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- PDB-4zyb: High resolution structure of M23 peptidase LytM with substrate an... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zyb
タイトルHigh resolution structure of M23 peptidase LytM with substrate analogue
要素Glycyl-glycine endopeptidase LytM
キーワードHYDROLASE / LYTM / LYSOSTAPHIN / PEPTIDOGLYCAN AMIDASE / PEPTIDASE / TETRAGLYCINE PHOSPHINATE / TRANSITION STATE ANALOGUE / COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


lysostaphin / cobalt ion binding / peptide catabolic process / nickel cation binding / cell wall organization / metalloendopeptidase activity / metallopeptidase activity / manganese ion binding / proteolysis / zinc ion binding ...lysostaphin / cobalt ion binding / peptide catabolic process / nickel cation binding / cell wall organization / metalloendopeptidase activity / metallopeptidase activity / manganese ion binding / proteolysis / zinc ion binding / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glucose Permease (Domain IIA) / Glucose Permease (Domain IIA) / : / Peptidase M23 / Peptidase family M23 / Duplicated hybrid motif / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
tetraglycine phosphinate / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Unknown ligand / Glycyl-glycine endopeptidase LytM / Glycyl-glycine endopeptidase LytM
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus subsp. aureus NCTC 8325 (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Grabowska, M. / Jagielska, E. / Czapinska, H. / Bochtler, M. / Sabala, I.
資金援助 ポーランド, 1件
組織認可番号国
NCBiRPBS1/A8/8/2012 ポーランド
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2015
タイトル: High resolution structure of an M23 peptidase with a substrate analogue.
著者: Grabowska, M. / Jagielska, E. / Czapinska, H. / Bochtler, M. / Sabala, I.
履歴
登録2015年5月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月25日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / reflns_shell
Item: _reflns.pdbx_CC_half / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs ..._reflns.pdbx_CC_half / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns.pdbx_Rsym_value / _reflns_shell.Rmerge_I_obs / _reflns_shell.pdbx_CC_half / _reflns_shell.pdbx_Rsym_value
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycyl-glycine endopeptidase LytM
B: Glycyl-glycine endopeptidase LytM
C: Glycyl-glycine endopeptidase LytM
D: Glycyl-glycine endopeptidase LytM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,06729
ポリマ－58,2594
非ポリマー2,80825
水15,565864
1
A: Glycyl-glycine endopeptidase LytM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,63211
ポリマ－14,5651
非ポリマー1,06710
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glycyl-glycine endopeptidase LytM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1557
ポリマ－14,5651
非ポリマー5906
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Glycyl-glycine endopeptidase LytM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2936
ポリマ－14,5651
非ポリマー7285
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Glycyl-glycine endopeptidase LytM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9875
ポリマ－14,5651
非ポリマー4224
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)31.988, 101.563, 77.763
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.48, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Glycyl-glycine endopeptidase LytM / Autolysin LytM


分子量: 14564.811 Da / 分子数: 4 / 断片: unp residues 185-316 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus subsp. aureus NCTC 8325 (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: lytM, SAS0252 / プラスミド: PLASMID / 詳細 (発現宿主): PET15B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6GCJ6, UniProt: O33599*PLUS, lysostaphin

-
非ポリマー , 9種, 889分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子量: 103.120 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物
ChemComp-4SQ / tetraglycine phosphinate


分子量: 281.203 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H16N3O6P
#8: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#9: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 864 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.76 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.05 M HEPES-CsOH pH 7.5, 0.2 M calcium chloride and 25% polyethylene glycol 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.917 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月24日
放射モノクロメーター: KMC-1 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.917 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→40 Å / Num. obs: 87629 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Rsym value: 0.112 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 1.45→1.54 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.706 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / CC1/2: 0.813 / Rsym value: 0.649 / % possible all: 98.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
ARPモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2B0P

