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Yorodumi- PDB-5cd5: Crystal structure of an immature VRC01-class antibody DRVIA7 from... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5cd5 | |||||||||
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Title | Crystal structure of an immature VRC01-class antibody DRVIA7 from a Chinese donor bound to clade A/E HIV-1 gp120 core | |||||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / VRC01 / gp120 / HIV-1 / antibody | |||||||||
Function / homology | Function and homology information | |||||||||
Biological species | Human immunodeficiency virus 1 Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.396 Å | |||||||||
Authors | Kong, L. / Wilson, I.A. | |||||||||
Citation | Journal: Immunity / Year: 2016 Title: Key gp120 Glycans Pose Roadblocks to the Rapid Development of VRC01-Class Antibodies in an HIV-1-Infected Chinese Donor. Authors: Leopold Kong / Bin Ju / Yajing Chen / Linling He / Li Ren / Jiandong Liu / Kunxue Hong / Bin Su / Zheng Wang / Gabriel Ozorowski / Xiaolin Ji / Yuanzi Hua / Yanli Chen / Marc C Deller / ...Authors: Leopold Kong / Bin Ju / Yajing Chen / Linling He / Li Ren / Jiandong Liu / Kunxue Hong / Bin Su / Zheng Wang / Gabriel Ozorowski / Xiaolin Ji / Yuanzi Hua / Yanli Chen / Marc C Deller / Yanling Hao / Yi Feng / Fernando Garces / Richard Wilson / Kaifan Dai / Sijy O'Dell / Krisha McKee / John R Mascola / Andrew B Ward / Richard T Wyatt / Yuxing Li / Ian A Wilson / Jiang Zhu / Yiming Shao / Abstract: VRC01-class antibodies neutralize diverse HIV-1 strains by targeting the conserved CD4-binding site. Despite extensive investigations, crucial events in the early stage of VRC01 development remain ...VRC01-class antibodies neutralize diverse HIV-1 strains by targeting the conserved CD4-binding site. Despite extensive investigations, crucial events in the early stage of VRC01 development remain elusive. We demonstrated how VRC01-class antibodies emerged in a Chinese donor by antigen-specific single B cell sorting, structural and functional studies, and longitudinal antibody and virus repertoire analyses. A monoclonal antibody DRVIA7 with modest neutralizing breadth was isolated that displayed a subset of VRC01 signatures. X-ray and EM structures revealed a VRC01-like angle of approach, but less favorable interactions between the DRVIA7 light-chain CDR1 and the N terminus with N276 and V5 glycans of gp120. Although the DRVIA7 lineage was unable to acquire broad neutralization, longitudinal analysis revealed a repertoire-encoded VRC01 light-chain CDR3 signature and VRC01-like neutralizing heavy-chain precursors that rapidly matured within 2 years. Thus, light chain accommodation of the glycan shield should be taken into account in vaccine design targeting this conserved site of vulnerability. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5cd5.cif.gz | 326.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5cd5.ent.gz | 272.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5cd5.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5cd5_validation.pdf.gz | 1.4 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5cd5_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | Display | |
Data in XML | 5cd5_validation.xml.gz | 30.6 KB | Display | |
Data in CIF | 5cd5_validation.cif.gz | 40.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cd/5cd5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cd/5cd5 | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 1 molecules A
#1: Protein | Mass: 39211.434 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Human immunodeficiency virus 1 / Gene: Env / Cell line (production host): HEK 293S / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: A0A0M3KKW9*PLUS |
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-Antibody , 2 types, 2 molecules CD
#2: Antibody | Mass: 24048.031 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Cell line (production host): HEK 293F / Production host: Homo sapiens (human) |
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#3: Antibody | Mass: 23207.871 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Cell line (production host): HEK 293F / Production host: Homo sapiens (human) |
-Sugars , 4 types, 10 molecules
#4: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #5: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #6: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #7: Sugar | ChemComp-NAG / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.56 Å3/Da / Density % sol: 51.98 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 0.2 M potassium iodide and 20% (w/v) PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-B / Wavelength: 1.033 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Nov 16, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.033 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.39→28.968 Å / Num. obs: 13362 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 15.4 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Net I/σ(I): 10 |
Reflection shell | Resolution: 3.39→3.67 Å / Redundancy: 15.7 % / Rmerge(I) obs: 2.92 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 99.3 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.396→28.968 Å / SU ML: 0.54 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 33.94 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.396→28.968 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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