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万見
- PDB-1meo: human glycinamide ribonucleotide Transformylase at pH 4.2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1meo
タイトルhuman glycinamide ribonucleotide Transformylase at pH 4.2
要素Phosphoribosylglycinamide formyltransferase
キーワードTRANSFERASE / purine biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


adenine biosynthetic process / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase activity / phosphoribosylamine-glycine ligase / phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1 / phosphoribosylamine-glycine ligase activity / purine ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / phosphoribosylglycinamide formyltransferase activity / 'de novo' XMP biosynthetic process / brainstem development ...adenine biosynthetic process / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase activity / phosphoribosylamine-glycine ligase / phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1 / phosphoribosylamine-glycine ligase activity / purine ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / phosphoribosylglycinamide formyltransferase activity / 'de novo' XMP biosynthetic process / brainstem development / Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / 'de novo' AMP biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / GMP biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / cerebellum development / cerebral cortex development / extracellular exosome / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / Phosphoribosylglycinamide synthetase / Phosphoribosylglycinamide synthetase, conserved site / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N-terminal / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain superfamily / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase signature. / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain ...Phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / Phosphoribosylglycinamide synthetase / Phosphoribosylglycinamide synthetase, conserved site / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N-terminal / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain superfamily / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase signature. / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Formyl transferase, N-terminal domain / PurM-like, N-terminal domain / AIR synthase related protein, N-terminal domain / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase, active site / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase active site. / PurM-like, C-terminal domain / PurM-like, C-terminal domain superfamily / PurM-like, N-terminal domain superfamily / AIR synthase related protein, C-terminal domain / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / Rudiment single hybrid motif / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Trifunctional purine biosynthetic protein adenosine-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Zhang, Y. / Desharnais, J. / Greasley, S.E. / Beardsley, G.P. / Boger, D.L. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Crystal structures of human GAR Tfase of low and high pH and with substrate beta-GAR
著者: Zhang, Y. / Desharnais, J. / Greasley, S.E. / Beardsley, G.P. / Boger, D.L. / Wilson, I.A.
履歴
登録2002年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02024年2月14日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoribosylglycinamide formyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8703
ポリマ－22,6791
非ポリマー1912
水2,666148
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.130, 78.130, 230.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Phosphoribosylglycinamide formyltransferase / GART / GAR TRANSFORMYLASE / 5'-phosphoribosylglycinamide transformylase


分子量: 22678.941 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 808-1010 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GART / プラスミド: pet22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) gold
参照: UniProt: P22102, phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.4 %
結晶化温度: 282 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 1.9-2.1M Ammonium Sulfate, 100mM Na Acetate pH 4.2-4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 282K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 8.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110 mg/mlprotein1drop
218-21 %PEG40001reservoir
32 %PEG4001reservoir
40.1 M1reservoirNaCl
50.1 MTris1reservoirpH8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 9 / 検出器: CCD / 日付: 2001年11月16日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→43.92 Å / Num. obs: 40379 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 23.4
反射 シェル解像度: 1.72→1.78 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.418 / Mean I/σ(I) obs: 1.65 / Num. unique all: 16675 / % possible all: 99
反射
*PLUS
最低解像度: 46 Å / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 4.15 % / Num. measured all: 167456
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MEJ

1mej


解像度: 1.72→43.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 1.849 / SU ML: 0.06 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.09 / ESU R Free: 0.088 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.24 4458 RANDOM
Rwork0.223 --
all0.226 45030 -
obs0.226 40379 -
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å
原子変位パラメータBiso mean: 18.691 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.59 Å20.29 Å20 Å2
2--0.59 Å20 Å2
3----0.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→43.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1531 0 10 149 1690
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0211563
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1421.9542118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.6413200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.21715283
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2252
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021143
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.2679
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.110.2159
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4990.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1540.230
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.571.51001
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.13521612
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9023563
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3524.5507
LS精密化 シェル解像度: 1.72→1.765 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.311 337
Rwork0.304 2855
obs-2855
精密化
*PLUS
最低解像度: 46 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.24 / Rfactor Rwork: 0.225
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.14

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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