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- PDB-5d5k: Crystal Structure NLS from human PARP-2 complexed with Importin a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d5k
タイトルCrystal Structure NLS from human PARP-2 complexed with Importin alpha delta IBB
要素
  • Importin subunit alpha-1
  • Poly [ADP-ribose] polymerase 2
キーワードPROTON TRANSPORT / PARP-2 NLS / PARP-2 / poly(ADP-ribose)polymerase-2 / Importin alpha
機能・相同性
機能・相同性情報


response to oxygen-glucose deprivation / hippocampal neuron apoptotic process / poly-ADP-D-ribose binding / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / Sensing of DNA Double Strand Breaks / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / DNA ADP-ribosylation / positive regulation of viral life cycle ...response to oxygen-glucose deprivation / hippocampal neuron apoptotic process / poly-ADP-D-ribose binding / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / Sensing of DNA Double Strand Breaks / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / DNA ADP-ribosylation / positive regulation of viral life cycle / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / NAD+ ADP-ribosyltransferase / nuclear import signal receptor activity / protein auto-ADP-ribosylation / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / protein poly-ADP-ribosylation / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / DNA repair-dependent chromatin remodeling / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / site of DNA damage / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / decidualization / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / nucleosome binding / extrinsic apoptotic signaling pathway / nucleotidyltransferase activity / DNA Damage Recognition in GG-NER / base-excision repair / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein import into nucleus / cytoplasmic stress granule / double-strand break repair / host cell / DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / postsynaptic density / DNA repair / DNA damage response / chromatin binding / nucleolus / glutamatergic synapse / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. ...: / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Importin subunit alpha-1 / Poly [ADP-ribose] polymerase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Riccio, A.A. / Cingolani, G. / Pascal, J.M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R0GM1087282 米国
American Cancer SocietyRSG0918301 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2016
タイトル: PARP-2 domain requirements for DNA damage-dependent activation and localization to sites of DNA damage.
著者: Riccio, A.A. / Cingolani, G. / Pascal, J.M.
履歴
登録2015年8月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月4日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_audit_support.grant_number / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Importin subunit alpha-1
B: Poly [ADP-ribose] polymerase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,2342
ポリマ－61,2342
非ポリマー00
水5,837324
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2370 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area18490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.640, 89.980, 100.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Importin subunit alpha-1 / Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit ...Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit / PTAC58 / RAG cohort protein 1 / SRP1-alpha


分子量: 50461.285 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 70-529 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kpna2, Rch1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52293
#2: タンパク質 Poly [ADP-ribose] polymerase 2 / hPARP-2 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 2 / ARTD2 / NAD(+) ADP-ribosyltransferase 2 ...hPARP-2 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 2 / ARTD2 / NAD(+) ADP-ribosyltransferase 2 / ADPRT-2 / Poly[ADP-ribose] synthase 2 / pADPRT-2


分子量: 10773.156 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 1-78 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARP2, ADPRT2, ADPRTL2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UGN5, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 324 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.64 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.6-0.7M sodium citrate, 0.1M sodium citrate buffer pH 5.6, and 7-10mM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→45 Å / Num. all: 56617 / Num. obs: 56607 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/av σ(I): 1.7 / Net I/σ(I): 20.7
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 6.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
REFMAC精密化
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Y2A

1y2a


解像度: 1.9→42.344 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 15.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1705 2873 5.08 %Random selection
Rwork0.1504 ---
obs0.1514 56607 99.6 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→42.344 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3356 0 0 324 3680
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013433
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2694674
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8491270
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074564
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007597
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9001-1.93120.28581550.26622471X-RAY DIFFRACTION99
1.9312-1.96450.26911570.2272522X-RAY DIFFRACTION100
1.9645-2.00020.23271220.21012531X-RAY DIFFRACTION100
2.0002-2.03870.20541360.18512512X-RAY DIFFRACTION100
2.0387-2.08030.20081170.17042573X-RAY DIFFRACTION100
2.0803-2.12560.18421360.15892547X-RAY DIFFRACTION100
2.1256-2.1750.15311440.14982510X-RAY DIFFRACTION100
2.175-2.22940.1691370.14392560X-RAY DIFFRACTION100
2.2294-2.28970.17521090.12972564X-RAY DIFFRACTION100
2.2897-2.3570.15141560.12962524X-RAY DIFFRACTION100
2.357-2.43310.16791360.13712548X-RAY DIFFRACTION100
2.4331-2.52010.16421380.13062564X-RAY DIFFRACTION100
2.5201-2.62090.15561310.13432559X-RAY DIFFRACTION100
2.6209-2.74020.14391310.13812569X-RAY DIFFRACTION100
2.7402-2.88460.14961320.14122572X-RAY DIFFRACTION100
2.8846-3.06530.16861480.14342577X-RAY DIFFRACTION100
3.0653-3.30190.16651350.14912559X-RAY DIFFRACTION100
3.3019-3.6340.15241420.14862601X-RAY DIFFRACTION100
3.634-4.15950.14291360.13322596X-RAY DIFFRACTION100
4.1595-5.2390.15691190.1372665X-RAY DIFFRACTION100
5.239-42.35410.2141560.18612610X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4161-0.20310.40493.6533-1.49141.50190.10430.0183-0.1635-0.1141-0.0298-0.05470.2370.1232-0.06860.31220.0085-0.04540.27990.00470.2307-6.8284-2.6133116.3494
21.64711.0551-0.70432.2814-0.56272.07110.11150.10090.23490.0805-0.0201-0.0377-0.05910.0351-0.07770.20770.0166-0.00240.1978-0.00090.2520.596723.5805112.2733
32.31780.2777-0.90642.8173-0.54741.73930.03380.84470.3217-0.52720.17960.4282-0.0051-0.5050.38510.31290.007-0.0550.53640.16860.35267.834537.447582.0369
43.62122.1929-0.80672.7241.67455.88270.05820.33540.2267-0.20880.09210.3341.0186-1.0437-0.24370.5608-0.107-0.02520.69550.24750.7274-3.064132.585491.4959
53.4398-1.94752.97388.4242-3.14596.63980.04860.06880.2051-0.6303-0.0465-0.8498-0.22140.11290.00480.21910.01620.0540.33390.00520.25731.7614.6665109.5644
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'C' and (resid 73 through 202 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'C' and (resid 203 through 322 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid 323 through 496 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 18 through 23 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 34 through 40 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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