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Yorodumi- PDB-5ag3: Chorismatase mechanisms reveal fundamentally different types of r... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ag3 | ||||||
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Title | Chorismatase mechanisms reveal fundamentally different types of reaction in a single conserved protein fold | ||||||
Components | PUTATIVE PTERIDINE-DEPENDENT DIOXYGENASE | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / PROTEIN | ||||||
Function / homology | 3-hydroxybenzoate synthase / Chorismatase, FkbO/Hyg5 family / oxo-acid-lyase activity / RutC-like superfamily / 3-(2-CARBOXYETHYL)BENZOIC ACID / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / 3-hydroxybenzoate synthase Function and homology information | ||||||
Biological species | STREPTOMYCES HYGROSCOPICUS (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.898 Å | ||||||
Authors | Hubrich, F. / Juneja, P. / Mueller, M. / Diederichs, K. / Welte, W. / Andexer, J.N. | ||||||
Citation | Journal: J.Am.Chem.Soc. / Year: 2015 Title: Chorismatase Mechanisms Reveal Fundamentally Different Types of Reaction in a Single Conserved Protein Fold. Authors: Hubrich, F. / Juneja, P. / Mueller, M. / Diederichs, K. / Welte, W. / Andexer, J.N. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5ag3.cif.gz | 412.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5ag3.ent.gz | 342.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5ag3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5ag3_validation.pdf.gz | 494.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5ag3_full_validation.pdf.gz | 541.5 KB | Display | |
Data in XML | 5ag3_validation.xml.gz | 51 KB | Display | |
Data in CIF | 5ag3_validation.cif.gz | 73 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ag/5ag3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ag/5ag3 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5a3kC 4bpsS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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3 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 37470.043 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) STREPTOMYCES HYGROSCOPICUS (bacteria) / Plasmid: PET28A / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / Variant (production host): RP-PL1SL2 / References: UniProt: O30478 #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Chemical | ChemComp-PEG / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.39 Å3/Da / Density % sol: 48.6 % / Description: NONE |
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Crystal grow | pH: 6.5 Details: HYG5 WAS CONCENTRATED TO 2.5 TO 3 MG/ML AND AFTERWARDS SUPPLEMENTED WITH 15 MM 3-2-CARBOXYETHYL-BENZOATE EQUILIBRATION AGAINST A RESERVOIR SOLUTION OF 0.1 M MES PH 6.5, 0.2 M AMMONIUM ...Details: HYG5 WAS CONCENTRATED TO 2.5 TO 3 MG/ML AND AFTERWARDS SUPPLEMENTED WITH 15 MM 3-2-CARBOXYETHYL-BENZOATE EQUILIBRATION AGAINST A RESERVOIR SOLUTION OF 0.1 M MES PH 6.5, 0.2 M AMMONIUM SULFATE AND 20 TO 25 PERCENT PEG 5000 MME |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1.0001 |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Sep 12, 2013 / Details: DYNAMICALLY BENDABLE MIRROR |
Radiation | Monochromator: LN2 COOLED FIXED-EXIT SI(111) MONOCHROMATOR / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0001 Å / Relative weight: 1 |
Reflection twin | Operator: -h,-k,l / Fraction: 0.5 |
Reflection | Resolution: 1.9→50 Å / Num. obs: 83807 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0.92 / Redundancy: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 12.5 |
Reflection shell | Resolution: 1.9→1.97 Å / Redundancy: 3.3 % / Mean I/σ(I) obs: 0.88 / % possible all: 98.1 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 4BPS Resolution: 1.898→44.812 Å / σ(F): 1.94 / Phase error: 20.09 / Stereochemistry target values: TWIN_LSQ_F Details: AMINO ACID AT N TERMINAL AMINO ACID ARE NOT BUILD CHAIN A- 1-7 CHAIN B- 1-8 CHAIN C - 1-5
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.898→44.812 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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