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- PDB-2pvc: DNMT3L recognizes unmethylated histone H3 lysine 4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pvc
タイトルDNMT3L recognizes unmethylated histone H3 lysine 4
要素
  • DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
  • Histone H3 peptide
キーワードTransferase regulator / DNMT3L / unmethylated H3K4 / de novo DNA methylation
機能・相同性
機能・相同性情報


epigenetic programing of female pronucleus / chorionic trophoblast cell differentiation / transposable element silencing by piRNA-mediated DNA methylation / transposable element silencing by heterochromatin formation / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / genomic imprinting / autosome genomic imprinting / ESC/E(Z) complex / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation ...epigenetic programing of female pronucleus / chorionic trophoblast cell differentiation / transposable element silencing by piRNA-mediated DNA methylation / transposable element silencing by heterochromatin formation / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / genomic imprinting / autosome genomic imprinting / ESC/E(Z) complex / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / negative regulation of gene expression, epigenetic / male meiosis I / catalytic complex / heterochromatin / DNA methylation / enzyme activator activity / condensed nuclear chromosome / post-embryonic development / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / stem cell differentiation / placenta development / spermatogenesis / methylation / negative regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily ...DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.69 Å
データ登録者Cheng, X.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2007
タイトル: DNMT3L connects unmethylated lysine 4 of histone H3 to de novo methylation of DNA.
著者: Ooi, S.K. / Qiu, C. / Bernstein, E. / Li, K. / Jia, D. / Yang, Z. / Erdjument-Bromage, H. / Tempst, P. / Lin, S.P. / Allis, C.D. / Cheng, X. / Bestor, T.H.
履歴
登録2007年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999sequence Author's sequence match to GenBank entry BC002560.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
D: Histone H3 peptide
A: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
E: Histone H3 peptide
C: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
F: Histone H3 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,51115
ポリマ－132,9236
非ポリマー5899
水00
1
B: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
D: Histone H3 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5045
ポリマ－44,3082
非ポリマー1963
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
E: Histone H3 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5045
ポリマ－44,3082
非ポリマー1963
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
F: Histone H3 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5045
ポリマ－44,3082
非ポリマー1963
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)267.7, 267.7, 150.0
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like


分子量: 43530.645 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNMT3L / プラスミド: pET-28a,pXC391 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9UJW3
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3 peptide


分子量: 776.881 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic Histone H3 peptide
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 79.13 %
結晶化温度: 300 K / pH: 7.5
詳細: 12 % polyethylene glycol, 0.2 M sodium citrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K, pH 7.50

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.69→35 Å / Num. obs: 30684 / % possible obs: 89.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.105 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 3.69→3.83 Å / Rmerge(I) obs: 0.496 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 89.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
MAR345dtbデータ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2PV0

2pv0


解像度: 3.69→34.41 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 6276309.12 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.302 1512 5 %RANDOM
Rwork0.264 ---
obs0.264 30239 88.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 31.4 Å2 / ksol: 0.18 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 136.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.13 Å224.8 Å20 Å2
2---4.13 Å20 Å2
3---8.25 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.69 Å0.56 Å
Luzzati d res low-40 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.69→34.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8517 0 9 0 8526
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.05
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it6.461.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it10.642
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it8.392
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it12.762.5
LS精密化 シェル解像度: 3.69→3.83 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 136 4.7 %
Rwork0.312 2751 -
obs--85.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein_rep.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna_rep.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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