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- PDB-5ajk: Crystal structure of variola virus virulence factor F1L in comple... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ajk | ||||||
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Title | Crystal structure of variola virus virulence factor F1L in complex with human Bak BH3 domain | ||||||
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![]() | APOPTOSIS / BCL-2 / POXVIRUS / BID | ||||||
Function / homology | ![]() : / host cell mitochondrial outer membrane / Activation and oligomerization of BAK protein / response to mycotoxin / B cell negative selection / BAK complex / BH domain binding / apoptotic process involved in blood vessel morphogenesis / response to fungus / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration ...: / host cell mitochondrial outer membrane / Activation and oligomerization of BAK protein / response to mycotoxin / B cell negative selection / BAK complex / BH domain binding / apoptotic process involved in blood vessel morphogenesis / response to fungus / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / limb morphogenesis / Release of apoptotic factors from the mitochondria / post-embryonic camera-type eye morphogenesis / endocrine pancreas development / establishment or maintenance of transmembrane electrochemical gradient / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / B cell apoptotic process / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / activation of cysteine-type endopeptidase activity / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / regulation of mitochondrial membrane permeability / calcium ion transport into cytosol / response to UV-C / fibroblast apoptotic process / mitochondrial fusion / Bcl-2 family protein complex / myeloid cell homeostasis / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / porin activity / pore complex / thymocyte apoptotic process / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / vagina development / positive regulation of proteolysis / B cell homeostasis / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to unfolded protein / blood vessel remodeling / Pyroptosis / animal organ regeneration / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / heat shock protein binding / intrinsic apoptotic signaling pathway / release of cytochrome c from mitochondria / regulation of mitochondrial membrane potential / epithelial cell proliferation / establishment of localization in cell / response to gamma radiation / apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein-containing complex assembly / response to hydrogen peroxide / response to organic cyclic compound / cellular response to mechanical stimulus / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / cellular response to UV / protein-folding chaperone binding / response to ethanol / mitochondrial outer membrane / transmembrane transporter binding / regulation of cell cycle / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of apoptotic process / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / apoptotic process / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / identical protein binding / membrane / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Kvansakul, M. / Colman, P.M. | ||||||
![]() | ![]() Title: Variola Virus F1L is a Bcl-2-Like Protein that Unlike its Vaccinia Virus Counterpart Inhibits Apoptosis Independent of Bim. Authors: Marshall, B. / Puthalakath, H. / Caria, S. / Chugh, S. / Doerflinger, M. / Colman, P.M. / Kvansakul, M. | ||||||
History |
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Structure visualization
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in CIF | ![]() | 45.8 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5ajjC ![]() 4d2mS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 19652.309 Da / Num. of mol.: 6 / Fragment: RESIDUES 39-201 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein/peptide | Mass: 2882.151 Da / Num. of mol.: 6 / Fragment: RESIDUES 67-92 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.21 Å3/Da / Density % sol: 49 % / Description: NONE |
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Crystal grow | pH: 5.2 / Details: 1.7 M MGSO4, 0.1 M NA-ACETATE PH 5.2 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Aug 17, 2009 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.975 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.55→40 Å / Num. obs: 45043 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 52.46 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 12 |
Reflection shell | Highest resolution: 2.55 Å / Redundancy: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 100 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4D2M Resolution: 2.55→39.702 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.34 / Phase error: 26.86 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.55→39.702 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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