2b0p


解像度: 1.5→36.3 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 17.15 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: The N-terminus of the truncated protein (absent in the full length native LytM) is disordered and has been built in only tentatively. The ligand could be reliably modelled in the C-terminal ...詳細: The N-terminus of the truncated protein (absent in the full length native LytM) is disordered and has been built in only tentatively. The ligand could be reliably modelled in the C-terminal and phosphinate part, its N-terminus is most likely disordered, since none of its conformations was clearly prevailing in all four molecules in the asymmetric unit. There are numerous close contacts between solvent molecules in the structure which might either result from their static disorder, or poorly ordered PEG molecules, or low occupancy metal ions all of which have been modelled tentatively in a few cases. Alternatively they may result from crystal defects (crystallites of different symmetries forming the macroscopically observed crystal). The identity of a few ions is unsure - for the technical reasons the unsure Cl- ions were kept as Cl ions whereas the unsure Na ions have been submitted as UNL atoms. For a few serine residues we observe difference density close to the side chain oxygen atom.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1853 4344 4.96 %Random selection
Rwork0.1497 ---
obs0.1514 87615 99.76 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→36.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4071 0 133 864 5068
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064965
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0676789
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0851864
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08646
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004931
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.449-1.4740.23782110.22073914X-RAY DIFFRACTION96
1.474-1.50080.23222260.19944173X-RAY DIFFRACTION100
1.5008-1.52970.22082420.18954164X-RAY DIFFRACTION100
1.5297-1.56090.22772380.1824116X-RAY DIFFRACTION100
1.5609-1.59490.2072410.17914162X-RAY DIFFRACTION100
1.5949-1.6320.21392000.17374162X-RAY DIFFRACTION100
1.632-1.67280.18741800.17094210X-RAY DIFFRACTION100
1.6728-1.7180.20652030.15974151X-RAY DIFFRACTION100
1.718-1.76850.19742440.15944205X-RAY DIFFRACTION100
1.7685-1.82560.20591940.15594109X-RAY DIFFRACTION100
1.8256-1.89090.19941930.14934258X-RAY DIFFRACTION100
1.8909-1.96660.20182120.15294132X-RAY DIFFRACTION100
1.9666-2.05610.17762400.14254146X-RAY DIFFRACTION100
2.0561-2.16450.1521940.13684201X-RAY DIFFRACTION100
2.1645-2.30.17262340.13934185X-RAY DIFFRACTION100
2.3-2.47760.15712090.14134187X-RAY DIFFRACTION100
2.4776-2.72690.20142380.14534147X-RAY DIFFRACTION100
2.7269-3.12120.17462390.14614155X-RAY DIFFRACTION100
3.1212-3.93170.19032270.12934209X-RAY DIFFRACTION100
3.9317-36.31230.14361790.13834285X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1161-0.2089-0.11050.39510.25970.30590.0235-0.00330.0636-0.05220.0055-0.0409-0.0569-0.02220.00030.05820.00240.00120.0602-0.00820.0671-1.750951.475874.2739
20.10940.04040.09150.22090.16860.24590.03250.00160.0286-0.0349-0.0233-0.01230.0224-0.007100.05720.00090.00260.0570.0060.054921.663777.619251.917
30.18510.2087-0.01610.27910.01130.30830.00720.0012-0.06090.0302-0.0029-0.05240.0253-0.0098-00.0576-0.0002-0.00430.0637-0.00680.068214.961450.498342.828
40.262-0.1099-0.08890.24210.10920.18910.01690.0339-0.05170.0432-0.0179-0.0097-0.0095-0.0148-0.00010.04710.00060.00080.04660.00040.03864.694924.423264.7425
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A or (chain K and resid 1) or (chain I and resid 1)
2X-RAY DIFFRACTION2chain B or (chain K and resid 2 ) or (chain I and resid 2)
3X-RAY DIFFRACTION3chain C or (chain K and resid 3) or (chain I and resid 3)
4X-RAY DIFFRACTION4chain D or (chain K and resid 4) or (chain I and resid 4 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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