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- PDB-4zz1: HUMAN GAR TRANSFORMYLASE IN COMPLEX WITH GAR AND (S)-2-({4-[3-(2-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zz1
タイトルHUMAN GAR TRANSFORMYLASE IN COMPLEX WITH GAR AND (S)-2-({4-[3-(2-AMINO-4-OXO-4,7-DIHYDRO-3H-PYRROLO[2,3-D]PYRIMIDIN-6-YL)-PROPYL]-THIOPHENE-2-CARBONYL}-AMINO)-PENTANEDIOIC ACID
要素Trifunctional purine biosynthetic protein adenosine-3
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / gar transformylase / antifolate / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


adenine biosynthetic process / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase activity / phosphoribosylamine-glycine ligase / phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1 / phosphoribosylamine-glycine ligase activity / purine ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / phosphoribosylglycinamide formyltransferase activity / 'de novo' XMP biosynthetic process / brainstem development ...adenine biosynthetic process / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase activity / phosphoribosylamine-glycine ligase / phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1 / phosphoribosylamine-glycine ligase activity / purine ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / phosphoribosylglycinamide formyltransferase activity / 'de novo' XMP biosynthetic process / brainstem development / Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / 'de novo' AMP biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / GMP biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / cerebellum development / cerebral cortex development / extracellular exosome / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / Phosphoribosylglycinamide synthetase / Phosphoribosylglycinamide synthetase, conserved site / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N-terminal / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain superfamily / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase signature. / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain ...Phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / Phosphoribosylglycinamide synthetase / Phosphoribosylglycinamide synthetase, conserved site / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N-terminal / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain superfamily / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase signature. / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Formyl transferase, N-terminal domain / PurM-like, N-terminal domain / AIR synthase related protein, N-terminal domain / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase, active site / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase active site. / PurM-like, C-terminal domain / PurM-like, C-terminal domain superfamily / PurM-like, N-terminal domain superfamily / AIR synthase related protein, C-terminal domain / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / Rudiment single hybrid motif / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3YF / GLYCINAMIDE RIBONUCLEOTIDE / Trifunctional purine biosynthetic protein adenosine-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.351 Å
データ登録者Deis, S.M. / Dann III, C.E.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM094472 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA166711 米国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2015
タイトル: 6-Substituted Pyrrolo[2,3-d]pyrimidine Thienoyl Regioisomers as Targeted Antifolates for Folate Receptor alpha and the Proton-Coupled Folate Transporter in Human Tumors.
著者: Wang, L. / Wallace, A. / Raghavan, S. / Deis, S.M. / Wilson, M.R. / Yang, S. / Polin, L. / White, K. / Kushner, J. / Orr, S. / George, C. / O'Connor, C. / Hou, Z. / Mitchell-Ryan, S. / Dann, ...著者: Wang, L. / Wallace, A. / Raghavan, S. / Deis, S.M. / Wilson, M.R. / Yang, S. / Polin, L. / White, K. / Kushner, J. / Orr, S. / George, C. / O'Connor, C. / Hou, Z. / Mitchell-Ryan, S. / Dann, C.E. / Matherly, L.H. / Gangjee, A.
履歴
登録2015年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trifunctional purine biosynthetic protein adenosine-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5423
ポリマ－22,8101
非ポリマー7322
水5,909328
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.344, 75.344, 100.736
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1504-

HOH

21A-1522-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Trifunctional purine biosynthetic protein adenosine-3


分子量: 22810.139 Da / 分子数: 1 / 断片: gar transformylase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GART, PGFT, PRGS / プラスミド: pET22B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)pLysS
参照: UniProt: P22102, phosphoribosylamine-glycine ligase, phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase, phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1
#2: 化合物 ChemComp-GAR / GLYCINAMIDE RIBONUCLEOTIDE


分子量: 284.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H13N2O8P
#3: 化合物 ChemComp-3YF / (S)-2-({4-[3-(2-Amino-4-oxo-4,7-dihydro-3H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-6-yl)-propyl]-thiophene-2-carbonyl}-amino)-pentanedioic acid / (S)-2-(4-(3-(2-アミノ-4-オキソ-3,4-ジヒドロ-7H-ピロロ[2,3-d]ピリミジン-6-イル)プ(以下略)


