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- PDB-5aps: Sequence IENKKAD inserted between GCN4 adaptors - Structure A7 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5aps
タイトルSequence IENKKAD inserted between GCN4 adaptors - Structure A7
要素GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / TRIMER
機能・相同性
機能・相同性情報


FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / amino acid biosynthetic process ...FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / amino acid biosynthetic process / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / cellular response to amino acid starvation / RNA polymerase II transcription regulator complex / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Basic region leucine zipper / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.37 Å
データ登録者Hartmann, M.D. / Mendler, C.T. / Lupas, A.N. / Hernandez Alvarez, B.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: alpha / beta coiled coils.
著者: Hartmann, M.D. / Mendler, C.T. / Bassler, J. / Karamichali, I. / Ridderbusch, O. / Lupas, A.N. / Hernandez Alvarez, B.
履歴
登録2015年9月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月22日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2081
ポリマ－11,2081
非ポリマー00
水1,51384
1
A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4

A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4

A: GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6243
ポリマ－33,6243
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
Buried area6890 Å2
ΔGint-79.4 kcal/mol
Surface area11880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.240, 38.240, 87.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

#1: タンパク質 GENERAL CONTROL PROTEIN GCN4 / AMINO ACID BIOSYNTHESIS REGULATORY PROTEIN


分子量: 11207.912 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P03069
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1 M CITRIC ACID PH 3.5, 3 M NACL

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.37→18.2 Å / Num. obs: 16040 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.35 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 1.37→1.45 Å / 冗長度: 6.33 % / Rmerge(I) obs: 0.76 / Mean I/σ(I) obs: 2.52 / % possible all: 98.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WPQ

2wpq


解像度: 1.37→17.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 2.199 / SU ML: 0.043 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.061 / ESU R Free: 0.068 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23823 809 5 %RANDOM
Rwork0.19546 ---
obs0.19749 15218 98.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.032 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.52 Å20.26 Å20 Å2
2--0.52 Å20 Å2
3----1.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.37→17.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数510 0 0 84 594
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.019552
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02575
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9422.024743
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.73831338
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.383572
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.56826.15426
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.30815130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.732153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.286
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02605
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02102
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0941.278264
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.071.272263
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5171.91332
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3221.68288
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.37→1.405 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 57 -
Rwork0.297 1072 -
obs--96.99 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
110.3554.6332-1.52899.398-0.31518.3273-0.16110.082-0.6742-0.30730.0043-0.68220.50510.5580.15680.12170.04230.04720.1030.00920.10424.13184.842252.0835
21.92050.1238-1.70632.451-0.486913.0882-0.0031-0.3283-0.02450.32910.00440.06210.05530.1775-0.00140.07040.01250.01110.06390.00540.002418.26175.313870.4827
31.36110.04520.77112.19412.526613.945-0.01710.1356-0.05-0.1459-0.04170.05920.2679-0.26370.05870.03570.0041-0.00640.0513-0.01390.007113.773712.0116109.8196
47.13591.113-0.60056.2752-0.21192.3550.06060.05230.03980.0925-0.1155-0.0838-0.1705-0.01240.05490.11470.0071-0.01350.0949-0.01170.057117.687418.4398131.5305
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-10 - 9
2X-RAY DIFFRACTION2A10 - 32
3X-RAY DIFFRACTION3A33 - 61
4X-RAY DIFFRACTION4A62 - 9999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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