[日本語] English
万見
- PDB-5cc2: STRUCTURE OF THE LIGAND-BINDING DOMAIN OF THE IONOTROPIC GLUTAMAT... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cc2
タイトルSTRUCTURE OF THE LIGAND-BINDING DOMAIN OF THE IONOTROPIC GLUTAMATE RECEPTOR-LIKE GLUD2 IN COMPLEX WITH 7-CKA
要素Glutamate receptor ionotropic, delta-2
キーワードSIGNALING PROTEIN / Ionotropic glutamate receptor / GluD2 / ligand binding domain / NMDA receptor antagonist
機能・相同性
機能・相同性情報


cerebellar granule cell differentiation / excitatory synapse assembly / positive regulation of long-term synaptic depression / synaptic signaling via neuropeptide / regulation of postsynaptic density assembly / positive regulation of synapse assembly / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / regulation of neuron projection development / parallel fiber to Purkinje cell synapse / AMPA glutamate receptor activity ...cerebellar granule cell differentiation / excitatory synapse assembly / positive regulation of long-term synaptic depression / synaptic signaling via neuropeptide / regulation of postsynaptic density assembly / positive regulation of synapse assembly / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / regulation of neuron projection development / parallel fiber to Purkinje cell synapse / AMPA glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex / regulation of presynapse assembly / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / prepulse inhibition / regulation of neuron apoptotic process / somatodendritic compartment / excitatory postsynaptic potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / intracellular protein localization / scaffold protein binding / dendritic spine / postsynaptic membrane / synapse / glutamatergic synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
7-Chlorokynurenic acid / Glutamate receptor ionotropic, delta-2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.501 Å
データ登録者Naur, P. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S.
引用
ジャーナル: Mol.Pharmacol. / 年: 2016
タイトル: Pharmacology and Structural Analysis of Ligand Binding to the Orthosteric Site of Glutamate-Like GluD2 Receptors.
著者: Kristensen, A.S. / Hansen, K.B. / Naur, P. / Olsen, L. / Kurtkaya, N.L. / Dravid, S.M. / Kvist, T. / Yi, F. / Phlsgaard, J. / Clausen, R.P. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S. / Traynelis, S.F.
履歴
登録2015年7月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月20日Group: Database references
改定 1.22018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, delta-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7366
ポリマ－29,9381
非ポリマー7985
水43224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area380 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area12980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.210, 70.210, 134.500
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-303-

CKA

21A-303-

CKA

-
要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, delta-2 / GluR delta-2 subunit


分子量: 29937.670 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 441-551,UNP residues 664-813 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grid2 / プラスミド: PET28 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / Variant (発現宿主): ORIGAMI 2 / 参照: UniProt: Q63226
#2: 化合物 ChemComp-CKA / 7-Chlorokynurenic acid / 7-CKA / 7-クロロ-1,4-ジヒドロ-4-オキソキノリン-2-カルボン酸


分子量: 223.613 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H6ClNO3 / コメント: 抗うつ薬, アンタゴニスト*YM
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.57 %
結晶化温度: 280 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 20 mM Hepes, 10 mm NaCl, 1 mM EDTA

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-2 / 波長: 1.0408 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0408 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.501→30.58 Å / Num. all: 12222 / Num. obs: 12222 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 53.18 Å2 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.08 / Rsym value: 0.072 / Net I/av σ(I): 8.231 / Net I/σ(I): 13.4 / Num. measured all: 62324
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.5-2.645.20.5191.5904517350.2510.5192.8100
2.64-2.85.20.3892865916570.1880.3893.9100
2.8-2.995.20.2123.7813215630.1020.2126.5100
2.99-3.235.20.1246759414620.0590.12410.3100
3.23-3.545.20.088.9701013600.0380.0815.5100
3.54-3.955.10.05512626512210.0260.05520.8100
3.95-4.575.10.04613.6558511020.0220.04624.6100
4.57-5.5950.05810.647839610.0280.05825.8100
5.59-7.914.80.04414.136527590.0220.04424.4100
7.91-30.5840.03319.215994020.0180.03326.487.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.9データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2V3T, molA

2v3t


解像度: 2.501→30.577 Å / FOM work R set: 0.8074 / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2393 581 4.77 %Random selection
Rwork0.1928 11591 --
obs0.1951 12172 99.49 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 120.97 Å2 / Biso mean: 52.84 Å2 / Biso min: 14.3 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.501→30.577 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2048 0 52 24 2124
Biso mean--44.56 44.47 -
残基数----256
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032149
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6562921
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045308
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003375
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.711769
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.501-2.7520.34751530.26752822X-RAY DIFFRACTION100
2.752-3.150.32981260.24272869X-RAY DIFFRACTION100
3.15-3.9670.25241520.18782895X-RAY DIFFRACTION100
3.967-30.5770.1871500.16683005X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.19862.52650.29665.37040.41.1373-0.17010.15420.11340.02750.29940.0664-0.0678-0.0312-0.1250.27540.03760.01790.33290.0540.174615.56018.818825.6759
29.0362-3.88422.46116.0417-3.25382.96150.07860.1126-0.5909-0.39320.18130.65560.593-0.22-0.22130.3296-0.06850.04320.2937-0.00230.24874.2652-7.021321.3913
31.20492.4903-0.56137.52960.37451.373-0.4030.43140.0211-1.08650.5442-0.3893-0.12670.1571-0.11410.3557-0.05140.01180.49060.00530.293522.94237.357819.1918
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 148 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 149 through 188 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 189 through 258 )A0

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る