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- PDB-5aq1: Trypanosoma cruzi Glucose-6-phosphate Dehydrogenase in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5aq1
タイトルTrypanosoma cruzi Glucose-6-phosphate Dehydrogenase in complex with G6P and NADPH
要素GLUCOSE-6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / PENTOSE PHOSPHATE PATHWAY / REDOX BALANCE / CHAGAS DISEASE / G6PD / G6PDH.
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+) / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / glucose metabolic process / NADP binding
類似検索 - 分子機能
Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / Glucose-6-phosphate dehydrogenase / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / Glucose-6-phosphate dehydrogenase / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6-O-phosphono-beta-D-glucopyranose / Chem-NDP / Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種TRYPANOSOMA CRUZI (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Mercaldi, G.F. / Dawson, A. / Hunter, W.N. / Cordeiro, A.T.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2016
タイトル: The Structure of a Trypanosoma Cruzi Glucose-6-Phosphate Dehydrogenase Reveals Differences from the Mammalian Enzyme.
著者: Mercaldi, G.F. / Dawson, A. / Hunter, W.N. / Cordeiro, A.T.
履歴
登録2015年9月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月28日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSE-6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
B: GLUCOSE-6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
C: GLUCOSE-6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,8789
ポリマ－172,8613
非ポリマー3,0176
水4,558253
1
B: GLUCOSE-6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
C: GLUCOSE-6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

B: GLUCOSE-6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
C: GLUCOSE-6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)234,50412
ポリマ－230,4824
非ポリマー4,0228
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-x+1,-y+1,z1
Buried area15460 Å2
ΔGint-89.5 kcal/mol
Surface area94800 Å2
手法PQS
2
A: GLUCOSE-6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: GLUCOSE-6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: GLUCOSE-6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: GLUCOSE-6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)234,50412
ポリマ－230,4824
非ポリマー4,0228
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation16_665-y+3/2,-x+3/2,-z+1/21
crystal symmetry operation10_675-x+1,-y+2,z1
crystal symmetry operation7_455y-1/2,x+1/2,-z+1/21
Buried area15440 Å2
ΔGint-74.7 kcal/mol
Surface area94120 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)154.946, 154.946, 348.358
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

-
要素

#1: タンパク質 GLUCOSE-6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE


分子量: 57620.449 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP RESIDUES 58-545 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) TRYPANOSOMA CRUZI (トリパノソーマ)
株: CL BRENER / プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q4E0B2, glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+)
#2: 糖 ChemComp-BG6 / 6-O-phosphono-beta-D-glucopyranose / BETA-D-GLUCOSE-6-PHOSPHATE / 6-O-phosphono-beta-D-glucose / 6-O-phosphono-D-glucose / 6-O-phosphono-glucose / β-D-グルコピラノ-ス6-りん酸


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 260.136 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H13O9P
識別子タイププログラム
b-D-Glcp6PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 253 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細TRUNCATED CONSTRUCT WITH 57 AMINOACIDS IN N TERMINUS AND 10 AMINOACIDS IN C TERMINUS REMOVED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.35 % / 解説: NONE
結晶化詳細: PROTEIN: 2UL TCG6PD 10MG/ML, 5MM G6P, 2 MM NADPH; BUFFER: 20 MM TRIS PH 8.0 WITH 0.2 M NACL AND 5 MM ME PRECIPITANT: 1 UL JEFFAMINE ED-2003 PH 7.0 30%, 0.1 M HEPES PH 7.0;

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.91741
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91741 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→49.13 Å / Num. obs: 58510 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(I): 2.5 / 冗長度: 8.7 % / Biso Wilson estimate: 39.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 2.65→2.72 Å / 冗長度: 8.6 % / Rmerge(I) obs: 0.79 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 96.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4E9I

4e9i
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.65→141.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 20.601 / SU ML: 0.206 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.694 / ESU R Free: 0.288 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22553 2941 5 %RANDOM
Rwork0.19991 ---
obs0.20118 55569 94.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.9 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.798 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.96 Å20 Å20 Å2
2--0.96 Å20 Å2
3----1.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→141.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11571 0 192 253 12016
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.01912018
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0211475
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0481.98516290
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.808326355
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.53251449
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.9323.158570
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.113152064
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.07515117
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0560.21800
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02113422
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022829
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5442.5315805
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5442.535804
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7253.7897251
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8042.8196212
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.719 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 223 -
Rwork0.311 4141 -
obs--96.57 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.78370.4186-0.07991.2756-0.07520.6584-0.01640.037-0.2146-0.1162-0.0184-0.10570.25880.02850.03470.13680.03530.01810.0198-0.00070.200276.09122.5875.311
20.709-0.50510.13231.4416-0.15960.518-0.0232-0.06230.17810.15060.0314-0.1294-0.0925-0.0092-0.00820.1462-0.033400.0862-0.00810.263476.261109.68124.929
31.1693-0.4256-0.20581.0040.09120.8985-0.05360.05570.0927-0.02280.0448-0.32890.00290.36860.00870.15-0.0411-0.00030.223-0.0130.3341109.97175.249101.35
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A62 - 545
2X-RAY DIFFRACTION2B62 - 545
3X-RAY DIFFRACTION3C62 - 545

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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