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万見
- PDB-5aqv: Fragment-based screening of HSP70 sheds light on the functional r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5aqv
タイトルFragment-based screening of HSP70 sheds light on the functional role of ATP-binding site residues
要素
  • BAG FAMILY MOLECULAR CHAPERONE REGULATOR 1
  • HEAT SHOCK COGNATE 71 KDA PROTEIN
キーワードCHAPERONE / HEAT SHOCK PROTEIN / HSP70 / HSP72 / HSC70 / ATPASE / BAG1 / FRAGMENT
機能・相同性
機能・相同性情報


lumenal side of lysosomal membrane / regulation of protein import / negative regulation of supramolecular fiber organization / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / Lipophagy / Respiratory syncytial virus genome transcription / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / protein carrier chaperone ...lumenal side of lysosomal membrane / regulation of protein import / negative regulation of supramolecular fiber organization / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / Lipophagy / Respiratory syncytial virus genome transcription / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / protein carrier chaperone / adenyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / clathrin coat disassembly / C3HC4-type RING finger domain binding / CHL1 interactions / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / regulation of protein complex stability / ATP-dependent protein disaggregase activity / membrane organization / protein folding chaperone complex / Lysosome Vesicle Biogenesis / cellular response to steroid hormone stimulus / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / chaperone-mediated autophagy / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / : / Prp19 complex / HSF1-dependent transactivation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / response to unfolded protein / regulation of protein-containing complex assembly / Attenuation phase / ATP metabolic process / Protein methylation / heat shock protein binding / protein folding chaperone / mRNA Splicing - Major Pathway / lysosomal lumen / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / cellular response to starvation / Late endosomal microautophagy / spliceosomal complex / ATP-dependent protein folding chaperone / G protein-coupled receptor binding / mRNA splicing, via spliceosome / PKR-mediated signaling / regulation of protein stability / Chaperone Mediated Autophagy / MHC class II protein complex binding / unfolded protein binding / Clathrin-mediated endocytosis / melanosome / protein folding / protein-folding chaperone binding / protein refolding / blood microparticle / secretory granule lumen / protein-macromolecule adaptor activity / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / ficolin-1-rich granule lumen / cell surface receptor signaling pathway / protein stabilization / positive regulation of cell migration / cadherin binding / receptor ligand activity / ribonucleoprotein complex / lysosomal membrane / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / enzyme binding / ATP hydrolysis activity / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
BAG domain / Molecular chaperone regulator BAG / BAG domain superfamily / BAG domain / BAG domain / BAG domain profile. / BAG domains, present in regulator of Hsp70 proteins / Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. ...BAG domain / Molecular chaperone regulator BAG / BAG domain superfamily / BAG domain / BAG domain / BAG domain profile. / BAG domains, present in regulator of Hsp70 proteins / Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / ATPase, nucleotide binding domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-KC7 / Heat shock cognate 71 kDa protein / BAG family molecular chaperone regulator 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Jones, A.M. / Westwood, I.M. / Osborne, J.D. / Matthews, T.P. / Cheeseman, M.D. / Rowlands, M.G. / Jeganathan, F. / Burke, R. / Lee, D. / Kadi, N. ...Jones, A.M. / Westwood, I.M. / Osborne, J.D. / Matthews, T.P. / Cheeseman, M.D. / Rowlands, M.G. / Jeganathan, F. / Burke, R. / Lee, D. / Kadi, N. / Liu, M. / Richards, M. / McAndrew, C. / Yahya, N. / Dobson, S.E. / Jones, K. / Workman, P. / Collins, I. / van Montfort, R.L.M.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: A fragment-based approach applied to a highly flexible target: Insights and challenges towards the inhibition of HSP70 isoforms.
著者: Jones, A.M. / Westwood, I.M. / Osborne, J.D. / Matthews, T.P. / Cheeseman, M.D. / Rowlands, M.G. / Jeganathan, F. / Burke, R. / Lee, D. / Kadi, N. / Liu, M. / Richards, M. / McAndrew, C. / ...著者: Jones, A.M. / Westwood, I.M. / Osborne, J.D. / Matthews, T.P. / Cheeseman, M.D. / Rowlands, M.G. / Jeganathan, F. / Burke, R. / Lee, D. / Kadi, N. / Liu, M. / Richards, M. / McAndrew, C. / Yahya, N. / Dobson, S.E. / Jones, K. / Workman, P. / Collins, I. / van Montfort, R.L.
履歴
登録2015年9月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / diffrn_detector
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name / _diffrn_detector.type
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEAT SHOCK COGNATE 71 KDA PROTEIN
B: BAG FAMILY MOLECULAR CHAPERONE REGULATOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,30114
ポリマ－55,9192
非ポリマー1,38312
水4,846269
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4730 Å2
ΔGint14.3 kcal/mol
Surface area21940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.050, 40.630, 127.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.65, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2126-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 HEAT SHOCK COGNATE 71 KDA PROTEIN / HEAT SHOCK 70 KDA PROTEIN 8 / LIPOPOLYSACCHARIDE-ASSOCIATED PROTEIN 1 / LAP-1 / LPS-ASSOCIATED PROTEIN 1


分子量: 42406.980 Da / 分子数: 1 / 断片: NUCLEOTIDE BINDING DOMAIN, RESIDUES 1-381 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): AI / 参照: UniProt: P11142, EC: 3.6.3.51
#2: タンパク質 BAG FAMILY MOLECULAR CHAPERONE REGULATOR 1 / BAG-1 / BCL-2-ASSOCIATED ATHANOGENE 1


分子量: 13511.571 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 222-334 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-6P-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): AI / 参照: UniProt: Q99933

-
非ポリマー , 5種, 281分子

#3: 化合物 ChemComp-KC7 / (1R,2S,3R,5R)-3-((5-(benzyloxy)quinazolin-4-yl)amino)-5-(hydroxymethyl)cyclopentane-1,2-diol


分子量: 381.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H23N3O4
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 269 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.38 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: 16-26% (W/V) PEG3350, 0.1 M K-NA TARTRATE, 0.1 M TRIS.HCL PH 8.5 AND 25% (V/V) GLYCEROL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年5月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50.81 Å / Num. obs: 53666 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 35.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 1.75→1.78 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.92 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / % possible all: 82.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HX1

1hx1


解像度: 1.75→25.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9604 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9511 / SU R Cruickshank DPI: 0.106 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.107 / SU Rfree Blow DPI: 0.097 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.097
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1969 2686 5.01 %RANDOM
Rwork0.1793 ---
obs0.1802 53643 97.94 %-
原子変位パラメータBiso mean: 44.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.8342 Å20 Å2-1.3562 Å2
2--3.1436 Å20 Å2
3---1.6906 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.225 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→25.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3780 0 90 269 4139
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013950HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg15330HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1409SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes111HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes589HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3950HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.95
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.81
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion527SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4946SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.79 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2439 169 5.06 %
Rwork0.2297 3172 -
all0.2305 3341 -
obs--83.44 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.27980.08770.16380.4843-0.28232.0050.1265-0.17080.00830.2599-0.14620.0810.1125-0.23930.01970.052-0.14950.0237-0.0456-0.0067-0.0841-18.3827-4.208333.4665
21.662-0.66080.44640.9788-0.20650.4463-0.0003-0.00320.15850.0234-0.033-0.0705-0.0710.10050.0333-0.0274-0.0472-0.0207-0.0309-0.0010.0055-2.189711.273210.541
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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