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- PDB-5lt3: nucleotide-free kinesin-1 motor domain T87A mutant, P1 crystal form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lt3
タイトルnucleotide-free kinesin-1 motor domain T87A mutant, P1 crystal form
要素Kinesin-1 heavy chain
キーワードMOTOR PROTEIN / Kinesin motor domain / ADP dissociation / nucleotide-free
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of modification of synapse structure, modulating synaptic transmission / plus-end-directed vesicle transport along microtubule / cytoplasm organization / cytolytic granule membrane / anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / anterograde neuronal dense core vesicle transport / mitocytosis / retrograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde axonal protein transport / ciliary rootlet ...regulation of modification of synapse structure, modulating synaptic transmission / plus-end-directed vesicle transport along microtubule / cytoplasm organization / cytolytic granule membrane / anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / anterograde neuronal dense core vesicle transport / mitocytosis / retrograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde axonal protein transport / ciliary rootlet / lysosome localization / positive regulation of potassium ion transport / vesicle transport along microtubule / plus-end-directed microtubule motor activity / RHO GTPases activate KTN1 / Kinesins / kinesin complex / microtubule motor activity / centrosome localization / mitochondrion transport along microtubule / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule-based movement / stress granule disassembly / natural killer cell mediated cytotoxicity / Insulin processing / synaptic vesicle transport / postsynaptic cytosol / phagocytic vesicle / axon cytoplasm / MHC class II antigen presentation / dendrite cytoplasm / axon guidance / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / regulation of membrane potential / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cellular response to type II interferon / centriolar satellite / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / nuclear membrane / microtubule binding / vesicle / microtubule / cadherin binding / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily ...Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinesin-1 heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.59 Å
データ登録者Cao, L. / Gigant, B.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-12-BSV8-0002-01 フランス
French Infrastructure for Integrated Structural Biology (FRISBI)ANR-10-INSB-05-01 フランス
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: The structural switch of nucleotide-free kinesin.
著者: Cao, L. / Cantos-Fernandes, S. / Gigant, B.
履歴
登録2016年9月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kinesin-1 heavy chain
B: Kinesin-1 heavy chain
C: Kinesin-1 heavy chain
D: Kinesin-1 heavy chain
E: Kinesin-1 heavy chain
K: Kinesin-1 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)218,24914
ポリマ－217,4806
非ポリマー7698
水3,603200
1
A: Kinesin-1 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,3432
ポリマ－36,2471
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Kinesin-1 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,3432
ポリマ－36,2471
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Kinesin-1 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,3432
ポリマ－36,2471
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Kinesin-1 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5354
ポリマ－36,2471
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Kinesin-1 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,3432
ポリマ－36,2471
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
K: Kinesin-1 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,3432
ポリマ－36,2471
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.672, 101.299, 101.527
Angle α, β, γ (deg.)119.57, 91.91, 91.75
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
Kinesin-1 heavy chain / Conventional kinesin heavy chain / Ubiquitous kinesin heavy chain / UKHC


分子量: 36246.719 Da / 分子数: 6 / 変異: C7S, C65A, T87A, C168A, C174S, C294A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIF5B, KNS, KNS1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P33176
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 50 mM Mes pH 6.5 0.2M ammonium sulfate 30% mPEG 5000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.59→48.9 Å / Num. obs: 59275 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 2.9 % / CC1/2: 0.967 / Net I/σ(I): 3.8
反射 シェル最高解像度: 2.59 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LNU

4lnu


解像度: 2.59→33.176 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 29.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 2915 4.92 %
Rwork0.2031 --
obs0.2061 59275 97.21 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.59→33.176 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13757 0 40 200 13997
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00914013
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.36918976
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2674966
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0542187
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072468
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5896-2.6320.34651040.30832251X-RAY DIFFRACTION82
2.632-2.67740.3651460.2862771X-RAY DIFFRACTION98
2.6774-2.7260.31251280.28292693X-RAY DIFFRACTION98
2.726-2.77840.32551380.24972615X-RAY DIFFRACTION97
2.7784-2.83510.30351300.24722777X-RAY DIFFRACTION98
2.8351-2.89670.31711450.24452649X-RAY DIFFRACTION97
2.8967-2.96410.32851260.24572694X-RAY DIFFRACTION98
2.9641-3.03820.32471430.24032699X-RAY DIFFRACTION98
3.0382-3.12020.30341400.22982692X-RAY DIFFRACTION98
3.1202-3.2120.29491360.23232738X-RAY DIFFRACTION98
3.212-3.31560.29291530.21452711X-RAY DIFFRACTION98
3.3156-3.4340.2851330.21252678X-RAY DIFFRACTION98
3.434-3.57130.24391280.19752760X-RAY DIFFRACTION98
3.5713-3.73360.28511560.19222699X-RAY DIFFRACTION98
3.7336-3.93020.25621460.17842728X-RAY DIFFRACTION98
3.9302-4.1760.2031480.17272671X-RAY DIFFRACTION98
4.176-4.49770.19511210.15582714X-RAY DIFFRACTION98
4.4977-4.9490.19471570.16232695X-RAY DIFFRACTION98
4.949-5.6620.25441470.19062762X-RAY DIFFRACTION99
5.662-7.12190.28741430.21212705X-RAY DIFFRACTION99
7.1219-33.17830.24421470.18512658X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.57880.15550.4951.16870.23871.18850.0986-0.02-0.4697-0.0062-0.0147-0.12420.16470.0709-0.02710.277-0.0003-0.00290.18930.01590.2346-12.9533-3.0996-15.7252
23.5222-0.1579-0.52252.5579-0.7121.37120.37150.43441.0664-0.141-0.18440.1152-0.1443-0.0882-0.07610.36470.04090.08330.22260.07960.5723-23.5911-40.3018-31.9118
32.4734-0.750.21881.85390.02161.03140.07050.24280.3122-0.0616-0.0694-0.0793-0.12080.1965-0.01810.253-0.0160.00720.29460.0520.1702-28.808818.9001-49.776
42.45221.1115-0.53281.73560.05821.19070.0623-0.33110.07320.0593-0.0126-0.2106-0.01610.1104-0.03230.27940.0127-0.00650.2172-0.03530.2932.838737.3374-13.1539
53.054-0.8426-0.63211.7970.61041.62770.23950.575-0.911-0.0175-0.22060.30770.0834-0.2434-0.13690.25470.0272-0.09310.4063-0.14590.3821-1.1778-8.9963-60.2828
62.85210.10511.18780.9586-0.20881.88780.1823-0.8893-0.19130.2202-0.03740.169-0.0065-0.3345-0.08510.3707-0.04290.02140.550.07440.220314.251.632314.3018
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 6 through 324)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 6 through 324)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 6 through 324)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 6 through 324)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'E' and resid 6 through 324)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'K' and resid 6 through 324)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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