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- PDB-5cus: Crystal Structure of sErbB3-Fab3379 Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cus
タイトルCrystal Structure of sErbB3-Fab3379 Complex
要素
  • Fab LC region of KTN3379
  • IgG H chain
  • Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
キーワードTRANSFERASE / ErbB3 / Antibody
機能・相同性
機能・相同性情報


neuregulin binding / positive regulation of cardiac muscle tissue development / cranial nerve development / Schwann cell differentiation / neuregulin receptor activity / negative regulation of secretion / endocardial cushion development / ERBB3:ERBB2 complex / GRB7 events in ERBB2 signaling / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade ...neuregulin binding / positive regulation of cardiac muscle tissue development / cranial nerve development / Schwann cell differentiation / neuregulin receptor activity / negative regulation of secretion / endocardial cushion development / ERBB3:ERBB2 complex / GRB7 events in ERBB2 signaling / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / peripheral nervous system development / negative regulation of cell adhesion / ErbB-3 class receptor binding / negative regulation of motor neuron apoptotic process / motor neuron apoptotic process / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / growth factor binding / ERBB2 Regulates Cell Motility / protein tyrosine kinase activator activity / Signaling by ERBB4 / PI3K events in ERBB2 signaling / lateral plasma membrane / negative regulation of signal transduction / Schwann cell development / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Signaling by ERBB2 / myelination / SHC1 events in ERBB2 signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / positive regulation of epithelial cell proliferation / basal plasma membrane / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / wound healing / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / receptor protein-tyrosine kinase / Signaling by ERBB2 KD Mutants / epidermal growth factor receptor signaling pathway / Downregulation of ERBB2 signaling / neuron differentiation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / transmembrane signaling receptor activity / PIP3 activates AKT signaling / regulation of cell population proliferation / heart development / RAF/MAP kinase cascade / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / basolateral plasma membrane / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / positive regulation of MAPK cascade / apical plasma membrane / protein heterodimerization activity / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / signal transduction / extracellular space / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Alpha-Beta Horseshoe / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain ...Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Alpha-Beta Horseshoe / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / : / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Ribbon / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3 / IgG H chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Lee, S. / Schlessinger, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Inhibition of ErbB3 by a monoclonal antibody that locks the extracellular domain in an inactive configuration.
著者: Lee, S. / Greenlee, E.B. / Amick, J.R. / Ligon, G.F. / Lillquist, J.S. / Natoli, E.J. / Hadari, Y. / Alvarado, D. / Schlessinger, J.
履歴
登録2015年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月28日Group: Database references
改定 1.22015年11月4日Group: Database references
改定 1.32017年11月22日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: citation / pdbx_struct_oper_list ...citation / pdbx_struct_oper_list / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年9月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
C: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
D: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
H: IgG H chain
L: Fab LC region of KTN3379
I: IgG H chain
J: IgG H chain
K: IgG H chain
M: Fab LC region of KTN3379
N: Fab LC region of KTN3379
O: Fab LC region of KTN3379
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)463,64023
ポリマ－461,20712
非ポリマー2,43311
水00
1
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
H: IgG H chain
L: Fab LC region of KTN3379
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,7445
ポリマ－115,3023
非ポリマー4422
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
I: IgG H chain
M: Fab LC region of KTN3379
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,9656
ポリマ－115,3023
非ポリマー6643
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
J: IgG H chain
N: Fab LC region of KTN3379
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,9656
ポリマ－115,3023
非ポリマー6643
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
K: IgG H chain
O: Fab LC region of KTN3379
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,9656
ポリマ－115,3023
非ポリマー6643
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)84.378, 127.141, 138.078
Angle α, β, γ (deg.)87.100, 85.540, 89.920
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3 / Proto-oncogene-like protein c-ErbB-3 / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER3


分子量: 69219.461 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBB3, HER3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: P21860, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 抗体
IgG H chain


分子量: 23351.178 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: S6B291
#3: 抗体
Fab LC region of KTN3379


分子量: 22731.088 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.82 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, Ammonium Citrate, Sodium Thiocyanate

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→69.39 Å / Num. obs: 92683 / % possible obs: 98.31 % / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.1015 / Net I/σ(I): 7.45
反射 シェル解像度: 3.2→3.314 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.3211 / Mean I/σ(I) obs: 2.62 / % possible all: 98.25

-
解析

ソフトウェア
名称分類
PHENIX精密化
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LEO and 3H42

4leo

3h42


解像度: 3.2→69.39 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 27.95 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2777 4593 4.96 %
Rwork0.2523 88078 -
obs0.2535 92671 98.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 236.06 Å2 / Biso mean: 67.7582 Å2 / Biso min: 6.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.2→69.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数25742 0 154 0 25896
Biso mean--52.34 --
残基数----3642
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00226569
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.56836152
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0224174
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0044724
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.2388898
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.2-3.23640.36841540.33162963311798
3.2364-3.27440.33881440.31882909305398
3.2744-3.31440.34781630.3032928309198
3.3144-3.35630.33691380.28712982312098
3.3563-3.40050.30571670.28932911307898
3.4005-3.44710.28941570.29022886304398
3.4471-3.49630.33071640.28092937310198
3.4963-3.54850.29171370.27482951308898
3.5485-3.60390.2681480.2682871301998
3.6039-3.6630.33591470.27682969311698
3.663-3.72620.30051440.26162937308198
3.7262-3.79390.26951410.25562914305598
3.7939-3.86690.25881480.25922931307998
3.8669-3.94580.26781560.25562911306798
3.9458-4.03160.25211490.24592943309298
4.0316-4.12540.26751730.23662911308498
4.1254-4.22850.23171680.23642936310498
4.2285-4.34290.25921700.22612872304298
4.3429-4.47060.23661090.21713003311298
4.4706-4.61490.24841180.22332935305398
4.6149-4.77980.25071610.21672949311098
4.7798-4.97110.29391530.21672932308598
4.9711-5.19730.25281680.21682892306098
5.1973-5.47120.25471750.22792924309998
5.4712-5.81380.26321560.24642962311899
5.8138-6.26250.27461920.25922905309799
6.2625-6.89220.27491260.26533030315699
6.8922-7.88830.30331740.26572950312499
7.8883-9.93370.23161560.24582953310999
9.9337-69.40650.31551370.25932981311899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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