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万見
- PDB-5b1y: Crystal structure of NADPH bound carbonyl reductase from Aeropyru... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b1y
タイトルCrystal structure of NADPH bound carbonyl reductase from Aeropyrum pernix
要素3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / NAD(P)H-dependent carbonyl reductase / Aeropyrum pernix K1 / hyperthermophile / archaea
機能・相同性
機能・相同性情報


3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH) activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
: / PKS_KR / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NDP / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Aeropyrum pernix (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Yoneda, K. / Sakuraba, H. / Fukuda, Y. / Araki, T. / Ohshima, T.
引用ジャーナル: Enzyme.Microb.Technol. / 年: 2016
タイトル: Catalytic properties and crystal structure of thermostable NAD(P)H-dependent carbonyl reductase from the hyperthermophilic archaeon Aeropyrum pernix K1.
著者: Fukuda, Y. / Sakuraba, H. / Araki, T. / Ohshima, T. / Yoneda, K.
履歴
登録2015年12月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_detector / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_detector.detector / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase
B: 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6534
ポリマ－58,1632
非ポリマー1,4912
水4,396244
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5700 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area18800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.628, 91.628, 177.587
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase


分子量: 29081.311 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aeropyrum pernix (strain ATCC 700893 / DSM 11879 / JCM 9820 / NBRC 100138 / K1) (好気性超好熱古細菌)
株: ATCC 700893 / DSM 11879 / JCM 9820 / NBRC 100138 / K1 / 遺伝子: fabG, APE_2503.1 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) codon plus RIPL
参照: UniProt: Q9Y8Y1, 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase
#2: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 244 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 2.0 M NaCl, 0.1 M acetate buffer / PH範囲: 4.5-4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→50 Å / Num. obs: 45349 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 15.9 % / Biso Wilson estimate: 22.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 10

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000data processing
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
Cootモデル構築
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2UVD

2uvd


解像度: 2.09→33.1 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2423 -5 %Random
Rwork0.2297 ---
obs-45264 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 37.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→33.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3593 0 96 244 3933

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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