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Yorodumi- PDB-5ajk: Crystal structure of variola virus virulence factor F1L in comple... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5ajk | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of variola virus virulence factor F1L in complex with human Bak BH3 domain | ||||||
Components |
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Keywords | APOPTOSIS / BCL-2 / POXVIRUS / BID | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationhost cell mitochondrial outer membrane / Activation and oligomerization of BAK protein / BH domain binding / B cell negative selection / BAK complex / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / response to fungus / response to mycotoxin / limb morphogenesis / Release of apoptotic factors from the mitochondria ...host cell mitochondrial outer membrane / Activation and oligomerization of BAK protein / BH domain binding / B cell negative selection / BAK complex / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / response to fungus / response to mycotoxin / limb morphogenesis / Release of apoptotic factors from the mitochondria / apoptotic process involved in blood vessel morphogenesis / post-embryonic camera-type eye morphogenesis / endocrine pancreas development / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / establishment or maintenance of transmembrane electrochemical gradient / B cell apoptotic process / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / regulation of mitochondrial membrane permeability / calcium ion transport into cytosol / fibroblast apoptotic process / response to UV-C / mitochondrial fusion / Bcl-2 family protein complex / myeloid cell homeostasis / porin activity / thymocyte apoptotic process / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / pore complex / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / vagina development / B cell homeostasis / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / positive regulation of proteolysis / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / blood vessel remodeling / animal organ regeneration / cellular response to unfolded protein / Pyroptosis / heat shock protein binding / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / intrinsic apoptotic signaling pathway / release of cytochrome c from mitochondria / epithelial cell proliferation / response to gamma radiation / regulation of mitochondrial membrane potential / apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein-containing complex assembly / establishment of localization in cell / response to hydrogen peroxide / cellular response to mechanical stimulus / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / cellular response to UV / protein-folding chaperone binding / channel activity / response to ethanol / regulation of apoptotic process / transmembrane transporter binding / mitochondrial outer membrane / regulation of cell cycle / positive regulation of apoptotic process / response to xenobiotic stimulus / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / apoptotic process / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / metal ion binding / identical protein binding / membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | VARIOLA VIRUS (smallpox virus) HOMO SAPIENS (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.55 Å | ||||||
Authors | Kvansakul, M. / Colman, P.M. | ||||||
Citation | Journal: Cell Death Dis. / Year: 2015Title: Variola Virus F1L is a Bcl-2-Like Protein that Unlike its Vaccinia Virus Counterpart Inhibits Apoptosis Independent of Bim. Authors: Marshall, B. / Puthalakath, H. / Caria, S. / Chugh, S. / Doerflinger, M. / Colman, P.M. / Kvansakul, M. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 5ajk.cif.gz | 577.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5ajk.ent.gz | 491.7 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 5ajk.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 5ajk_validation.pdf.gz | 527.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 5ajk_full_validation.pdf.gz | 535.3 KB | Display | |
| Data in XML | 5ajk_validation.xml.gz | 33.7 KB | Display | |
| Data in CIF | 5ajk_validation.cif.gz | 45.8 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/aj/5ajk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/aj/5ajk | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 5ajjC ![]() 4d2mS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| 3 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 19652.309 Da / Num. of mol.: 6 / Fragment: RESIDUES 39-201 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) VARIOLA VIRUS (smallpox virus) / Strain: BANGLADESH / Description: SYNTHETIC CDNA / Plasmid: PGEX-6P3 / Production host: ![]() #2: Protein/peptide | Mass: 2882.151 Da / Num. of mol.: 6 / Fragment: RESIDUES 67-92 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) HOMO SAPIENS (human) / Production host: ![]() #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.21 Å3/Da / Density % sol: 49 % / Description: NONE |
|---|---|
| Crystal grow | pH: 5.2 / Details: 1.7 M MGSO4, 0.1 M NA-ACETATE PH 5.2 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX2 / Wavelength: 0.975 |
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Aug 17, 2009 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.975 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.55→40 Å / Num. obs: 45043 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 52.46 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 12 |
| Reflection shell | Highest resolution: 2.55 Å / Redundancy: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 100 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 4D2M Resolution: 2.55→39.702 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.34 / Phase error: 26.86 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.55→39.702 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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