分子量: 447.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H21N5O6S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 328 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.1 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 18 % PEG4000, 2 % PEG400, 0.33 M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1.0001 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2014年8月24日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock Si(111) sagitally focused monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0001 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→50 Å / Num. obs: 71990 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 13.91 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rpim(I) all: 0.023 / Rrim(I) all: 0.074 / Χ2: 0.998 / Net I/av σ(I): 27.77 / Net I/σ(I): 18.7 / Num. measured all: 698175
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.35-1.373.60.4331770.8460.2310.4910.80988.9
1.37-1.45.20.42435580.9010.1940.4690.75299
1.4-1.437.20.39636110.9350.1560.4260.758100
1.43-1.458.90.35135780.9650.1240.3720.755100
1.45-1.499.90.30935900.980.1040.3260.771100
1.49-1.5210.20.26136230.9820.0860.2750.816100
1.52-1.5610.40.2236220.9880.0720.2320.875100
1.56-1.610.40.19136070.9910.0620.2010.983100
1.6-1.6510.50.15636120.9940.050.1640.867100
1.65-1.710.60.13636170.9950.0440.1430.903100
1.7-1.7610.60.11536190.9960.0370.1210.971100
1.76-1.8310.70.09536470.9970.030.11.032100
1.83-1.9210.70.08336170.9970.0260.0871.021100
1.92-2.0210.80.07636140.9980.0240.081.102100
2.02-2.1410.90.07236690.9980.0230.0761.219100
2.14-2.3110.90.0736350.9970.0220.0731.25100
2.31-2.54110.06936830.9970.0220.0731.306100
2.54-2.91110.06436880.9980.020.0671.243100
2.91-3.6610.50.05837090.9970.0190.0611.12899.5
3.66-508.90.05235140.9960.0190.0550.88190.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PHENIXphenix.refine 1.9精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
Cootモデル構築
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4X79

4x79
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.351→39.871 Å / SU ML: 0.09 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 14.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1577 2004 2.86 %
Rwork0.1396 68153 -
obs0.1402 70157 96.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 103.41 Å2 / Biso mean: 23.5851 Å2 / Biso min: 7.41 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.351→39.871 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1503 0 49 328 1880
Biso mean--21.55 37.9 -
残基数----200
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061695
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1632320
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046269
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006305
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.53635
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.3508-1.38450.2033850.19762886297158
1.3845-1.4220.17761420.17734822496496
1.422-1.46380.19911480.162349845132100
1.4638-1.51110.18031470.147250105157100
1.5111-1.56510.13581480.138750025150100
1.5651-1.62770.14351500.133150275177100
1.6277-1.70180.16091460.136450175163100
1.7018-1.79150.181470.142550685215100
1.7915-1.90380.16511460.137650275173100
1.9038-2.05080.15381470.134450595206100
2.0508-2.25710.13831490.131650785227100
2.2571-2.58370.16931500.142150985248100
2.5837-3.2550.17471500.142851425292100
3.255-39.88830.14031490.13334933508293
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2984-0.1424-1.02720.94410.11313.29420.031-0.18450.01950.0326-0.0202-0.07620.00890.3101-0.0090.1028-0.01780.00940.15480.0020.125740.8883-24.5589-26.0697
21.41160.2533-0.58441.45170.71793.68340.1972-0.35590.16920.1955-0.117-0.29-0.30380.5433-0.11620.1846-0.0999-00.2553-0.02420.201844.8294-15.7767-20.3796
31.9214-0.9612-0.64921.91520.40131.72560.1248-0.14360.42730.3368-0.0918-0.1553-0.65590.3049-0.22230.3674-0.12390.07790.1957-0.07340.311640.9903-5.6543-21.9638
42.4594-0.5188-1.64621.99430.14422.62850.3290.08730.5491-0.0088-0.045-0.1165-0.4882-0.1201-0.17560.3676-0.03450.11510.12820.00430.302736.1101-4.4518-29.2893
51.5968-0.4391-1.04191.47290.17432.66250.26360.03020.3286-0.0255-0.05450.0076-0.4685-0.0721-0.19450.2271-0.00190.06080.11160.01090.180932.4511-11.7931-28.4745
61.38370.239-1.25670.6613-0.66442.85270.12810.0580.1760.0043-0.02250.037-0.2505-0.1081-0.14230.12640.00640.00770.09780.00050.12922.5518-19.9265-19.9022
70.89020.2024-0.60610.4062-0.07922.97210.0325-0.06280.02530.0413-0.015-0.04440.04040.06920.04190.0916-0.00250.00220.0719-0.00370.090928.5635-29.0135-15.9966
84.8666-0.26520.52552.568-0.69632.239-0.06590.74080.042-0.3853-0.15470.6168-0.0298-0.8161-0.08910.16260.0371-0.03860.3494-0.02830.202923.1636-25.4408-37.7134
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 808 through 835 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 836 through 855 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 856 through 870 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 871 through 884 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 885 through 906 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 907 through 954 )A0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 955 through 992 )A0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 993 through 1007 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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