdc34-ubiquitin thioester mimetic | ||||||
Components |
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Keywords | LIGASE/TRANSFERASE / CONFORMATIONAL CHANGE / THIOESTER / ADENYLATION / THIOESTER TRANSFER / TRANSTHIOESTERIFICATION / ATP-BINDING / UBIQUITIN E2-BINDING / UBIQUITINATION / LIGASE / LIGASE-TRANSFERASE complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information E2 ubiquitin-conjugating enzyme / protein monoubiquitination / ubiquitin conjugating enzyme activity / ribosomal large subunit export from nucleus / protein K48-linked ubiquitination / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ribosomal large subunit assembly / modification-dependent protein catabolic process / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity ...E2 ubiquitin-conjugating enzyme / protein monoubiquitination / ubiquitin conjugating enzyme activity / ribosomal large subunit export from nucleus / protein K48-linked ubiquitination / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ribosomal large subunit assembly / modification-dependent protein catabolic process / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / protein tag activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ribosome biogenesis / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / protein ubiquitination / structural constituent of ribosome / ubiquitin protein ligase binding / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Schizosaccharomyces pombe (fission yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.502 Å | ||||||
Authors | Olsen, S.K. / Williams, K.M. / Atkison, J.H. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2019 Title: Structural insights into E1 recognition and the ubiquitin-conjugating activity of the E2 enzyme Cdc34. Authors: Williams, K.M. / Qie, S. / Atkison, J.H. / Salazar-Arango, S. / Alan Diehl, J. / Olsen, S.K. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6nyo.cif.gz | 134.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6nyo.ent.gz | 102.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6nyo.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6nyo_validation.pdf.gz | 757.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6nyo_full_validation.pdf.gz | 757.8 KB | Display | |
Data in XML | 6nyo_validation.xml.gz | 15.7 KB | Display | |
Data in CIF | 6nyo_validation.cif.gz | 23.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ny/6nyo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ny/6nyo | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6nyaC 6nydC 4mdkS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 2 molecules AE
#1: Protein | Mass: 23166.207 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: residues 1-202 / Mutation: C93K Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: UBE2R2, CDC34B, UBC3B / Plasmid: pET29NTEV / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) codon plus References: UniProt: Q712K3, E2 ubiquitin-conjugating enzyme |
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#2: Protein | Mass: 10740.132 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Schizosaccharomyces pombe (fission yeast) Plasmid: pET28b / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) codon plus / References: UniProt: P0CH08*PLUS |
-Non-polymers , 4 types, 324 molecules
#3: Chemical | ChemComp-U94 / | ||||
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#4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-PO4 / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.33 Å3/Da / Density % sol: 47.17 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.03 M potassium dihydrogen phosphate, 23% PEG 8,000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 108 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.979 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Feb 24, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.5→50 Å / Num. obs: 48439 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 5.67 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rpim(I) all: 0.032 / Net I/σ(I): 17.5 |
Reflection shell | Resolution: 1.5→1.55 Å / Rmerge(I) obs: 0.976 / CC1/2: 0.582 / Rpim(I) all: 0.464 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4MDK Resolution: 1.502→41.784 Å / SU ML: 0.15 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 19.12
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.502→41.784 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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