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万見
- PDB-1zlx: The apo structure of human glycinamide ribonucleotide transformylase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zlx
タイトルThe apo structure of human glycinamide ribonucleotide transformylase
要素Phosphoribosylglycinamide formyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Seven stranded beta-pleated sheet / Modified doubly wound alpha/beta sheet / Mononucleotide binding domain (beta-alpha-beta-alpha-beta) / Phosphate binding loop / Folate binding loop
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoribosylamine-glycine ligase / phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1 / adenine biosynthetic process / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase activity / purine ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / phosphoribosylglycinamide formyltransferase activity / phosphoribosylamine-glycine ligase activity / brainstem development / 'de novo' XMP biosynthetic process ...phosphoribosylamine-glycine ligase / phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1 / adenine biosynthetic process / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase activity / purine ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / phosphoribosylglycinamide formyltransferase activity / phosphoribosylamine-glycine ligase activity / brainstem development / 'de novo' XMP biosynthetic process / Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / 'de novo' AMP biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / GMP biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / cerebellum development / cerebral cortex development / extracellular exosome / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoribosylglycinamide synthetase / Phosphoribosylglycinamide synthetase, conserved site / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N-terminal / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain superfamily / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase signature. / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain ...Phosphoribosylglycinamide synthetase / Phosphoribosylglycinamide synthetase, conserved site / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N-terminal / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain superfamily / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase signature. / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / Formyl transferase, N-terminal domain / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase, active site / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase active site. / PurM-like, N-terminal domain / AIR synthase related protein, N-terminal domain / PurM-like, C-terminal domain / PurM-like, C-terminal domain superfamily / PurM-like, N-terminal domain superfamily / AIR synthase related protein, C-terminal domain / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / Rudiment single hybrid motif / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Trifunctional purine biosynthetic protein adenosine-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Dahms, T.E. / Sainz, G. / Giroux, E.L. / Caperelli, C.A. / Smith, J.L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: The apo and ternary complex structures of a chemotherapeutic target: human glycinamide ribonucleotide transformylase.
著者: Dahms, T.E. / Sainz, G. / Giroux, E.L. / Caperelli, C.A. / Smith, J.L.
履歴
登録2005年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoribosylglycinamide formyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0362
ポリマ－21,9441
非ポリマー921
水3,837213
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.660, 75.660, 101.690
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Phosphoribosylglycinamide formyltransferase / GART / GAR transformylase / 5'-phosphoribosylglycinamide transformylase


分子量: 21943.852 Da / 分子数: 1 / 断片: human GART (808-1010 of GARS-AIRS-GART) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GART, PRGS / プラスミド: pET17b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pLysS
参照: UniProt: P22102, phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
13.773
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
3001蒸気拡散法, ハンギングドロップ法65 mg/ml protein in 10 mM Hepes pH 7.5, 1 mM DTE 1:1 with well solution (100 mM Na citrate pH 6.0, 20% 2-propanol (v/v), 20% PEG-4000 (w/v)), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K
3002蒸気拡散法, シッティングドロップ法6.35 mg/ml protein in 10 mM Hepes pH 7.5, 1 mM DTE 1:1 with well solution (100 mM Na citrate pH 6.0, 10% 2-propanol (v/v), 18% PEG-4000 (w/v)), pH 6.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 300K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
13001
21102
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU RU20011.5418
シンクロトロンCHESS F220.68
検出器
タイプID検出器日付
RIGAKU RAXIS IIC1IMAGE PLATE1996年8月16日
ADSC QUANTUM 42CCD1997年8月12日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1GRAPHITESINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si 111 CHANNELSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54181
20.681
反射解像度: 2.05→40.2 Å / Num. all: 20705 / Num. obs: 16557 / % possible obs: 75.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 56.2 Å2 / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.05→2.15 Å / % possible all: 3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR3.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Truncated (70% remaining) E. coli Glycinamide ribonucleotide transformylase 1GAR

1gar


解像度: 2.2→40.2 Å / Isotropic thermal model: Anisotropic / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 871 -Selected
Rwork0.224 ---
all-16557 --
obs-15686 80 %-
原子変位パラメータBiso mean: 56.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.51 Å2-3.13 Å2-
2---7.51 Å2-
3---15.03 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→40.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1507 0 6 213 1726
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.34
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.47

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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