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- PDB-5d3e: Crystal structure of human 14-3-3 gamma in complex with CFTR R-do... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d3e
タイトルCrystal structure of human 14-3-3 gamma in complex with CFTR R-domain peptide pS768-pS795
要素
  • 14-3-3 protein gamma
  • Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
キーワードSIGNALING PROTEIN / protein-peptide complex / phosphorylation / tandem binding
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of voltage-gated chloride channel activity / positive regulation of cyclic nucleotide-gated ion channel activity / Sec61 translocon complex binding / channel-conductance-controlling ATPase / intracellularly ATP-gated chloride channel activity / positive regulation of enamel mineralization / transepithelial water transport / RHO GTPases regulate CFTR trafficking / positive regulation of cell-cell adhesion / phosphorylation-dependent protein binding ...positive regulation of voltage-gated chloride channel activity / positive regulation of cyclic nucleotide-gated ion channel activity / Sec61 translocon complex binding / channel-conductance-controlling ATPase / intracellularly ATP-gated chloride channel activity / positive regulation of enamel mineralization / transepithelial water transport / RHO GTPases regulate CFTR trafficking / positive regulation of cell-cell adhesion / phosphorylation-dependent protein binding / intracellular pH elevation / amelogenesis / ATPase-coupled inorganic anion transmembrane transporter activity / chloride channel inhibitor activity / Golgi-associated vesicle membrane / multicellular organismal-level water homeostasis / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / cholesterol transport / bicarbonate transport / bicarbonate transmembrane transporter activity / chloride channel regulator activity / membrane hyperpolarization / vesicle docking involved in exocytosis / chloride transmembrane transporter activity / regulation of neuron differentiation / sperm capacitation / cholesterol biosynthetic process / protein kinase C inhibitor activity / chloride channel activity / RHOQ GTPase cycle / positive regulation of exocytosis / Regulation of localization of FOXO transcription factors / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / Activation of BAD and translocation to mitochondria / regulation of signal transduction / ABC-type transporter activity / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / chloride channel complex / protein targeting / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of protein kinase activity / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / insulin-like growth factor receptor binding / negative regulation of TORC1 signaling / 14-3-3 protein binding / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / cellular response to forskolin / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / protein kinase C binding / protein sequestering activity / chloride transmembrane transport / response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to cAMP / AURKA Activation by TPX2 / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Late endosomal microautophagy / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / PDZ domain binding / ABC-family proteins mediated transport / establishment of localization in cell / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / recycling endosome / receptor tyrosine kinase binding / regulation of synaptic plasticity / Chaperone Mediated Autophagy / positive regulation of T cell activation / Aggrephagy / transmembrane transport / cellular response to insulin stimulus / recycling endosome membrane / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / intracellular protein localization / presynapse / regulation of protein localization / protein-folding chaperone binding / early endosome membrane / early endosome / endosome membrane / Ub-specific processing proteases / apical plasma membrane / mitochondrial matrix / protein domain specific binding / lysosomal membrane / focal adhesion / endoplasmic reticulum membrane / enzyme binding / cell surface / signal transduction / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity
類似検索 - 分子機能
: / CFTR regulator domain / Cystic fibrosis TM conductance regulator (CFTR), regulator domain / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / : / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. ...: / CFTR regulator domain / Cystic fibrosis TM conductance regulator (CFTR), regulator domain / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / : / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / 14-3-3 protein gamma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Stevers, L.M. / Leysen, S.F.R. / Ottmann, C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Characterization and small-molecule stabilization of the multisite tandem binding between 14-3-3 and the R domain of CFTR.
著者: Stevers, L.M. / Lam, C.V. / Leysen, S.F. / Meijer, F.A. / van Scheppingen, D.S. / de Vries, R.M. / Carlile, G.W. / Milroy, L.G. / Thomas, D.Y. / Brunsveld, L. / Ottmann, C.
履歴
登録2015年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein gamma
B: 14-3-3 protein gamma
C: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
E: 14-3-3 protein gamma
F: 14-3-3 protein gamma
G: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
I: 14-3-3 protein gamma
J: 14-3-3 protein gamma
K: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,4339
ポリマ－180,4339
非ポリマー00
水2,540141
1
A: 14-3-3 protein gamma
B: 14-3-3 protein gamma
C: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1443
ポリマ－60,1443
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: 14-3-3 protein gamma
F: 14-3-3 protein gamma
G: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1443
ポリマ－60,1443
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
I: 14-3-3 protein gamma
J: 14-3-3 protein gamma
K: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1443
ポリマ－60,1443
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)122.450, 122.450, 313.159
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質
14-3-3 protein gamma / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 27738.176 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61981
#2: タンパク質・ペプチド Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / CFTR / ATP-binding cassette sub-family C member 7 / Channel conductance-controlling ATPase / cAMP- ...CFTR / ATP-binding cassette sub-family C member 7 / Channel conductance-controlling ATPase / cAMP-dependent chloride channel


分子量: 4668.073 Da / 分子数: 3 / Fragment: UNP residues 762-801 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P13569, EC: 3.6.3.49
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: HEPES, NaCl, DTT, (NH4)2SO4, Poly(acrylic acid sodium salt 2100

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97886 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97886 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→36.3 Å / Num. obs: 62906 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.6 % / Biso Wilson estimate: 53.42 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rpim(I) all: 0.034 / Net I/σ(I): 15.6 / Num. measured all: 856403 / Scaling rejects: 32
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.75-2.8212.80.6394.25832045690.8890.186100
12.3-36.313.50.06430.5108898060.9980.01896.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4UZD

4uzd


解像度: 2.75→36.3 Å / FOM work R set: 0.8089 / SU ML: 0.4 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2436 3058 4.87 %
Rwork0.202 59737 -
obs0.2041 62795 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 174.75 Å2 / Biso mean: 63.19 Å2 / Biso min: 13.16 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.75→36.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11540 0 10 141 11691
Biso mean--102.58 47.45 -
残基数----1430
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01411742
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.27115845
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0691770
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052042
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1534493
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 22 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.7501-2.7930.38531270.266626972824
2.793-2.83880.341280.251526502778
2.8388-2.88770.32911380.249626782816
2.8877-2.94020.29531180.249426702788
2.9402-2.99670.34591530.249326582811
2.9967-3.05790.31281350.245926912826
3.0579-3.12430.31111280.235426702798
3.1243-3.1970.27621470.237326782825
3.197-3.27690.27891320.240326752807
3.2769-3.36540.28381280.230126932821
3.3654-3.46430.26031510.227426892840
3.4643-3.57610.25791210.209826962817
3.5761-3.70380.22741280.208727132841
3.7038-3.85190.25951240.190527322856
3.8519-4.0270.23681340.184526992833
4.027-4.2390.20711620.182827032865
4.239-4.50410.22691390.174327182857
4.5041-4.85120.22911480.169827382886
4.8512-5.3380.21491420.18327582900
5.338-6.10720.24551590.211127562915
6.1072-7.68250.22961550.192428122967
7.6825-36.30790.17491610.173729633124

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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