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- PDB-3m3z: Crystal structure of HSC70/BAG1 in complex with small molecule in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m3z
タイトルCrystal structure of HSC70/BAG1 in complex with small molecule inhibitor
要素
  • BAG family molecular chaperone regulator 1
  • Heat shock cognate 71 kDa protein
キーワードPROTEIN BINDING / GRP78 / HSP70 / HSC70 / CHAPERONE / HEAT SHOCK / PROTEIN FOLDING / ATP-BINDING / ADENOSINE / NUCLEOSIDE / NUCLEOTIDE-BINDING / STRESS RESPONSE / ENDOPLASMATIC RETICULUM / SMALL MOLECULE INHIBITOR / SELECTIVITY / HOST-VIRUS INTERACTION / PHOSPHOPROTEIN / ALTERNATIVE INITIATION / APOPTOSIS / NUCLEUS
機能・相同性
機能・相同性情報


lumenal side of lysosomal membrane / regulation of protein import / negative regulation of supramolecular fiber organization / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / Lipophagy / Respiratory syncytial virus genome transcription / protein carrier chaperone / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy ...lumenal side of lysosomal membrane / regulation of protein import / negative regulation of supramolecular fiber organization / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / Lipophagy / Respiratory syncytial virus genome transcription / protein carrier chaperone / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / adenyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / clathrin coat disassembly / C3HC4-type RING finger domain binding / CHL1 interactions / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / regulation of protein complex stability / ATP-dependent protein disaggregase activity / membrane organization / protein folding chaperone complex / Lysosome Vesicle Biogenesis / cellular response to steroid hormone stimulus / chaperone-mediated autophagy / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / : / Prp19 complex / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / regulation of protein-containing complex assembly / Attenuation phase / ATP metabolic process / Protein methylation / heat shock protein binding / protein folding chaperone / mRNA Splicing - Major Pathway / lysosomal lumen / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / cellular response to starvation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / spliceosomal complex / ATP-dependent protein folding chaperone / G protein-coupled receptor binding / Late endosomal microautophagy / regulation of protein stability / PKR-mediated signaling / mRNA splicing, via spliceosome / Chaperone Mediated Autophagy / MHC class II protein complex binding / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / Clathrin-mediated endocytosis / protein-folding chaperone binding / protein refolding / protein-macromolecule adaptor activity / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / secretory granule lumen / blood microparticle / ficolin-1-rich granule lumen / cell surface receptor signaling pathway / protein stabilization / positive regulation of cell migration / cadherin binding / receptor ligand activity / ribonucleoprotein complex / lysosomal membrane / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / enzyme binding / ATP hydrolysis activity / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
BAG domain / Molecular chaperone regulator BAG / BAG domain superfamily / BAG domain / BAG domain / BAG domain profile. / BAG domains, present in regulator of Hsp70 proteins / Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. ...BAG domain / Molecular chaperone regulator BAG / BAG domain superfamily / BAG domain / BAG domain / BAG domain profile. / BAG domains, present in regulator of Hsp70 proteins / Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / ATPase, nucleotide binding domain / Ubiquitin family / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3F5 / Heat shock cognate 71 kDa protein / BAG family molecular chaperone regulator 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Dokurno, P. / Surgenor, A.E. / Shaw, T. / Macias, A.T. / Massey, A.J. / Williamson, D.S.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2011
タイトル: Adenosine-Derived Inhibitors of 78 kDa Glucose Regulated Protein (Grp78) ATPase: Insights into Isoform Selectivity.
著者: Macias, A.T. / Williamson, D.S. / Allen, N. / Borgognoni, J. / Clay, A. / Daniels, Z. / Dokurno, P. / Drysdale, M.J. / Francis, G.L. / Graham, C.J. / Howes, R. / Matassova, N. / Murray, J.B. ...著者: Macias, A.T. / Williamson, D.S. / Allen, N. / Borgognoni, J. / Clay, A. / Daniels, Z. / Dokurno, P. / Drysdale, M.J. / Francis, G.L. / Graham, C.J. / Howes, R. / Matassova, N. / Murray, J.B. / Parsons, R. / Shaw, T. / Surgenor, A.E. / Terry, L. / Wang, Y. / Wood, M. / Massey, A.J.
履歴
登録2010年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock cognate 71 kDa protein
B: BAG family molecular chaperone regulator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,5973
ポリマ－55,2442
非ポリマー3531
水6,287349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1930 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area22650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.776, 120.969, 53.537
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.78, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Heat shock cognate 71 kDa protein / Heat shock 70 kDa protein 8


分子量: 42086.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA8, HSC70, HSP73, HSPA10 / プラスミド: PET101 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P11142
#2: タンパク質 BAG family molecular chaperone regulator 1 / BAG-1 / Bcl-2-associated athanogene 1


分子量: 13157.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BAG1, HAP / プラスミド: PGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q99933
#3: 化合物 ChemComp-3F5 / 5'-O-(2-amino-2-oxoethyl)-8-(methylamino)adenosine


分子量: 353.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H19N7O5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 349 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 15% PEG3350, 0.1M TRIS BUFFER, 25MM SODIUM-POTASSIUM TARTRATE, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年2月20日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 29699 / Num. obs: 29699 / % possible obs: 88.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 4.9
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.429 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique all: 2084 / % possible all: 83.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1HX1

1hx1


解像度: 2.1→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 7.535 / SU ML: 0.198 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.345 / ESU R Free: 0.276 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29305 2003 7.8 %RANDOM
Rwork0.19801 ---
obs0.20547 23702 88.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.815 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.94 Å20 Å2-0.61 Å2
2---0.47 Å20 Å2
3---1.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3811 0 25 349 4185
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0223893
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8421.9615252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.4245486
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.03724.917181
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.91515717
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5591526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1270.2603
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022896
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2350.22001
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.22626
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2010.2333
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2550.269
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2250.224
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.941.52506
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.53223906
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.50131564
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6374.51346
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.368 140 -
Rwork0.278 1673 -
obs--84.96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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