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万見
- PDB-2qvi: Crystal structure of N-cadherin domains EC12 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qvi
タイトルCrystal structure of N-cadherin domains EC12
要素Cadherin-2
キーワードCELL ADHESION / beta barrel / strand swap / domain swap / Calcium / Cleavage on pair of basic residues / Glycoprotein / Membrane / Phosphoprotein / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


mesenchymal cell migration / regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / radial glial cell differentiation / neuroligin clustering involved in postsynaptic membrane assembly / regulation of postsynaptic density protein 95 clustering / positive regulation of synaptic vesicle clustering / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Post-translational protein phosphorylation / Adherens junctions interactions / gamma-catenin binding ...mesenchymal cell migration / regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / radial glial cell differentiation / neuroligin clustering involved in postsynaptic membrane assembly / regulation of postsynaptic density protein 95 clustering / positive regulation of synaptic vesicle clustering / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Post-translational protein phosphorylation / Adherens junctions interactions / gamma-catenin binding / synaptic vesicle clustering / desmosome / neural crest cell development / neuroepithelial cell differentiation / type B pancreatic cell development / telencephalon development / glial cell differentiation / neuronal stem cell population maintenance / alpha-catenin binding / fascia adherens / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / apicolateral plasma membrane / Myogenesis / cell-cell adhesion mediated by cadherin / catenin complex / brain morphogenesis / cell-cell junction assembly / blood vessel morphogenesis / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / cortical actin cytoskeleton / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / plasma membrane raft / homeostasis of number of cells / intercalated disc / striated muscle cell differentiation / protein localization to plasma membrane / adherens junction / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / sarcolemma / beta-catenin binding / cerebral cortex development / cell-cell adhesion / cell-cell junction / cell migration / lamellipodium / presynapse / protein phosphatase binding / basolateral plasma membrane / positive regulation of MAPK cascade / cell adhesion / apical plasma membrane / synapse / calcium ion binding / protein kinase binding / enzyme binding / cell surface / RNA binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. ...Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.012 Å
データ登録者Shapiro, L.S. / Carroll, K.J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Biophysical characterization of N-cadherin and E-cadherin homophilic and heterophilic interactions
著者: Shapiro, L.S. / Carroll, K.J. / Honig, B.
履歴
登録2007年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cadherin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7384
ポリマ－23,6171
非ポリマー1203
水1,946108
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.657, 86.902, 46.708
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.730, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Cadherin-2 / Neural cadherin / N-cadherin / CD325 antigen


分子量: 23617.492 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 160-374 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cdh2 / 参照: UniProt: P15116
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.8 %

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3→20 Å / Num. obs: 7566 / % possible obs: 83.8 % / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.105 / Χ2: 1.001 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
3-3.111.50.2784091.00844.9
3.11-3.231.90.2395300.99961.6
3.23-3.382.10.246691.00573.4
3.38-3.552.40.18774185.6
3.55-3.782.50.152813191.7
3.78-4.062.70.1138601.00194.8
4.06-4.472.70.097873195.6
4.47-5.112.70.08875196.6
5.11-6.42.70.084872197
6.4-202.70.061891196

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.012→19.96 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 383 4.2 %
Rwork0.254 --
obs-7560 83.5 %
溶媒の処理Bsol: 50.64 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 35.992 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.041 Å20 Å2-4.411 Å2
2---17.312 Å20 Å2
3---7.271 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.012→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1654 0 3 108 1765
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:ion.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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